Коллаген это википедия: HTTP 429 — too many requests, слишком много запросов

Содержание

Коллаген — это… Что такое Коллаген?

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов.[1] Это основной компонент соединительной ткани и самый распространённый протеин у млекопитающих,[2] составляющий от 25% до 35% протеинов во всём теле.

История исследования

Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянную структуру на молекулярном уровне, было представлено в середине 30-х годов прошлого века. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран работали над строением мономера коллагена.

Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известную структуру каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичную структуру молекулы коллагена.

Свойства

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Структура

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин

[4]. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[3].

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Фибриллярная структура

Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D -период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67) не дают целого числа и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D -периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершествование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Использование

Пищевая промышленность

С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку — это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов.[источник не указан 928 дней]

Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а является лишь частично “переваренными” экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина, не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина и разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.

Наиболее качественными источниками аминокислот являются препараты, содержащие так называемые “свободные аминокислоты”. Так как именно свободные аминокислоты являются практически готовыми к усвоению, организму принимающего человека не нужно тратить время, пищеварительные ферменты и энергию на их переваривание. Они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь, и будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, тут же включаются в его формирование.

[источник не указан 664 дня]

Косметические средства

Коллаген входит в состав косметических средств для :

  1. Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающго слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
  2. Пролонгирования действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
  3. Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.

Научные исследования

В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра[5] и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами[6].

Научные исследования в медицине

Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена- гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги.

Типы коллагена

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации — интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.

Разновидности коллагена Типы
Фибриллярные коллагены I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII
Фибрилл-ассоциированные коллагены (FACIT) IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII
Коллагены, формирующие филаменты- бусины (beaded filament forming) VI
Сетеобразующие коллагены IV, VIII, X
Коллаген, формирующий якорные фибриллы VII
Трансмембранные коллагены XIII, XVII, XXIII, XXV/CLAC-P
Другие коллагены XXVIII, XV, XVIII

Кроме белков коллагенов существует множество белков, содержащих в своей структуре домен с тройной коллагеновой спиралью[7][8]. И, тем не менее, они не позиционируются как коллагены, а только как «коллагено-подобные». К большой группе коллагено-подобных белков относятся подкомпонент C1q комплемента, C1q подобный фактор, адипонектин, колектины и фиколины, концевая структура ацетилхолинестаразы, три макрофаговых рецептора, эктодисплазин и EMILIN. Эти белки, так же как и коллагены, играют структурную и регуляторную роль.

 Коллаген первого типа, самый архетипичный, является тримерным белком, собирающимся в тройные спирали без разрывов, самособирающимся в фибриллы и обладающим наибольшей механической прочностью. Между тем, все остальные коллагены отличаются от него в одном или нескольких аспектах. Некоторые коллагены имеют разрывы в тройной спирали и не обязательно собираются в фибриллы.

Тип коллагена Гены Молекулы Органы Ассоциированные болезни
I COL1A1 COL1A2 α1(I)2α2(I), α1(I)3 Повсеместно в мягких и твёрдых тканях, в коже, костях Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии
II COL2A1 α1(II)3 + см тип XI Хрящи, стекловидное тело, межпозвоночные диски Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез
III COL3A1 α1(III)3 Мягкие ткани и полые органы Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты
IV COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 α1(IV)2α2(IV), другие непонятно Базальные мембраны Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера
V COL5A1 COL5A2 COL5A3 α1(V)2α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион Синдром Элерса-Данлоса
VI COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6 α1(VI)α2(VI)α3(VI) Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит
VII COL7A1 α1(VII)3 Прикрепительные фибриллы в связке кожи и эпидермия Буллезный эпидермолиз
VIII COL8A1 COL8A2 α1(VIII)α2(VIII) Роговица, эндотелий Дистрофия роговицы
IX COL9A1 COL9A2 COL9A3 α1(IX)α2(IX)α3(IX) Хрящи, стекловидное тело Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия
X COL10A1 α1(X)3 Гипертрофическая зона области роста Метафизарная дисплазия Шмида
XI COL11A1 COL11A2 α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II) Хрящи, стекловидно тело Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз
XII COL12A1 α1(XII)3 Мягкие ткани Повреждения сухожилий
XIII COL13A1 α1(XIII)3 Поверхность клеток, эпительные клетки
XIV COL14A1 α1(IV)3 Мягкие ткани
XV COL15A1 α1(XV)3 Эндотелиальные клетки карцинома
XVI COL16A1 α1(XVI)3 Повсеместно
XVII COL17A1 α1(XVII)3 Поверхность эпидермальных клеток Буллезный эпидермиолиз, пузырчатка
XVIII COL18A1 α1(XVIII)3 Эндотелиальные клетки
XIX COL19A1 α1(XIX)3 Повсеместно Меланома, карцинома
XX COL20A1 α1(XX)3 Выделен из куриного эмбриона
XXI COL21A1 α1(XXI)3 Кровеносные сосуды
XXII COL22A1 α1(XXII)3 Только в местах мышечно-сухожильных соединений
XXIII COL23A1 α1(XXIII)3 Опухолевые клетки
XXIV COL24A1 α1(XXIV)3 Формирующиеся кости Остеохондроз
XXV COL25A1 α1(XXV)3 Атеросклеротические бляшки Болезнь Альцгеймера
XXVI COL26A1=EMID2 α1(XXVI)3 Половые органы
XXVII COL27A1 α1(XXVII)3 Мягкие ткани
XXVIII COL28A1 α1(XXVIII)3 Нервная система

Медицинские аспекты

Нарушения синтеза коллагена лежат в основе таких наследственных заболеваний, как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь «стеклянного человека», врожденный рахит, врожденная ломкость костей), болезнь Марфана.

Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов.

Болезни коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в пострансляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлеченных в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов В6, C. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.

Практически любая генная мутация, ведет к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали, путём вставки/делеции аминокислоты или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведет к утрате функций. Мутантные a-цепи способны образовывать трех-спиральный комплекс с нормальными a-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы не стабильны и быстро разрушаются, однако такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в коллагеновых генах, являются доминантными.

Примечания

Ссылки

Бурсит — лечение, симптомы, причины, диагностика

Везде, где кости, сухожилия, или связки движутся и трутся друг о друга особенно в области суставов, точки контакта смягчаются маленькими заполненными жидкостью мешочками, называемые бурса. Сумки выстланы специальными клетками, называемые синовиальными клетками которые вырабатывают жидкость богатую коллагеном и белком. Уменьшая трение, каждая из таких сумок (в организме их около 150) помогает суставам работать, гладко обеспечивая необходимый объем движений. Бурса позволяет обеспечить движения разно-векторные движения в таких суставах как плечевой, локтевой, коленный, бедренный, голеностопный. Воспаление и отечность бурсы называется бурситом.

Причины бурсита

Избыточные нагрузки на сустав или травма, а также длительная нагрузка может быть причиной воспаления околосуставной сумки. Сумка наполняется избыточным количеством жидкости, которая вызывает давление на окружающие ткани. Непосредственно первым сигналом бурсита является боль, часто сопровождаемая покраснением отечностью и болезненностью. Это отличительная особенность бурсита в отличие от тендинита, который является воспалением сухожилия в месте прикрепления сухожилия мышцы к кости. Определенное значение в возникновение бурсита имеет возраст и наиболее часто в старшем возрасте подвержено бурситу плечевой сустав, который имеет наибольший диапазон движений среди всех суставов. Как правило, боль при бурсите в плече возникает после сна и регрессирует постепенно в течение дня (боль, как правило, локализуется в верхней части плеча). Другими областями, где наиболее часто бывают бурситы это область локтевых суставов бедренных коленных и область большого пальца руки.

Основными причинами развития бурсита являются травма, инфекции и ревматологические заболевания.

Травма

Травма может быть как провоцирующим фактором, так и непосредственно приводить к развитию бурсита.

Бурсит часто развивается из-за особенностей работы человека. Тяжелая физическая работа, связанная с необходимостью выполнять длительные повторяющиеся и тяжелые нагрузки.Наиболее распространенная причина хронического бурсита — незначительная травма, которая может произойти, например, в плече при резком броске мячом. Или, к примеру, бурсит препателлярный возникает от длительного стояния на коленях при мытье полов.

Возможно также развитие острого бурсита от удара, например по колену, что приводит к накоплению крови в бурсе.

Инфекции

Сумки находятся близко к поверхности кожи и нередко подвержены инфицированию вследствие этого – такой бурсит называют инфицированным. Наиболее частым микроорганизмом вызывающими бурсит являются стафилококк. Наиболее подвержены инфицированному бурситу люди с ослабленной иммунной системой (больные диабетом, хронические алкоголики, пациенты длительно принимающие кортикостероиды). В 85 % случае инфицированные бурситы встречаются у мужчин. Ревматологические состояния.

Ревматологические заболевания

При различных ревматологических состояниях возможно вторичное воспаление сумок. Кроме того такие заболевания как подагра или псевдоподагра из-за отложения солей в сумке могут вызвать развитие бурсита.

Симптомы

Общие симптомы бурсита включают:

  • Боль, воспаление и отечность в плече, локте, бедре, или колене, особенно заметные при разгибании суставов.
  • Скованность или снижение диапазона движений в суставе с или без боли.
  • Слабость в мышцах из-за боли. Бурсит может быть причиной боли и болезненности в области заинтересованной кости или сухожилия. Сумки могут увеличиваться в размерах что может быть причиной затруднения движения. Как правило, бурситы бывают в области плеча локтя колена и бедра.

Плечо

В плече субакромиальная сумка (поддельтовидная сумка) отделяет сухожилие supraspinatus от подлежащей кости и дельтовидной мышцы. Воспаление этой сумки обычно — результат травмы окружающих структур, обычно вращающей манжеты. Это состояние ограничивает диапазон движения плеча, приводящего к «импиджмент синдрому» и характеризуется болью в передней и боковой части плеча. Дискомфорт вызывает заведение руки над головой и нагрузки на плечо.

Боль ночью усиливается, объем движений в плече уменьшается и появляется болезненность в определенных зонах.

Локоть

Бурсит кончика локтя(olecranon), является наиболее распространенной формой бурсита.

  • Боль может увеличиваться в локте в согнутом состоянии, так как увеличивается давление на сумку.
  • Этот вид бурсита чаще всего имеет посттравматический характер и может быть связан как с прямой травмой так же и при избыточной ротации и сгибании в локте (например, при покраске).
  • Инфицирование также довольно часто происходит при этом виде бурсита.

Колено

  • Препателллярный бурсит передней коленной чашечки. Опухоль на передней части коленной чашечки может быть вызвана хронической травмой (как от стояния на коленях) или последствием удара по колену. Опухоль может появиться в течение 7-10 дней после единственного удара по этой области, обычно от падения. Препателлярный бурсит также называют коленом священника или коленом уборщика ковров.
  • Подколенный бурсит располагается в области расположения трех главных сухожилий внутренней части колена. Этот вид бурсита бывает чаще всего у пациентов с наличием артрита и это, как правило, женщины средних лет с избыточным весом. Подколенный бурсит проявляется болями при сгибании колена и в ночное время. Причем боли по ночам вынуждают пациентов спать в определенных позах при которых боли становятся меньше. Кроме того для этого бурсита характерно увеличение боли при подъеме по лестнице, возможно с иррадиацией по внутренней поверхности бедра. Подколенный бурсит нередко встречается также у спортсменов особенно у бегунов на большие дистанции.

Лодыжка

Бурсит лодыжки возникает, когда происходит воспаление сумки под ахилловым сухожилием позади пятки. Чаще всего вызывается местной травмой, связанной с ношением плохо подобранной обуви (часто высокие каблуки), или при длительной ходьбе

Также этот бурсит может быть следствием ахиллова тендонита.

Бурсит в этой части тела часто происходит как последствие избыточных нагрузок у молодых легкоатлетов, конькобежцев, и у подростков женского пола начинающих носить туфли на каблуках. Боль обычно локализуется в конце пятки и увеличивается при движении стопы.

Ягодицы

Бурсит седалищно-ягодичный (Ischiogluteal) вызывается воспалением седалищной сумки, которая находится между основанием тазовой кости и, большой мышцей ягодицы (musculus gluteus maximus). Воспаление может быть вследствие длительного сидения на твердой поверхности или занятий велосипедным спортом. Бурсит Ischiogluteal также называют болезнью ткача. Боль возникает при сидении и при ходьбе.

  • Возможно, болезненность в области лобковой кости, которая усиливается при сгибании и вытягивании ноги.
  • Боль может иррадиировать по задней поверхности бедра.
  • При надавливании в области воспаленной сумки появляется острая боль.
  • Боль усиливается в положении лежа с пассивно согнутыми бедрами.
  • Возможно затруднение при вставании на цыпочки с больной стороны.

Бедро

Бурсит подвздошно-поясничной мышцы. Эта сумка является самой большой и находится глубоко в тканях бедра около сустава. Бурсит этой локализации как правило связан с проблемами в бедре такими как артрит или травма бедра

Боль при подвздошно-поясничном бурсите локализуется в передней части бедра с иррадиацией в колено и увеличивается при разгибании бедра и ротации. ?Экстензия бедра во время ходьбы причиняет боль так, что приходится укорачивать шаг и ограничивать нагрузку на ногу. Возможна болезненность в области паха. Иногда увеличенная сумка может напоминать грыжу. Возможны также такие ощущения как покалывание или онемение если происходит компрессия чувствительных нервов увеличенной сумкой

Вертлужный бурсит (bursitis trochanteric) располагается в верхней части бедренной кости возникает, как правило, у грузных женщин средних лет. Вертлужный бурсит проявляется болями в боковой части бедра с иррадиацией в ягодицы или в колено. Боль усиливается при движении местном давлении или вытяжении ноги. Боль усиливается в ночное время и не позволяет спать на пораженной стороне. Учитывая, что бурсит может быть инфекционного характера и будет необходимо лечение антибиотиками или же пункция сумки необходимо обратиться за лечебной помощью в следующих случаях.

  • Наличие болей в суставе более нескольких дней.
  • Ограничение подвижности в уставе.
  • Наличие отечности, которая не исчезает после приема НПВС.
  • Повышение температуры при наличии болей в суставе.
  • Более горячие на ощупь участки в области сустава или покраснение.
  • Участки болезненности в области сустава.

Диагностика

Диагноз бурсит выставляется на основании совокупности симптомов, клинических проявлений, истории заболевания и инструментальных методах диагностики. История болезни позволяет выяснить наличие сопутствующей соматической патологии.

Некоторые диагностические процедуры могут быть назначены, для того чтобы исключить другие причины болевых проявлений. Они включают следующие диагностические процедуры:

  • Рентгенография позволяет визуализировать наличие остеофитов или артритов.
  • Анализ пунктата (микроскопия), который был получен в результате пункции увеличенной сумки, позволяет исключить подагру и наличии инфекции. Бурсит в колене и локте наиболее часто подвержен инфицированию.
  • Анализы крови позволяют исключить ревматологические заболевания (например, ревматоидный артрит) и метаболические заболевания (сахарный диабет).
  • МРТ может быть назначено при необходимости детальной визуализации морфологической картины.

Лечение

Хотя бурсит, как правило, излечивается самостоятельно и исчезает через несколько дней или недель, необходимо принимать меры, направленные на уменьшение нагрузки или травматизации. Есть пациенты, которые предпочитают перетерпеть болевые проявления, но это может привести к развитию хронического бурсита формированию депозитов кальция в мягких тканях, что в итоге приведет ограничению подвижности в суставе.

В первую очередь обычно проводится медикаментозное лечение. Препараты НПВС позволяют уменьшить боль воспаление. Возможно также применение стероидов коротким курсом (с учетом наличия соматических заболеваний).При инфицированных бурситах обязательно назначается курс антибиотиков.

Пункция воспаленной бурсы позволяет аспирировать избыточную жидкость и уменьшить давление на окружающие ткани. Инъекции анестетиков вместе со стероидами в воспаленную сумку помогают уменьшить воспалительный процесс.

Физиотерапия (ультразвук или диатермия) не только может уменьшить дискомфорт и воспаление при бурсите, но также и может расслабить спазмированные мышцы и снять воздействие на, нервы, и сухожилия. Кроме того возможно применение местного воздействия холодом или современной методики криотерапии.

Иногда при стойком бурсите и наличии болевых появлений рекомендуется хирургическое удаление воспаленной бурсы.

Профилактикой бурсита является исключение нагрузок приведших к развитию бурсита. Нередко рекомендуется ношение ортопедических приспособлений, особенно если работа связана с определенным риском травмирующих движений. ЛФК тоже позволяет оптимизировать работу мышц и связок.

COLLAGEN | перевод и примеры использования | Английский язык

The collagen unit, report to the blue level immediately.Коллаген, немедленно свяжитесь с Блю Левел.
Your penthouse, your Alfa Romeo, your collagen-injection clinic.Твой дом, Альфа Ромео, клиника коллагеновых иньекций.
Think about your house, your trips to the Caribbean your collagen, your liposuctions, your family, your anonymity.Подумайте о доме, о независимости, о поездках на Карибские острова, о косметике, о своей бедной семье, о своей анонимности…
‘You look rested’ means you had collagen.А если ты выглядишь отдохнувшим, значит «ты делал подтяжку»
Any more collagen, your lips will look like they were stuck in a pool drain.Ты король. Ещё больше коллагена, и ваши губы будут выглядеть так, будто их засосало в водосток.
Can of collagen, can of tomatoes.Банку коллагенов, банку томатов.
Your free-collagen levels are dropping.Ваш уровень свободного коллагена падает.
— A little collagen?-Нет ничего плохого в коллагене.
Can I please get collagen injections?Можно мне коллаген впрыснуть?
My collagen is wearing off.Ну вот, весь коллаген сносился.
Well I was thinking about, um, a little, um collagen.Ну… я бы хотела немного коллагена.
But, but, but you do do collagen?А вы делаете коллаген?
It’s not collagen.Это не коллаген. Это отек.
It’s the overproduction of collagen.Это от переизбытка коллагена.
Yes, but maybe it’s the— the collagen.— Но эти помогают. Да, но, может быть, всё дело в коллагене.
No, sweetie, they all have collagen.Коллаген есть во всех масках.
The last thing I want to do is come between all that collagen… but, Alan, we have a little problem… and, like it or not, you’re probably the best man to fix it.– Привет. Меньше всего я хочу встрять между коллагеном, но, Алан, у нас небольшая проблема, и, нравится тебе это или нет, только ты сможешь её решить. Это Кармен Флорес.
Must be all that collagen.Должно быть, всё из-за коллагена.
Either she spent an entire summer at a collagen farm, or I am shopping at the wrong makeup counter.Либо она провела всё лето на силиконовой ферме, либо я пользуюсь не той косметикой.
It’s loaded with collagen.В них есть коллаген.
That’s okay, you put too much collagen in there.Окей, ты положила слишком много коллагена сюда.
I got collagen.Впрысну коллаген.
So collagen scaffolds don’t react to external positive ions?Так клетки коллагена не вступают в реакцию с положительными ионами?
The problem is the stuff that binds some together — collagenПроблема в веществе, соединяющем их вместе — коллагене.
Ultraviolet radiation in sunlight triggers a molecular chain reaction which degrades collagenУльтрафиолетовое излучение запускает сложную цепочку химических процессов которая разрушает структуру коллагена,
Whole tribes with genetic defects in collagen synthesis.Целые племена с генетически дефектами коллагенного синтеза.
The collagen in the skin ridges has merged with the wall, and even the DNA has been mangled beyond recognition.коллаген в кожных завитках слился со стеной, и даже ДНК исказилась до неузнаваемости.
Maybe I put some collagen in your eye.Может я вколола в твой глаз немного коллагена.
You injected Mexican collagen in my eye? !Ты вколола в мой глаз мексиканский коллаген?
I’m sick of everything… of men, of diets, of collagen, of liposuction, of politics… sick of everything, apart from sex.Меня тошнит от всего… от мужчин, от диет, от коллагена, от липосакции, от политики… от всего, кроме секса.

Коллаген или желатин в чем разница и что лучше?

Хотите увеличить потребление белка, при этом получить дополнительные преимущества, такие как улучшение кожи, поддержка суставов и связок и многое другое? Посмотрите за пределы стандартного сывороточного белка и рассмотрите коллаген, желатин и гидролизат коллагена.

Скорее всего Вам, интересно, в чем же различие между коллагеном и желатином

Коллаген и желатин

Чтобы понять что такое желатин, мы должны разобраться с коллагеном. Коллаген является основным белком в соединительной ткани, коже и костях. На самом деле, у вас больше коллагена в организме, чем любого другого типа белка — он составляет 25-35% от всего белка в организме! Недостаток коллагена может вызвать широкий спектр проблем — от морщин до снижения упругости суставов.

Коллаген является мощным источником аминокислот. Хотя он является не полноценным, коллагена содержит впечатляющий профиль незаменимых аминокислот, обеспечивая 18 из 20 аминокислот.

К сожалению, мы часто выбрасываем часть пищи, которая содержит коллаген: шкуру, сухожилия, кости, мембраны и другие соединительные ткани в мясе. Поэтому вместо того, чтобы получить коллаген, мы можем съесть желатин.

Желатин — это просто приготовленная форма коллагена и это один из лучших и наиболее удобных способов употребления важных аминокислот из коллагена.
Но как насчет гидролизата коллагена?

Гидролизат коллагена (иногда называют гидролизованным коллагеном) представляет собой просто желатин, который подвергается более интенсивной обработке, чтобы разбить белки на более мелкие кусочки. Они (коллаген и гидролизат коллагена) имеют одинаковые аминокислотные профили и производятся из одного сырья, но по-разному реагируют на жидкости. В основном, единственное существенное различие между ними заключается в том, как вы используете их на кухне. Поскольку размер белка в гидролизате коллагена меньше, некоторым людям его легче усваивать.

Возможно, вам интересно — имеет ли значение, если ваш желатин производится из курицы, свинины, говядины или рыбы? Да, аминокислотный профиль немного отличаются, но не значительно. Если Вам необходима более высокая дозировка определенной аминокислоты, посмотрите на этикетки состав для сравнения. Но если нет нужды в конкретной аминокислоте, которую вы ищете, можно использовать любой желатин!

Есть ли другие способы получить коллаген?
  • Непосредственно из сырья

Есть различные пути получения коллагена и желатина! Желатин получают из костей и хрящей животных, не так ли? Так костный бульон, который сделан из костей животных —  это один из способов получить желатина, не покупая порошок.

Ты не привязан к кухне, чтобы получить коллаген! Вы можете получить преимущества коллагена приобретая добавки.

Если вы будете просматривать каталог коллагеновых добавок, вы заметите, что многие бренды указывают тип коллагена, который используется в их продукте. Так в чем разница?

Существует много различных типов коллагена (были идентифицированы 28), но типичные типы I, II и III являются наиболее распространенными. В приведенной ниже таблице будут показаны различия.

Если Вы покупаете чистый желатин или гидролизат коллагена, вам не нужно беспокоиться о типах коллагена. Коллаген типов I, II, III и далее — это с небольшим округление одно и тоже и особой разницы ваш организм не ощутит.

Надеемся, что детальный разбор поможет Вам избежать путаницы!

Коллаген — Википедия

Структурный белок

Молекула тропоколлагена: три левых проколлагена (красный, зеленый, синий) соединяются, образуя правосторонний тройной спиральный тропоколлаген.

Коллаген () является основным структурным белок в внеклеточный матрикс найдено в различных телах соединительной ткани. Являясь основным компонентом соединительной ткани, это самый распространенный белок у млекопитающих,[1] составляя от 25% до 35% содержания белка в организме. Коллаген состоит из аминокислоты связаны вместе, чтобы сформировать тройная спираль удлиненных фибрилла[2] известный как коллагеновая спираль. В основном встречается в соединительная ткань Такие как хрящ, кости, сухожилия, связки, и кожа.

В зависимости от степени минерализацияколлагеновые ткани могут быть жесткими (кость), податливыми (сухожилия) или иметь градиент от жесткого к податливому (хрящ). Коллаген также богат роговица, кровеносный сосуд, то кишка, межпозвоночные диски, а дентин в зубах.[3] В мышечная ткань, он служит основным компонентом эндомизий. Коллаген составляет от одного до двух процентов мышечной ткани и составляет 6% от веса сильных сухожильных мышц.[4] В фибробласт это наиболее распространенная клетка, которая производит коллаген. Желатин, который используется в пище и промышленности, это коллаген, который необратимо гидролизованный.[5] Коллаген имеет множество медицинских применений при лечении заболеваний костей и кожи.

Название коллаген происходит от греческого κόλλα (Колла), смысл «клей», и суффикс -γέν, -gen, что означает «производство».[6][7] Это относится к раннему использованию соединения в процессе создания клея путем кипячения кожи и сухожилия из лошади и другие животные.

Типы

Более 90% коллагена в тело человека является коллаген I типа.[8] Однако по состоянию на 2011 год 30 типов коллагена были идентифицированы, описаны и разделены на несколько групп в зависимости от структуры, которую они образуют:[9] Все типы содержат хотя бы один тройная спираль.[9] Количество типов показывает разнообразную функциональность коллагена.[10]

  • Фибрилла (Тип I, II, III, V, XI)
  • Нефибриллярный
    • ФАСИТ (Ассоциированные с фибриллами коллагены с прерывистыми тройными спиралями) (Тип IX, XII, XIV, XIX, XXI)
    • Короткая цепь (Тип VIII, X)
    • Базальная мембрана (Тип IV)
    • Мультиплексин (Множественные домены Triple Helix с прерываниями) (Тип XV, XVIII)
    • MACIT (ассоциированные с мембраной коллагены с прерывистой тройной спиралью) (Тип XIII, XVII)
    • Формирование микрофибрилл (Тип VI)
    • Якорные фибриллы (Тип VII)

Пять наиболее распространенных типов:

Медицинское использование

Сердечные приложения

Коллагеновый сердечный скелет который включает четыре сердечный клапан кольца, гистологически, эластично и однозначно связывается с сердечной мышцей. Каркас сердца также включает в себя разделительные перегородки камер сердца — межжелудочковая перегородка и атриовентрикулярная перегородка. Вклад коллагена в сердечная деятельность в целом представляет собой непрерывную крутящую силу, противоположную механика жидкости из кровь давление, исходящее из сердца. Коллагеновая структура, которая отделяет верхние камеры сердца от нижних камер, представляет собой непроницаемую мембрану, которая исключает как кровь, так и электрические импульсы с помощью обычных физиологических средств. При поддержке коллагена, мерцательная аритмия никогда не ухудшается до мерцание желудочков. Коллаген состоит из слоев различной плотности с гладкой мышечной массой. Масса, распределение, возраст и плотность коллагена — все это способствует согласие требуется для перемещения крови вперед и назад. Отдельные створки сердечного клапана складываются в форму с помощью специального коллагена при различных условиях. давление. Постепенный кальций отложение в коллагене происходит как естественная функция старения. Кальцинированные точки в коллагеновых матрицах показывают контраст в движущемся отображении крови и мышц, что позволяет использовать методы визуализация сердца технология для достижения соотношений, по сути, заявляющих кровь в (сердечный ввод) и кровь (сердечный выброс). Патология коллагеновой основы сердца понимается в категории заболевание соединительной ткани.

Косметическая хирургия

Коллаген широко используется в косметической хирургии в качестве лечебного средства для ожоговых пациентов при реконструкции костей и в самых разных стоматологических, ортопедических и хирургических целях. Коллаген человека и крупного рогатого скота широко используется в качестве кожных наполнителей для лечения морщин и старения кожи.[11] Вот некоторые интересные места:

  1. При использовании в косметических целях существует вероятность возникновения аллергических реакций, вызывающих продолжительное покраснение; однако это можно практически исключить простыми и незаметными патч-тестирование перед косметическим использованием.
  2. Большинство медицинского коллагена получают из молодняка крупного рогатого скота, сертифицированного BSE-бесплатные животные. Большинство производителей используют животных-доноров либо из «закрытых стад», либо из стран, в которых никогда не было зарегистрировано случаев BSE, таких как Австралия, Бразилия и Новая Зеландия.

Костные трансплантаты

Поскольку скелет формирует структуру тела, жизненно важно, чтобы он сохранял свою силу даже после переломов и травм. Коллаген используется при трансплантации костей, поскольку он имеет тройную спиральную структуру, что делает его очень прочной молекулой. Он идеально подходит для лечения костей, так как не нарушает структурную целостность скелета. Тройная спиральная структура коллагена предотвращает его расщепление ферментами, обеспечивает адгезию клеток и важна для правильной сборки внеклеточного матрикса.[12]

Регенерация тканей

Коллагеновые каркасы используются для регенерации тканей в губках, тонких пластинах или гелях. Коллаген обладает необходимыми свойствами для регенерации тканей, такими как структура пор, проницаемость, гидрофильность и стабильность in vivo. Коллагеновые каркасы также идеально подходят для отложения таких клеток, как остеобласты и фибробласты, и после введения в ткань может продолжаться нормальный рост.[13]

Реконструктивное хирургическое использование

Коллагены широко используются при создании искусственная кожа заменители, используемые в лечении тяжелых ожоги и раны.[14][15] Эти коллагены могут быть получены из коровьего, конского, свиного или даже человеческого происхождения; и иногда используются в сочетании с силиконы, гликозаминогликаны, фибробласты, факторы роста и другие вещества.

Лечение раны

Коллаген — один из ключевых природных ресурсов организма и компонент кожной ткани, который может принести пользу на всех этапах лечение раны.[16] Когда коллаген становится доступным для ложа раны, может произойти закрытие. Таким образом, можно избежать ухудшения состояния раны, за которым иногда могут следовать такие процедуры, как ампутация.

Коллаген — это натуральный продукт, поэтому он используется в качестве натуральной перевязки для ран и обладает свойствами, которых нет у искусственных перевязочных материалов. Он устойчив к бактериям, что имеет жизненно важное значение для перевязки ран. Это помогает сохранить стерильность раны благодаря своей естественной способности бороться с инфекциями. Когда коллаген используется как повязка от ожогов, здоровый грануляционная ткань может очень быстро образовываться над ожогом, помогая ему быстро зажить.[17]

На протяжении 4 фаз заживления ран коллаген выполняет следующие функции при заживлении ран:

  • Направляющая функция: коллагеновые волокна служат для направления фибробластов. Фибробласты мигрируют по матрице соединительной ткани.
  • Хемотаксические свойства: большая площадь поверхности коллагеновых волокон может привлекать фиброгенные клетки, которые помогают в заживлении.
  • Зарождение зародышей: коллаген в присутствии определенных нейтральных молекул соли может действовать как зародышеобразователь, вызывая образование фибриллярных структур. Коллагеновая повязка на рану может служить ориентиром для определения нового отложения коллагена и роста капилляров.
  • Кровоостанавливающие свойства: кровь. тромбоциты взаимодействуют с коллагеном, образуя гемостатическую пробку.

Фундаментальные исследования

Коллаген используется в лабораторные исследования за культура клеток, изучая поведение клеток и клеточные взаимодействия с внеклеточная среда.[18]

Химия

Белок коллагена состоит из тройной спирали, которая обычно состоит из двух идентичных цепей (α1) и дополнительной цепи, которая немного отличается по своему химическому составу (α2).[19] Аминокислотный состав коллагена нетипичен для белков, особенно в отношении его высокой гидроксипролин содержание. Наиболее распространенными мотивами в аминокислотной последовательности коллагена являются глицин-пролин-X и глицин-X-гидроксипролин, где X представляет собой любую аминокислоту, кроме глицина, пролина или гидроксипролина. Приведен средний аминокислотный состав кожи рыб и млекопитающих.[19]

Синтез

Сначала собирается трехмерная цепочечная структура, основными компонентами которой являются аминокислоты глицин и пролин. Это еще не коллаген, а его предшественник проколлаген. Затем проколлаген модифицируется путем добавления гидроксил группы аминокислот пролин и лизин. Этот шаг важен на будущее гликозилирование и формирование тройной спиральной структуры коллагена. Поскольку ферменты гидроксилазы, которые выполняют эти реакции, требуют Витамин С как кофактор, длительный дефицит этого витамина приводит к нарушению синтеза коллагена и цинга.[20] Эти реакции гидроксилирования катализируются двумя разными ферментами: пролил-4-гидроксилазой.[21] и лизилгидроксилаза. В реакции требуется одна молекула аскорбата на гидроксилирование.[22]Синтез коллагена происходит внутри и вне клетки. Здесь обсуждается образование коллагена, в результате которого образуется фибриллярный коллаген (наиболее распространенная форма). Сетчатый коллаген, который часто участвует в формировании систем фильтрации, является другой формой коллагена. Все типы коллагенов представляют собой тройные спирали, а различия заключаются в составе альфа-пептидов, созданных на этапе 2.

  1. Транскрипция мРНК: Около 44 генов связаны с образованием коллагена, каждый из которых кодирует определенную последовательность мРНК и обычно имеет «COL«Префикс». Начало синтеза коллагена начинается с включения генов, которые связаны с образованием определенного альфа-пептида (обычно альфа 1, 2 или 3).
  2. Образование пре-пропептида: Как только последняя мРНК выходит из ядра клетки и попадает в цитоплазму, она связывается с рибосомными субъединицами, и происходит процесс трансляции. Ранняя / первая часть нового пептида известна как сигнальная последовательность. Последовательность сигналов на N-концевой пептида распознается частица распознавания сигнала на эндоплазматическом ретикулуме, который будет отвечать за направление пре-пропептид в эндоплазматический ретикулум. Следовательно, как только синтез нового пептида завершается, он попадает непосредственно в эндоплазматический ретикулум для посттрансляционного процессинга. Сейчас он известен как препроколлаген.
  3. Пре-пропептид к проколлагену: Происходят три модификации пре-пропептида, приводящие к образованию альфа-пептида:
    1. Сигнальный пептид на N-конце удаляется, и теперь молекула известна как пропептид (не проколлаген).
    2. Гидроксилирование лизинов и пролинов на пропептиде ферментами «пролилгидроксилаза» и «лизилгидроксилаза» (с образованием гидроксипролина и гидроксилизина) происходит, чтобы способствовать сшиванию альфа-пептидов. Этот ферментативный этап требует Витамин С в качестве кофактора. В цингаотсутствие гидроксилирования пролинов и лизинов вызывает более рыхлую тройную спираль (которая образована тремя альфа-пептидами).
    3. Гликозилирование происходит путем добавления мономеров глюкозы или галактозы к гидроксильным группам, которые были помещены на лизины, но не на пролины.
    4. Как только эти модификации произошли, три из гидроксилированных и гликозилированных пропептидов скручиваются в тройную спираль, образуя проколлаген. У проколлагена еще есть раскрученные концы, которые позже будут обрезаны. На этом этапе проколлаген упаковывается в везикулу переноса, предназначенную для аппарата Гольджи.
  4. Модификация аппарата Гольджи: В аппарате Гольджи проколлаген проходит последнюю посттрансляционную модификацию перед тем, как секретируется из клетки. На этом этапе добавляются олигосахариды (а не моносахариды, как на этапе 3), а затем проколлаген упаковывается в секреторный пузырь, предназначенный для внеклеточного пространства.
  5. Образование тропоколлагена: Оказавшись вне клетки, мембранные ферменты, известные как коллагеновые пептидазы, удаляют «свободные концы» молекулы проколлагена. То, что осталось, известно как тропоколлаген. Дефекты на этом этапе вызывают одну из многих коллагенопатий, известных как Синдром Элерса-Данлоса. Этот этап отсутствует при синтезе типа III, типа фибриллярного коллагена.
  6. Образование фибриллы коллагена: лизилоксидазавнеклеточный медьзависимый фермент, производит заключительный этап в пути синтеза коллагена. Этот фермент действует на лизины и гидроксилизины, продуцируя альдегидные группы, которые в конечном итоге претерпевают ковалентную связь между молекулами тропоколлагена. Этот полимер тропоколлогена известен как фибрилла коллагена.

Аминокислоты

Коллаген имеет необычный аминокислота состав и последовательность:

  • Глицин встречается почти в каждом третьем остаток.
  • Пролин составляет около 17% коллагена.
  • Коллаген содержит две необычные производные аминокислоты, не вставленные непосредственно во время перевод. Эти аминокислоты находятся в определенных местах относительно глицина и посттрансляционно модифицируются разными ферментами, оба из которых требуют Витамин С как кофактор.

Кортизол стимулирует деградация коллагена (кожи) на аминокислоты.[23]

Образование коллагена I

Большинство коллагена образуется аналогичным образом, но для типа I характерен следующий процесс:

  1. Внутри клетки
    1. При этом образуются два типа альфа-цепей — альфа-1 и альфа 2. перевод на рибосомах вдоль шероховатой эндоплазматической сети (RER). Эти пептидные цепи, известные как препроколлаген, имеют регистрационные пептиды на каждом конце и сигнальный пептид.[24]
    2. Полипептидные цепи высвобождаются в просвет RER.
    3. Сигнальные пептиды расщепляются внутри RER, и теперь эти цепи известны как про-альфа-цепи.
    4. Гидроксилирование из лизин и пролин аминокислоты находится внутри просвета. Этот процесс зависит от аскорбиновая кислота (витамин С) как кофактор.
    5. Гликозилирование специфических остатков гидроксилизина.
    6. Тройная альфа-спиральная структура формируется внутри эндоплазматической сети из двух цепей альфа-1 и одной цепи альфа-2.
    7. Проколлаген отправляется аппарат Гольджи, где он упаковывается и секретируется экзоцитоз.
  2. Вне камеры
    1. Регистрационные пептиды расщепляются, а тропоколлаген образуется проколлаген пептидаза.
    2. Множественные молекулы тропоколлагена образуют фибриллы коллагена посредством ковалентного поперечного сшивания (альдольная реакция) к лизилоксидаза который связывает остатки гидроксилизина и лизина. Множественные коллагеновые волокна образуют коллагеновые волокна.
    3. Коллаген может быть прикреплен к клеточным мембранам через несколько типов белков, включая фибронектин, ламинин, фибулин и интегрин.

Синтетический патогенез

Причины дефицита витамина С цинга, серьезное и болезненное заболевание, при котором дефектный коллаген препятствует образованию сильных соединительная ткань. Десны ухудшаются и кровоточат, с потерей зубов; обесцвечивание кожи и раны не лечить. До 18 века это состояние было печально известно среди длительных военных, особенно военно-морских, экспедиций, во время которых участников лишали продуктов, содержащих витамин С.

An аутоиммунное заболевание Такие как Красная волчанка или же ревматоидный артрит[25] может атаковать здоровые волокна коллагена.

Многие бактерии и вирусы выделяют факторы вирулентности, например, фермент коллагеназа, который разрушает коллаген или препятствует его производству.

Молекулярная структура

Одна молекула коллагена, тропоколлаген, используется для образования более крупных агрегатов коллагена, таких как фибриллы. Это примерно 300нм длиной и диаметром 1,5 нм, состоит из трех полипептид нити (называемые альфа-пептидами, см. шаг 2), каждая из которых имеет конформацию левой спираль — не следует путать с правшей альфа спираль. Эти три левые спирали скручены вместе в правую тройную спираль или «суперспираль», кооперативную четвертичная структура стабилизируется многими водородные связи. С коллагеном I типа и, возможно, всеми фибриллярными коллагенами, если не всеми коллагенами, каждая тройная спираль объединяется в правостороннюю суперспираль, называемую микрофибриллами коллагена. Каждая микрофибрилла переплетенный с соседними микрофибриллами до такой степени, что можно предположить, что они индивидуально нестабильны, хотя внутри коллагеновых фибрилл они настолько упорядочены, что являются кристаллическими.

Три полипептиды спираль для образования тропоколлагена. Затем многие тропоколлагены связываются вместе, образуя фибриллы, а многие из них затем образуют волокна.

Отличительная черта коллагена — регулярное расположение аминокислоты в каждой из трех цепей этих субъединиц коллагена. Последовательность часто следует шаблону Gly-Pro-X или Gly-X-Hyp, где X может быть любым из различных других аминокислотных остатков.[19] Пролин или гидроксипролин составляют около 1/6 всей последовательности. Поскольку на долю глицина приходится 1/3 последовательности, это означает, что примерно половина последовательности коллагена не является глицином, пролином или гидроксипролином, что часто упускается из-за отвлечения необычного GX.1Икс2 характер альфа-пептидов коллагена. Высокое содержание глицина в коллагене важно для стабилизации коллагеновой спирали, поскольку это позволяет очень тесную ассоциацию коллагеновых волокон внутри молекулы, облегчая водородные связи и образование межмолекулярных поперечных связей.[19] Такое регулярное повторение и высокое содержание глицина обнаруживается только в нескольких других волокнистых белках, таких как шелк фиброин.

Коллаген — это не только структурный белок. Из-за своей ключевой роли в определении клеточного фенотипа, клеточной адгезии, регуляции тканей и инфраструктуры многие участки его небогатых пролином областей играют роль ассоциации / регуляции клеток или матрикса. Относительно высокое содержание пролиновых и гидроксипролиновых колец с их геометрически ограниченными карбоксил и (вторичный) амино- групп, наряду с богатым содержанием глицина, объясняет тенденцию отдельных полипептидных цепей спонтанно образовывать левые спирали без какой-либо внутрицепочечной водородной связи.

Поскольку глицин — самая маленькая аминокислота без боковой цепи, он играет уникальную роль в волокнистых структурных белках. В коллагене Gly требуется в каждой третьей позиции, потому что сборка тройной спирали помещает этот остаток во внутреннюю часть (ось) спирали, где нет места для большей боковой группы, чем одиночная группа глицина. атом водорода. По той же причине кольца Pro и Hyp должны быть направлены наружу. Эти две аминокислоты помогают стабилизировать тройную спираль — Hyp даже больше, чем Pro; их более низкая концентрация требуется у таких животных, как рыбы, чей температура тела ниже, чем у большинства теплокровных животных. Более низкое содержание пролина и гидроксипролина характерно для холодноводных, но не для теплопроводных рыб; последние, как правило, имеют такое же содержание пролина и гидроксипролина, что и млекопитающие.[19] Более низкое содержание пролина и гидрокспролина в холодноводных и других рыбах. пойкилотерм животных приводит к тому, что их коллаген имеет более низкую термостабильность, чем коллаген млекопитающих.[19] Эта более низкая термическая стабильность означает, что желатин полученный из рыбного коллагена, не подходит для многих пищевых и промышленных применений.

Тропоколлаген подразделения спонтанно самостоятельно собрать, с регулярно смещенными концами, в еще большие массивы в внеклеточный пространства тканей.[26][27] Дополнительную сборку фибрилл направляют фибробласты, которые откладывают полностью сформированные фибриллы из фибрипозиторов. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно соседних молекул примерно на 67нм (единица, которая упоминается как «D» и изменяется в зависимости от состояния гидратации агрегата). В каждом повторении D-периода микрофибриллы есть часть, содержащая пять молекул в поперечном сечении, называемая «перекрытием», и часть, содержащая только четыре молекулы, называемая «разрывом».[28] Эти области перекрытия и зазора сохраняются, когда микрофибриллы собираются в фибриллы, и, таким образом, их можно увидеть с помощью электронной микроскопии. Тройные спиральные тропоколлагены в микрофибриллах расположены в виде квазигексагональной упаковки.[28][29]

D-период коллагеновых фибрилл дает видимые полосы 67 нм при наблюдении под электронной микроскопией.

Существует некоторое ковалентный сшивание внутри тройных спиралей и различное количество ковалентных сшивок между спиралями тропоколлагена, образующими хорошо организованные агрегаты (такие как фибриллы).[30] Более крупные фибриллярные пучки формируются с помощью нескольких разных классов белков (включая разные типы коллагена), гликопротеинов и протеогликанов, чтобы сформировать разные типы зрелых тканей из альтернативных комбинаций одних и тех же ключевых игроков.[27] Коллагена нерастворимость был препятствием для изучения мономерного коллагена, пока не было обнаружено, что тропоколлаген из молодых животных может быть извлечен, поскольку он еще не полностью сшитый. Однако достижения в области методов микроскопии (например, электронной микроскопии (ЭМ) и атомно-силовой микроскопии (АСМ)) и дифракции рентгеновских лучей позволили исследователям получать все более подробные изображения структуры коллагена. на месте.[31] Эти более поздние достижения особенно важны для лучшего понимания того, каким образом структура коллагена влияет на коммуникацию клетка-клетка и клетка-матрица и как ткани строятся в процессе роста и восстановления и изменяются в процессе развития и болезни.[32][33] Например, с помощью наноиндентирования на основе АСМ было показано, что отдельная фибрилла коллагена представляет собой гетерогенный материал в осевом направлении со значительно разными механическими свойствами в областях зазора и перекрытия, что коррелирует с его различной молекулярной организацией в этих двух областях.[34]

Коллагеновые фибриллы / агрегаты расположены в различных комбинациях и концентрациях в различных тканях для обеспечения различных свойств ткани. В кости целые тройные спирали коллагена лежат в параллельном шахматном порядке. Зазоры в 40 нм между концами субъединиц тропоколлагена (примерно равные области зазора), вероятно, служат центрами зародышеобразования для отложения длинных твердых и мелких кристаллов минерального компонента, которым является гидроксилапатит (примерно) Ca10(ОЙ)2(PO4)6.[35] Коллаген I типа придает костям предел прочности.

Сопутствующие расстройства

Заболевания, связанные с коллагеном, чаще всего возникают из-за генетических дефектов или недостатка питания, которые влияют на биосинтез, сборку, посттрансляционную модификацию, секрецию или другие процессы, участвующие в нормальном производстве коллагена.

Генетические дефекты генов коллагена
ТипПримечанияГен (ы)Расстройства
яЭто самый распространенный коллаген в организме человека. Он присутствует в рубцовая ткань, конечный продукт, когда ткань лечит по ремонту. Он находится в сухожилия, кожа, стенки артерии, роговица, эндомизий окружающие мышечные волокна, хрящевую ткань и органическую часть костей и зубов.COL1A1, COL1A2Несовершенный остеогенез, Синдром Элерса-Данлоса, инфантильный кортикальный гиперостоз также известна как болезнь Каффи
IIГиалиновые хрящи, составляет 50% всего хрящевого белка. Стекловидное тело глаза.COL2A1Коллагенопатия II и XI типов
IIIЭто коллаген грануляционная ткань и быстро вырабатывается молодыми фибробластами до того, как синтезируется более прочный коллаген I типа. Ретикулярное волокно. Также содержится в стенках артерий, коже, кишечнике и матке.COL3A1Синдром Элерса-Данлоса, Контрактура Дюпюитрена
IVБазальная пластинка; линза глаза. Также служит частью системы фильтрации в капилляры и клубочки из нефрон в почка.COL4A1, COL4A2, COL4A3, COL4A4, COL4A5, COL4A6Синдром Альпорта, Синдром Гудпастура
VНаиболее интерстициальная ткань, ассоциированная. с типом I, связанным с плацентаCOL5A1, COL5A2, COL5A3Синдром Элерса-Данлоса (классический)
VIНаиболее интерстициальная ткань, ассоциированная. с типом ICOL6A1, COL6A2, COL6A3, COL6A5Миопатия Ульриха, Бетлемская миопатия, атопический дерматит[36]
VIIФормы закрепление фибрилл в дермоэпидермальные соединенияCOL7A1Дистрофический буллезный эпидермолиз
VIIIНемного эндотелиальный клеткиCOL8A1, COL8A2Задняя полиморфная дистрофия роговицы 2
IXКоллаген FACIT, хрящ, доц. с фибриллами типа II и XICOL9A1, COL9A2, COL9A3EDM2 и EDM3
ИксГипертрофический и минерализация хрящCOL10A1Метафизарная дисплазия Шмида
XIХрящCOL11A1, COL11A2Коллагенопатия II и XI типов
XIIКоллаген FACIT, взаимодействует с фибриллами I типа, декорин и гликозаминогликаныCOL12A1
XIIIТрансмембранный коллаген, взаимодействует с интегрином a1b1, фибронектин и компоненты базальных мембран, такие как нидоген и перлекан.COL13A1
XIVКоллаген FACIT, также известный как ундулинCOL14A1
XVCOL15A1
XVICOL16A1
XVIIТрансмембранный коллаген, также известный как BP180, белок 180 кДаCOL17A1Буллезный пемфигоид и некоторые формы узловых буллезный эпидермолиз
XVIIIИсточник эндостатинCOL18A1
XIXКоллаген FACITCOL19A1
XXCOL20A1
XXIКоллаген FACITCOL21A1
XXIICOL22A1
XXIIIКоллаген MACITCOL23A1
XXIVCOL24A1
XXVCOL25A1
XXVIEMID2
XXVIICOL27A1
XXVIIICOL28A1
XXIXЭпидермальный коллагенCOL29A1Атопический дерматит[37]

В дополнение к вышеупомянутым нарушениям, чрезмерное отложение коллагена происходит в склеродермия.

Болезни

Тысяча мутаций обнаружена в 12 из более чем 20 типов коллагена. Эти мутации могут приводить к различным заболеваниям на тканевом уровне.[38]

Несовершенный остеогенез — Вызвано мутацией в коллаген 1 типа, доминирующее аутосомное заболевание, приводит к слабости костей и неправильной соединительной ткани, некоторые случаи могут быть легкими, а другие могут быть летальными. В легких случаях уровень коллагена 1 типа снижен, в тяжелых случаях — структурные дефекты коллагена.[39]

Хондродисплазии — Расстройство скелета, предположительно вызванное мутацией в коллаген 2 типа, для подтверждения этого проводятся дальнейшие исследования.[40]

Синдром Элерса-Данлоса — Известно тринадцать различных типов этого заболевания, которые приводят к деформации соединительной ткани.[41] Некоторые из более редких типов могут привести к летальному исходу и привести к разрыву артерий. Каждый синдром вызван разными мутациями. Например, сосудистый тип (vEDS) этого заболевания вызван мутацией в коллаген 3 типа.[42]

Синдром Альпорта — Может передаваться генетически, обычно как Х-сцепленный доминантный тип, но также как аутосомно-доминантное и аутосомно-рецессивное заболевание, у больных есть проблемы с почками и глазами, потеря слуха также может развиться в детстве или подростковом возрасте.[43]

Синдром Кноблоха — Вызвано мутацией в COL18A1 ген, кодирующий выработку коллагена XVIII. Пациенты обращаются с выпячиванием ткани мозга и дегенерацией сетчатки; человек, члены семьи которого страдают этим заболеванием, подвергается повышенному риску его развития, поскольку существует наследственная связь.[38]

Характеристики

Коллаген — один из длинных, волокнистые структурные белки чьи функции сильно отличаются от функций глобулярные белки, Такие как ферменты. Жесткие пучки коллагена, называемые коллагеновые волокна являются основным компонентом внеклеточный матрикс который поддерживает большинство тканей и придает клеткам структуру снаружи, но коллаген также находится внутри некоторых клеток. Коллаген имеет отличный предел прочности, и является основным компонентом фасция, хрящ, связки, сухожилия, кость и кожа.[44][45] Вместе с эластин и мягкий кератин, он отвечает за кожа прочность и эластичность, а его деградация приводит к морщины которые сопровождают старение.[11] Укрепляет кровеносный сосуд и играет роль в ткань разработка. Он присутствует в роговица и объектив глаз в кристаллический форма. Это может быть один из самых распространенных белков в летописи окаменелостей, учитывая, что он, по-видимому, часто окаменелость, даже в костях из Мезозойский и Палеозой.[46]

Использует

Салями и коллагеновая оболочка (внизу) она пришла

Коллаген имеет множество применений, от пищевых продуктов до медицинских. Например, он используется в косметическая хирургия и ожоговая хирургия. Широко используется в виде коллагена. оболочки для колбас.[47][48]

Если коллаген подвержен достаточному денатурация, например при нагревании три цепи тропоколлагена частично или полностью разделяются на глобулярные домены, содержащие вторичную структуру, отличную от нормальной полипролина коллагена II (PPII), например случайные катушки. Этот процесс описывает формирование желатин, который используется во многих еда, в том числе ароматизированные желатиновые десерты. Помимо продуктов питания, желатин используется в фармацевтической, косметической и фотографической промышленности. Он также используется как пищевая добавка.

От греческого слова «клей», Колласлово коллаген означает «клей производитель «и относится к раннему процессу кипячения кожи и сухожилия из лошади и другие животные для получения клея. Коллагеновый клей был использован Египтяне около 4000 лет назад, и Коренные американцы использовал это в Луки около 1500 лет назад. Самый старый клей в мире, углеродный коллаген, которому более 8000 лет, использовался в качестве защитной подкладки на веревочных корзинах и вышитый ткани, и держать посуда вместе; также в украшениях крест-накрест на человеческие черепа.[49] Коллаген обычно превращается в желатин, но выживает в сухих условиях. Клеи для животных термопласт, снова размягчающиеся при повторном нагревании, поэтому они все еще используются при приготовлении музыкальные инструменты например, хорошо скрипки и гитары, который, возможно, придется снова открыть для ремонта — приложение несовместимо с жестким, синтетический пластик клеи, которые являются прочными. Сухожилия и шкуры животных, в том числе натуральная кожа, тысячелетиями использовались для создания полезных статей.

Желатин-резорцин-формальдегид клей (с заменой формальдегида менее токсичным пентандиалом и этандиальный) использовался для ремонта экспериментальных разрезов в кролик легкие.[50]

Адаптация и диверсификация

Эволюция коллагенов была фундаментальным шагом в раннем эволюция животных, поддерживающие многоклеточные формы животных.[51] Коллагены являются наиболее распространенными белками в позвоночные, составляя около 30% всех белков в организме человека.[52][53][54] По своей молекулярной структуре белки коллагена делятся на два основных класса — фибриллообразующие (или фибриллярный) коллагены и нефибриллообразующие (нефибриллярный) коллагены, которые далее делятся на 28 различных типов (по состоянию на 2017 год) в зависимости от индивидуальных структур и функций, которые белок выполняет в организме.[53][54] Фибриллярный коллаген, производящий трехмерный каркасы в разных тканях и органы, полученный из одного общего предок в течение эволюция.[53][55] Нефибриллярный коллаген является основным поддерживающим компонентом внеклеточный матрикс.[54]

В морфология фибриллярного и нефибриллярного типов коллагена дифференцировались во время дивергентная эволюция.[54] Эти два типа коллагена возникли из разных мутация и дупликация гена события, которые развились до нынешних 28 типов белков коллагена, обеспечивающих диверсификацию поддерживающих коллаген структур в организме, таких как скелет, который образован из альфа (обозначается как α) гена коллагена.[53][55] Фибриллярный коллаген был кооптированы в процессе эволюции приспособление из существующих генов естественный отбор для создания новых структур органов и тканей, способствующих появлению эволюционирующих видов с улучшенными способностями.[53][55]

История

Молекулярные и упаковочные структуры коллагена ускользали от ученых на протяжении десятилетий исследований. Первое свидетельство того, что он обладает регулярной структурой на молекулярном уровне, было представлено в середине 1930-х годов.[56][57] С того времени исследования были сосредоточены на конформации коллагена. мономер, создавая несколько конкурирующих моделей, но правильно обрабатывая конформацию каждой отдельной пептидной цепи. Трехспиральная модель «Мадраса» представила точную модель четвертичная структура в коллагене.[58][59][60] Эта модель была подтверждена дальнейшими исследованиями, показывающими более высокое разрешение в конце 20 век.[61][62][63][64]

Структура упаковки коллагена не была определена в такой же степени за пределами фибриллярный типы коллагена, хотя давно известно, что он гексагональный.[29][65][66] Как и в случае с его мономерной структурой, несколько противоречащих друг другу моделей утверждали, что либо упаковка молекул коллагена является «листовой», либо микрофибрилла. Orgel, Joseph (2009). «On the packing structure of collagen: response to Okuyama et al.’s comment on Microfibrillar structure of type I collagen in situ». Acta Crystallographica Раздел D. D65 (9): 1009. Дои:10.1107/S0907444909028741.

Викискладе есть медиафайлы по теме Коллаген.

Фиброз печени – лечение болезни, прогноз

Фиброз печени (ФП) — это процесс замещения тканей органа соединительной тканью, являющийся универсальной реакцией организма на повреждение.1 Фиброз печени опасен тем, что существенно нарушает функции печени, а при несвоевременной диагностике одним из исходов фиброза может стать цирроз.1

Механизм развития фиброза

Фиброз развивается в ответ на различные повреждающие действия: вирусные, токсические, обменные нарушения и другие. Фиброз является результатом повреждения печеночной ткани и сопровождается активацией звездчатых клеток с последующей выработкой ими коллагена, который, в общем-то, и представляет собой соединительную ткань. Если баланс между фиброзированием и процессами восстановления сохраняется, то под действием фермента коллагеназы происходит процесс лизиса (разрушения) избыточного количества соединительной ткани. При хроническом повреждении печени процессы регенерации в печени нарушаются, и фиброз прогрессирует1. При фиброзе может наблюдаться так называемое «шунтирование» крови, то есть кровь, поступающая в печень проходит сразу в печеночные вены, не контактируя как следует с гепатоцитами. Без этого контакта печени, естественно, сложнее выполнить свои функции.

Фиброз в целом считается практически необратимым состоянием, хотя в недавних экспериментальных исследованиях и при некоторых заболеваниях, в случае успешного лечения, удается до некоторой степени добиться его регресса1,2. Данные разработки вселяют оптимизм и позволяют надеяться, что медицина будущего будет уверенно справляться даже с этой проблемой.

Причины фиброза

Как уже было сказано, к фиброзу приводит хроническое воспаление в гепатоцитах, которое в свою очередь может быть вызвано1,5:

  • Вирусными гепатитами (В, С, D)
  • Вирусом Эпштейн-Барр
  • Цитомегаловирусной инфекцией
  • Токсическим действием алкоголя
  • Аутоиммунными нарушениями
  • Нарушениями жирового и углеводного обмена
  • Врожденными заболеваниями, в том числе болезнями накопления
  • Токсическим действием некоторых лекарственных препаратов
  • Первичным склерозирующим холангитом и другими заболеваниями

Однако одной из наиболее частых причин развития фиброза печени считается неалкогольная жировая болезнь печени, которой страдают по данным широкомасштабного многоцентрового отечественного исследования DIREG2 37% взрослого населения РФ6, то есть практически каждый третий взрослый человек в стране. Ее возникновение связано с нарушением обмена жиров и углеводов, наличием избыточного веса или ожирения, а также сахарного диабета 2 типа, в частности лежащей в его основе инсулинорезистентности — снижения чувствительности рецепторного аппарата клеток и тканей к инсулину6 Заболевание начинается со стадии стеатоза — так называемого «ожирения печени». В последствии к жировой дистрофии печени, то есть стеатозу, присоединяется воспаление, что и приводит в дальнейшем к замещению гепатоцитов соединительной тканью и формированию фиброза.6

Формы фиброза

Различают несколько видов фиброза, например, выделяют перисинусоидальный фиброз — разрастание фиброзной ткани в перисинусоидальном пространстве Диссе (пространство между синусоидными капиллярами и гепатоцитами). В этом случае клетки печени быстро изолируются от кровотока. Установить форму фиброза можно только по результатам биопсии.

Стадии заболевания

По результатам биопсии (гистологическом исследовании ткани печени под микроскопом) оценивают выраженность фиброза.

Для этого используют шкалу оценки выраженности фиброза печени — систему Metavir5:

Фиброза нет

Расширение портальных трактов, но без образования септами

Расширение портальных трактов с единичными порто — портальными септами

Порто-портальные и порто-центральные септы

Цирроз печени

Однако у такого метода диагностики имеется ряд недостатков5: это инвазивный метод, не показанный к проведению каждому пациенту с фиброзом печени. Более того, проведение биопсии ассоциировано с высоким риском осложнений от кровотечения до случайного повреждения соседних органов, например желчного пузыря, и т.д.

Какие же методы диагностики фиброза можно применять практически у каждого пациента?

Диагностика

Нужно отметить, что так, как том, что печеночная ткань не имеет нервных окончаний, «печень не болит». Боль возникает только при значительном увеличении органа и растяжении капсулы печени. Если мы говорим о жировой болезни печени как причине фиброза, то на начальных стадиях заболевания, а именно на стадиях стеатоза и стеатогепатита, специфические жалобы, указывающие на развитие заболевания, могут отсутствовать.

Пациент может жаловаться на:

возникшую слабость, утомляемость

дискомфорт в правом подреберье

тошноту, нарушение аппетита6

Пожелтение кожных покровов и слизистых, возникновение сосудистых звездочек на кожных покровах (телеангиоэктазии), возникновение асцита (свободная жидкость в брюшной полости) чаще всего указывают на наступление цирроза — состояния, являющегося необратимым, для лечения которого, как правило, требуется трансплантация печени.

В диагностике фиброза печени используются результаты лабораторных исследований.

Существуют так называемые маркеры фиброза печени, которые разделяют на:

Прямые

Отражают динамику количества фиброзных волокон и изменения их состава.

неПрямые

Указывают на нарушения печеночной функции. К таким относятся ферменты АСТ, АЛТ, билирубин, причем повышение активности фермента АСТ больше ассоциирован с развитием фиброза, чем АЛТ.1

Оценка результатов исследований непрямых маркеров в совокупности повышает их диагностическую ценность. На этом основано применение в клинической практике таких диагностических панелей, как ФиброТест, FibroMax, и др. Диагностическая точность составляет от 70 до 100%1, что дает возможность в определенной степени рассматривать данные диагностические панели оценки выраженности фиброза в качестве неинвазивных аналогов биопсии6.

Достаточно полезными являются и методы визуализации печеночной ткани: УЗИ, КТ и МРТ. С их помощью оценивают размеры, форму, структуру органа, а также состояние кровотока1,6.

К ультразвуковым методам диагностики относят и эластометрия печени, которая проводится с помощью аппарата FibroScan1 и позволяет судить об эластичности печеночной ткани на различных участках.

Своевременная диагностика, позволяющая оценить выраженность фиброза, позволяет назначить оптимальную терапию и улучшить прогноз заболевания.

Лечение фиброза печени

Как мы уже поняли, фиброз – общее следствие разных заболеваний, и лечить поэтому нужно не фиброз, а патологию, которая его вызвала.

К основным направлениям терапии заболеваний печени, которые могут привести к фиброзу, относят3:

  • Устранение действие повреждающего фактора
  • Отказ от алкоголя при алкогольной болезни печени
  • Отмена лекарственных препаратов, обладающих токсическим действием на гепатоциты при лекарственном поражении печени
  • Изменение образа жизни, адекватная физическая нагрузка, снижение массы тела и нормализация углеводного и жирового обмена в случае жирового гепатоза
  • Специализированная противовирусная терапия в случае вирусных гепатитов для устранения вирусных частиц, повреждающих клетки печени

Вообще, медикаментозная терапия включает те лекарственные препараты, которые актуальны при конкретном заболевании, ставшем причиной фиброза. Если при вирусном гепатите есть специализированная лекарственная терапия, то при алкогольной болезни печени ее нет. Показано, что ни одно средство не продлевает жизнь пациенту кроме отказа от алкоголя. Можно принимать любые препараты и обманывать себя тем, что «проглотил лекарство и поддержал печень после алкоголя», но это никак не влияет на прогноз. Главное при этой патологии — принять твердое решение прекратить принимать алкогольные напитки. При жировом гепатозе неалкогольного происхождения невероятно важно изменить образ жизни, заняться спортом. В то же время есть и лекарственные препараты, снижающие «жировую нагрузку» (стеатоз) в печени9. Это препараты эссенциальных фосфолипидов, которые не только помогают восстанавливать клетки печени, защищая их от токсических воздействий, но и способствуют замедлению прогрессирования заболевания.7-9

Бьюти-википедия: как работает космецевтика Joёlle Ciocco

Бренд Joëlle Ciocco появился более 40 лет назад. Его создательница — французский косметолог и биохимик Жоэль Сиокко. Чем знаменита марка и с каких средств начать знакомство? Рассказываем в нашем новом материале.

Большую часть жизни Жоэль, основательница бренда Joëlle Ciocco, изучала биохимию растений и в результате запустила свой космецевтический бренд на основе растительных ингредиентов. Она разработала метод Epidermologie®, который рассматривает кожу как экосистему.

Жоэль Сиокко убеждена: сколько людей на Земле — столько и типов кожи. При оценке ее состояния важны следующие факторы: генетика — то, что дано природой; память — то, что накопилось в результате неблагоприятных воздействий внешних и внутренних факторов; реальная картина — то, что происходит с кожей в данный момент. Для диагностики состояния кожи косметологу, работающему на косметике Joëlle Ciocco, не нужны какие-то специальные средства и приборы: pH, например, можно определить по реакции на очищающий лосьон.

«40 лет назад я поняла, что кожа каждого человека уникально и чрезвычайно уязвима. Не всегда правильный выбор косметических средств, а также городское загрязнение нарушают естественные защитные функции вашей кожи, в связи с чем она стареет быстрее», — рассказывает Жоэль. «Это привело меня к запуску концепции Epidermologie®. В лаборатории я разрабатываю косметические средства, которые учитывают наилучшие условия для баланса естественной микрофлоры кожи, а также методы лечения, подходящие для нее после нанесения мягкого очищающего молочка Lait Onctueux Capital

К слову, очищению Мадам Сиокко уделяет самое пристальное внимание. Она считает, что пока вы не наладите процесс очищения, нет смысла покупать дорогой крем: он просто не сработает должным образом на загрязненной коже.  


Очищающее молочко Lait Onctueux Capital — самый культовый продукт марки. С него и началось создание бренда. Если посмотреть на состав средства, то ему могут позавидовать многие кремы: масло жожоба, масло сладкого миндаля, витамины Е и F, экстракты хвоща полевого, календулы, арники, эфирное масло семян нероли. Молочко обеспечивает самое мягкое и деликатное очищение. Оно успокаивает, восстанавливает дыхательную функцию кожи, нормализует обменные процессы, обладает противовоспалительным и антиоксидантным эффектами, повышает иммунную защиту кожи. 

«Я советую своим клиентам поделиться несколькими каплями очищающего средства для лица с детьми. Даже если они не пользуются косметикой, то, как и все, находятся в контакте с внешними факторами — такими, как загрязнение окружающей среды или бактерии, что нарушают микробиом кожи», — говорит Жоэль.  

Регенерирующая маска с прополисом Masque Propolis — еще один бестселлер бренда. В составе — экстракт прополиса для укрепления и поддержания экосистемы кожи с его естественной иммунной защитой, экстракт алтея, витамин E и цветок риса — для глубокого очищения и успокаивающего эффекта. Это средство нормализует работу сальных желез, сужает поры, обладает противовоспалительным действием, увлажняет и улучшает защитную функцию кожи. Рекомендуется для всех типов (особенно для жирной и чувствительной). Маска настолько деликатно работает, что его можно использовать и при куперозе, и на воспаленных участках при акне.  


Лосьон Lotion Lactée — хит Joëlle Ciocco. Это самый универсальный продукт. Он подходит для любого типа кожи (даже для чувствительной) и при любом ее состоянии. В составе — натуральные биомолочные ферменты и морской коллаген. Lotion Lactée обладает выраженным увлажняющим и противовоспалительным эффектом, успокаивает и смягчает, восстанавливает pH. Кроме того, он уменьшает раздражение после бритья. Это лосьон, который приносит покой вашей коже.

Философия бренда базируется на еще одном важном принципе — не использовать ничего чуждого человеческому организму. В составе каждого продукта — максимально эффективное сочетание растительных экстрактов в высоких концентрациях и оптимальных пропорциях. Косметика не содержит синтетических ингредиентов, а также компонентов животного происхождения.   

Какие знаковые ингредиенты используются в космецевтике Joëlle Ciocco?

Кремний — это ключевой компонент в косметике Joëlle Ciocco. Он способствует регенерации клеток, то есть обновлению кожи. В линейке продуктов Joëlle Ciocco он представлен либо в виде экстракта хвоща полевого (например, в очищающем молочке для чувствительной кожи лица и шеи Lait Onctueux Capital), либо в чистом виде как органический кремний (например, в молочном лосьоне для лица Lotion Lactée и креме для лица и шеи Cytokine). 


Шафран, входящий в состав крем La Crème Des Crèmes, является самой дорогой пряностью в мире, которая используется с античных времен и ценится за свои антиоксидантные свойства. Производство этого крема требует «ювелирной» работы, чтобы сохранить все целебные свойства рылец шафрана, очень хрупких и ценных.

Экстракт морских водорослей Ulva Lactuca обладает омолаживающим действием: он стимулирует синтез коллагена, а значит улучшает эластичность и упругость кожи. Этот ингредиент, например, есть в растительном лосьоне Lotion Aromatique

В Joëlle Ciocco продумано все до мелочей. Чтобы продукт не окислялся при контакте с воздухом, оставался качественным, стерильным и активным до последней капли, его расфасовывают в «безвоздушные» помповые флаконы. Еще Жоэль придумала легендарные авторские методики скульптурного и буккального массажей для лица — все направлено на то, чтобы получить максимум от космецевтики Joëlle Ciocco.

Поделиться статьей

Желатин — Переиздание Википедии // WIKI 2

Смесь пептидов и белков, полученных из соединительных тканей животных

Листовой (или листовой) желатин для приготовления пищи

Желатин или желатин (от латинского: gelatus означает «жесткий» или «замороженный») представляет собой полупрозрачный, бесцветный пищевой ингредиент без вкуса, обычно получаемый из коллагена, полученного из частей тела животных. Он становится хрупким в сухом состоянии и резиноподобным во влажном.Его также можно назвать гидролизованным коллагеном, гидролизатом коллагена, гидролизатом желатина, гидролизованным желатином и пептидами коллагена после того, как он подвергся гидролизу. Он обычно используется в качестве гелеобразующего агента в продуктах питания, напитках, лекарствах, лекарствах и витаминных капсулах, фотопленках и бумаге, а также в косметике.

Вещества, содержащие желатин или функционирующие аналогичным образом, называются желеобразными веществами . Желатин представляет собой необратимо гидролизованную форму коллагена, в которой гидролиз уменьшает белковые фибриллы до более мелких пептидов; в зависимости от физических и химических методов денатурации молекулярная масса пептидов находится в широких пределах.Желатин содержится в желатиновых десертах, большинстве мармеладных конфет и зефира, мороженом, соусах и йогуртах. [1] Желатин для приготовления пищи поставляется в виде порошка, гранул и листов. Мгновенные типы можно добавлять в пищу как есть; другие должны предварительно замочить в воде.

Энциклопедия YouTube

  • 1/5

    Просмотров:

    6 203 856

    107 110

    5 236 846

    4 959 757

    2 317 257

  • Нечто (6/10) Клип из фильма — Нечто раскрывает себя (2011) HD

  • Поддельные руки своими руками — Эрик строит фильмы # 7

  • Мурашки по коже 2: Хэллоуин с привидениями (2018) — Сцена со злыми мишками Гамми (7/10) | Видеоклипы

  • гигантский паук нападает на человека..

  • 10 ютуберов, которые чуть не умерли на камеру! (Желе, Ninja Kidz TV, SSSniperWolf)

Содержимое

Характеристики

Свойства

Желатин представляет собой набор пептидов и белков, полученных путем частичного гидролиза коллагена, извлеченного из кожи, костей и соединительных тканей животных, таких как домашний скот, куры, свиньи и рыба. Во время гидролиза некоторые связи между составляющими белками и внутри них разрываются.Его химический состав во многих аспектах очень похож на исходный коллаген. [2] Желатин фотографического и фармацевтического качества обычно получают из костей крупного рогатого скота и свиной кожи. Желатин классифицируется как гидрогель.

Желатин почти не имеет вкуса и запаха, имеет бесцветный или слегка желтоватый оттенок. [3] [4] Он прозрачный и хрупкий, может быть в виде пластин, чешуек или порошка. [3] Полярные растворители, такие как горячая вода, глицерин и уксусная кислота, могут растворять желатин, но он не растворяется в органических растворителях, таких как спирт. [3] Желатин поглощает воду в 5–10 раз больше своего веса, образуя гель. [3] Гель, образованный желатином, можно расплавить при повторном нагревании, и он имеет увеличивающуюся вязкость под нагрузкой (тиксотропный). [3] Верхняя точка плавления желатина ниже температуры человеческого тела, что является важным фактором для ощущения во рту пищевых продуктов, приготовленных с использованием желатина. [5] Вязкость смеси желатин-вода максимальна, когда концентрация желатина высока и смесь хранится при температуре около 4 °C (39 °F).Коммерческий желатин будет иметь прочность геля примерно от 90 до 300 граммов Блума при использовании теста Блума на прочность геля. [6] Прочность желатина (но не вязкость) снижается, если он подвергается воздействию температуры выше 100 °C (212 °F) или если его выдерживают при температуре около 100 °C в течение длительного периода времени. [7] [8]

Желатины имеют разные точки плавления и температуры гелеобразования в зависимости от источника. Например, желатин, полученный из рыбы, имеет более низкую температуру плавления и гелеобразования, чем желатин, полученный из говядины или свинины. [9]

Состав

Сухой желатин на 98–99% состоит из белка, но он не является питательно полноценным белком, поскольку в нем отсутствует триптофан и мало изолейцина, треонина и метионина. [10] Содержание аминокислот в гидролизованном коллагене такое же, как в коллагене. Гидролизованный коллаген содержит 19 аминокислот, преимущественно глицин (Gly) 26–34%, пролин (Pro) 10–18% и гидроксипролин (Hyp) 7–15%, что вместе составляет около 50% от общего содержания аминокислот. [11] Глицин отвечает за плотную упаковку цепей. Наличие пролина ограничивает конформацию. Это важно для гелеобразующих свойств желатина. [12] Другие аминокислоты, которые вносят большой вклад, включают: аланин (Ala) 8–11%; аргинин (Arg) 8–9%; аспарагиновая кислота (Asp) 6–7%; и глутаминовая кислота (Glu) 10–12%. [11]

Исследования

Усвояемость

Исследование, проведенное на людях в 2005 году, показало, что гидролизованный коллаген всасывается в кровь в виде небольших пептидов. [13]

Воздействие на кожу

Прием внутрь гидролизованного коллагена может воздействовать на кожу, увеличивая плотность коллагеновых фибрилл и фибробластов, тем самым стимулируя выработку коллагена. [14] На основании исследований на мышах и in vitro было высказано предположение, что гидролизованные пептиды коллагена обладают хемотаксическими свойствами в отношении фибробластов [15] или влияют на рост фибробластов. [16]

Совместные эффекты

В некоторых клинических исследованиях сообщается, что пероральный прием гидролизованного коллагена уменьшает боль в суставах, причем наибольшую пользу проявляют те, у кого симптомы наиболее выражены. [17] [18] [19]

Однако другие клинические испытания дали смешанные результаты. В 2011 году Европейская комиссия по безопасности пищевых продуктов и пищевых продуктов по диетическим продуктам, питанию и аллергиям пришла к выводу, что «причинно-следственная связь между потреблением гидролизата коллагена и поддержанием суставов не установлена». [20] В четырех других исследованиях сообщалось о положительном эффекте при отсутствии побочных эффектов; однако исследования не были обширными, и все они рекомендовали дальнейшее контролируемое исследование. [21] [22] [23] [24] Одно исследование показало, что пероральный прием коллагена улучшал симптомы только у меньшинства пациентов, а в качестве побочного эффекта сообщалось о тошноте. [25] В другом исследовании не сообщалось об улучшении активности заболевания у пациентов с ревматоидным артритом. [26] Другое исследование показало, что лечение коллагеном может фактически вызвать обострение симптомов ревматоидного артрита. [27]

Вопросы безопасности

Гидролизованный коллаген, как и желатин, изготавливается из побочных продуктов животного происхождения из мясной промышленности или иногда из туш животных, удаленных и очищенных живодёрами, включая кожу, кости и соединительную ткань.

В 1997 году Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США (FDA) при поддержке Консультативного комитета TSE (трансмиссивная губчатая энцефалопатия) начало мониторинг потенциального риска передачи болезней животных, особенно губчатой ​​энцефалопатии крупного рогатого скота (BSE), широко известной как . коровье бешенство . [28] В исследовании FDA, проведенном в том же году, говорится: «…такие шаги, как нагревание, щелочная обработка и фильтрация, могут быть эффективными для снижения уровня загрязнения агентами ТГЭ; однако в настоящее время научных данных недостаточно, чтобы продемонстрировать что эти методы лечения эффективно удалят инфекционный агент ГЭКРС, если он присутствует в исходном материале. [29] 18 марта 2016 года FDA завершило работу над тремя ранее выпущенными промежуточными окончательными правилами, разработанными для дальнейшего снижения потенциального риска ГЭКРС в продуктах питания человека. [30] Окончательное правило разъясняло, что «желатин не считается материала крупного рогатого скота, если он производится с использованием стандартных отраслевых процессов». [31]

Научный руководящий комитет (SSC) Европейского Союза в 2003 году заявил, что риск, связанный с желатином из бычьих костей, очень низок или равен нулю. [32] [33]

В 2006 г. Европейское управление по безопасности пищевых продуктов заявило, что мнение SSC было подтверждено, что риск ГЭКРС от желатина, полученного из костей, невелик, и что он рекомендовал отменить запрос 2003 г. исключить череп, головной мозг и позвонки крупного рогатого скота старше 12 месяцев из материала, используемого при производстве желатина. [34]

Производство

Мировой спрос на желатин составлял около 620 000 тонн (1. 9 фунтов) в 2019 году. [35] В промышленных масштабах желатин производится из побочных продуктов мясной и кожевенной промышленности. Большую часть желатина получают из свиных шкур, костей свинины и крупного рогатого скота или расщепленных шкур крупного рогатого скота. [36] Желатин, изготовленный из рыбных субпродуктов, позволяет избежать некоторых религиозных возражений против потребления желатина. [5] Сырье готовят с помощью различных процессов отверждения, кислотных и щелочных процессов, которые используются для экстракции высушенного гидролизата коллагена.Эти процессы могут занять несколько недель, и различия в таких процессах сильно влияют на свойства конечных желатиновых продуктов.

Желатин также можно приготовить дома. При кипячении некоторых хрящевых кусков мяса или костей желатин растворяется в воде. В зависимости от концентрации полученный бульон (при охлаждении) естественным образом образует желе или гель. Этот процесс используется для холодца.

Хотя существует множество процессов, посредством которых коллаген может быть преобразован в желатин, все они имеют несколько общих факторов.Должны быть разрушены межмолекулярные и внутримолекулярные связи, стабилизирующие нерастворимый коллаген, а также водородные связи, стабилизирующие спираль коллагена. [2] Процесс производства желатина состоит из нескольких основных этапов:

  1. Предварительная обработка для подготовки сырья к основной стадии экстракции и удаления примесей, которые могут оказывать негативное влияние на физико-химические свойства конечного желатинового продукта.
  2. Гидролиз коллагена в желатин.
  3. Извлечение желатина из гидролизной смеси, которое обычно проводят горячей водой или разбавленными растворами кислот, в виде многостадийного процесса.
  4. Обработки по очистке и извлечению, включая фильтрацию, осветление, выпаривание, стерилизацию, сушку, измельчение, измельчение и просеивание для удаления воды из раствора желатина, смешивания экстрагированного желатина и получения высушенного, смешиваемого, измельченного конечного продукта.

Предварительная обработка

Если сырье, используемое для производства желатина, получено из костей, для удаления кальция и других солей используются разбавленные растворы кислот.Можно использовать горячую воду или несколько растворителей для снижения содержания жира, которое не должно превышать 1% перед основной стадией экстракции. Если сырье состоит из шкур и кожи; измельчение, мытье, удаление волос со шкур и обезжиривание необходимы для подготовки шкур и шкур к этапу гидролиза.

Гидролиз

После подготовки сырья, т.е. удаления некоторых примесей, таких как жир и соли, частично очищенный коллаген путем гидролиза превращается в желатин.Гидролиз коллагена осуществляется одним из трех различных методов: кислотным, щелочным и ферментативным гидролизом. Кислотная обработка особенно подходит для менее полностью сшитых материалов, таких как коллаген кожи свиньи, и обычно требует от 10 до 48 часов. Щелочная обработка подходит для более сложного коллагена, например, из бычьих шкур, и требует больше времени, обычно несколько недель. Целью обработки щелочью является разрушение определенных химических поперечных связей, все еще присутствующих в коллагене. В желатиновой промышленности желатин, полученный из сырья, обработанного кислотой, называется желатином типа А, а желатин, полученный из сырья, обработанного щелочью, называется желатином типа В. [37]

Прогресс в оптимизации выхода желатина с использованием ферментативного гидролиза коллагена. Время обработки меньше, чем при обработке щелочью, и приводит к почти полному превращению в чистый продукт. Физические свойства конечного желатинового продукта считаются лучшими. [38]

Экстракция проводится водными или кислотными растворами при соответствующих температурах. Все промышленные процессы основаны на нейтральных или кислых значениях pH, потому что, хотя обработка щелочью ускоряет конверсию, она также способствует процессам деградации.Условия кислотной экстракции широко используются в промышленности, но степень кислотности варьируется в зависимости от различных процессов. Эта стадия экстракции является многостадийным процессом, и температура экстракции обычно повышается на более поздних стадиях экстракции, что обеспечивает минимальное термическое разложение экстрагированного желатина.

Восстановление

Этот процесс включает несколько этапов, таких как фильтрация, выпаривание, сушка, измельчение и просеивание. Эти операции зависят от концентрации, а также от конкретного используемого желатина.Следует избегать и сводить к минимуму разложение желатина, поэтому для процесса восстановления используется самая низкая возможная температура. В большинстве случаев восстановление происходит быстро, при этом все процессы выполняются в несколько этапов, чтобы избежать значительного ухудшения структуры пептида. Ухудшение структуры пептида приведет к низкой прочности геля, что обычно нежелательно.

Использование

Ранняя история применения в пищевой промышленности

Китаб аль-Табих 10-го века включает рецепт рыбного холодца, приготовленного путем варки рыбьих голов. [39]

Рецепт заливного мясного бульона можно найти в Le Viandier , написанном примерно в 1375 году. [41] К концу 17 века французский изобретатель Дени Папен открыл другой метод извлечения желатина путем кипячения костей. [42] Английский патент на производство желатина был выдан в 1754 году. [41] В 1812 году химик Жан-Пьер-Жозеф д’Арсе (фр.) продолжил эксперименты с использованием соляной кислоты для извлечения желатина из костей. , а позже и с паровой экстракцией, что было намного эффективнее.Французское правительство рассматривало желатин как потенциальный источник дешевого и доступного белка для бедных, особенно в Париже. [43] Пищевые продукты во Франции и Соединенных Штатах в течение 19-го века, по-видимому, установили универсальность желатина, включая происхождение его популярности в США как Jell-O. [44] С середины 1800-х годов Чарльз и Роуз Нокс из Нью-Йорка производили и продавали желатиновый порошок, расширяя возможности применения желатина. [45]

Кулинарное применение

Вероятно, наиболее известный как желирующий агент в кулинарии, различные типы и сорта желатина используются в широком спектре пищевых и непищевых продуктов.Распространенными примерами продуктов, содержащих желатин, являются десерты с желатином, печенье, холодец, зефир, леденцы и кондитерские изделия, такие как пипсы, мармеладные мишки, фруктовые закуски и желе. [46] Желатин можно использовать в качестве стабилизатора, загустителя или текстуризатора в таких пищевых продуктах, как йогурт, сливочный сыр и маргарин; он также используется в продуктах с пониженным содержанием жира, чтобы имитировать ощущение жира во рту и создать объем. Он также используется в производстве нескольких видов китайских суповых пельменей, в частности шанхайских суповых пельменей, или xiaolongbao , а также Shengjian mantou , разновидности жареных и приготовленных на пару пельменей.Начинки обоих сделаны путем соединения свиного фарша с кубиками желатина, и в процессе приготовления желатин тает, создавая суповую внутреннюю часть с характерной желатиновой липкостью.

Желатин используется для осветления соков, таких как яблочный, и уксуса. [47]

Изингласс получают из плавательных пузырей рыб. Используется как осветлитель для вина и пива. [48] Помимо желе из рога оленя (отсюда и название «рога»), изингласс был одним из старейших источников желатина.

Косметика

В косметике гидролизованный коллаген можно найти в кремах для местного применения, выступающих в качестве кондиционера текстуры продукта и увлажняющего средства. Коллагеновые имплантаты или дермальные наполнители также используются, среди прочего, для устранения морщин, недостатков контура и шрамов от угревой сыпи. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США одобрило его использование и идентифицирует коровьи (бычьи) и человеческие клетки в качестве источников этих наполнителей. По данным FDA, желаемый эффект может сохраняться в течение 3-4 месяцев, что относительно недолговечно по сравнению с другими материалами, используемыми для той же цели. [49]

Другое техническое использование

Капсулы желатиновые

  • Некоторое профессиональное и театральное осветительное оборудование использует цветные гели для изменения цвета луча. Исторически они были сделаны из желатина, отсюда и термин «цветной гель».
  • Первоначально желатин составлял оболочки всех капсул с лекарствами и витаминами, чтобы их было легче глотать. Хотя обычно в нем все еще содержится гипромеллоза, также используется вегетарианская приемлемая альтернатива желатину, производство которого более дорого.
  • Некоторые клеи животного происхождения, такие как клей для шкур, могут быть нерафинированным желатином.
  • Используется для удержания кристаллов галогенида серебра в эмульсии практически во всех фотопленках и фотобумаге. Несмотря на значительные усилия, подходящих заменителей со стабильностью и низкой стоимостью желатина не найдено.
  • Используется в качестве носителя, покрытия или разделительного агента для других веществ, например, делает β-каротин водорастворимым, что придает желтый цвет любым безалкогольным напиткам, содержащим β-каротин.
  • Баллистический желатин используется для тестирования и измерения характеристик пуль, выпущенных из огнестрельного оружия.
  • Желатин
  • используется в качестве связующего в головках спичек [50] и наждачной бумаге. [51]
  • Косметика может содержать нежелирующий вариант желатина под названием гидролизованный коллаген (гидролизат).
  • Желатин был впервые использован в качестве проклейки для внешней поверхности бумаги в 1337 году и оставался доминирующим проклеивающим веществом для всех европейских бумаг до середины девятнадцатого века. [52] В наше время он в основном встречается в акварельной бумаге, а иногда и в глянцевой бумаге для печати, художественной бумаге и игральных картах. Он сохраняет морщины на гофрированной бумаге.
  • Биотехнология: желатин также используется в синтезе гидрогелей для применения в тканевой инженерии. [53] Желатин также используется в качестве насыщающего агента в иммуноанализах и в качестве покрытия. [54] Анализ деградации желатина позволяет визуализировать и количественно оценить инвазию на субклеточном уровне вместо анализа инвазивного поведения целых клеток для изучения клеточных выпячиваний, называемых инвадоподиями и подосомами, которые представляют собой выступающие структуры в раковых клетках и играют важную роль в прикреплении клеток и ремоделировании внеклеточного матрикса (ECM). [55]

Религиозные соображения

Потребление желатина от определенных животных может быть запрещено религиозными правилами или культурными табу.

Исламские халяльные и еврейские кошерные обычаи обычно требуют получения желатина из источников, отличных от свиней, таких как крупный рогатый скот (который был забит в соответствии с религиозными предписаниями) или рыба (которую евреям разрешено употреблять в пищу). [56]

С другой стороны, некоторые исламские правоведы утверждают, что химическая обработка «очищает» желатин в достаточной степени, чтобы он всегда был халяльным, и этот аргумент наиболее распространен в области медицины. [56]

Аналогичным образом утверждалось, что желатин в медицине разрешен в иудаизме, поскольку он не используется в пищу. [57] В соответствии с Еврейскими диетическими законами , книгой рекомендаций по кошерности, изданной Раввинской ассамблеей, организацией консервативно-еврейских раввинов, весь желатин является кошерным и паревным, потому что химическое преобразование, происходящее в процессе производства, делает его различные физические и химические вещества. Здзиблик Д., Оссер С., Голлхофер А., Кениг Д. (июнь 2017 г.). Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США (17 марта 2016 г.). «FDA объявляет Окончательное правило о коровьей губчатой энцефалопатии» . Управление продуктами питания и лекарствами . Архивировано из оригинала 30 апреля 2017 г. Проверено 24 мая 2017 г. Наконец, в правиле дается определение желатина и разъясняется, что желатин не считается запрещенным материалом для крупного рогатого скота, если он производится с использованием указанных обычных отраслевых процессов. Желатин никогда не считался запрещенным материалом для крупного рогатого скота, но FDA никогда не определяло желатин в прошлых IFR. Шмидт, Арно; Филдхаус, Пол (2007).  Мир Религии Поваренная книга . Издательская группа Гринвуд. п. 99. ISBN 978-0-313-33504-4 .

Внешние ссылки

СМИ, связанные с желатином, на Викискладе?

Эта страница последний раз редактировалась 4 марта 2022 г., в 16:04.

CCMM Collagen Wiki | Кембриджский центр медицинских материалов

CCMMdb и CCMMwiki — это наборы инструментов для проектирования коллагеновых каркасов, разработанные в результате стипендии EPSRC Scaffold DoCTR, присужденной проф.Рут Кэмерон и профессор Серена Бест. Общедоступная версия CCMMwiki и CCMMdb с ограниченным доступом теперь доступна по адресу https://simple.ccmm.wiki.

CCMMwiki

CCMMwiki — это внутренний инструмент Кембриджского центра медицинских материалов, содержащий справочную и теоретическую информацию, а также экспериментальные протоколы и инструменты характеристики, используемые в группе. Цель CCMMwiki — дать возможность членам группы обмениваться опытом и быстро изучать новые методы, особенно в контексте исследований каркасов тканевой инженерии и биоматериалов.CCMMwiki также стремится помочь новым членам быстро освоиться с исследовательскими темами группы. CCMMwiki совместно управляется и редактируется членами CCMM.

CCMMдб

Введение

CCMMdb — это новая база данных, управляемая Кембриджским центром медицинских материалов. В настоящее время создана база данных для сбора и сопоставления необработанных данных, относящихся к изготовлению, а также структурным и механическим свойствам шаблонных матриксов на основе коллагена со льдом для тканевой инженерии .Цель базы данных — предоставить набор инструментов для регенерации тканей. Это достигается с помощью двух функций: инструмента построения графиков с фильтрацией и инструмента прогнозирования структуры и механики.

Представление данных

Инструмент отправки данных включает в себя длинный список параметров изготовления и характеристики, значения которых можно записывать и вводить для отправки в базу данных. Большое пространство параметров должно быть всеобъемлющим, чтобы побудить пользователей записывать и выделять параметры, которые, как известно, оказывают значительное влияние на структурные или механические свойства.Хотя список в его нынешнем виде длинный, он далеко не исчерпывающий и по-прежнему предлагает пользователям достаточную гибкость для выбора параметров, которые они хотят ввести, на основе собранных ими измерений.

Инструмент также позволяет выполнять пакетную загрузку данных, соответствующих кодам параметров, введенным в базу данных. На странице отправки также имеется возможность загрузки необработанных файлов анализа размера пор (если они выполняются с использованием CTAn или Image J), ​​а также возможность принимать необработанные данные механических испытаний и измерения термопар во время замораживания.

Визуализация данных

С помощью CCMMdb можно создать три интерактивных графика:

График 1: простой график зависимости свойств (например, концентрация коллагена от размера пор)

График 2: Непрерывные графики любых предоставленных данных (например, напряжение-деформация, данные термопары время-температура)

График 3: Матрица рассеяния ключевых параметров в базе данных

Вы можете выбрать переменные для размещения по осям x и y для графика 1.Вы также можете выбрать категориальную переменную, с помощью которой графики 1, 2 и 3 кодируются цветом. После построения графика вы можете увеличивать масштаб и перемещаться по графикам, а также просматривать дополнительную информацию, наведя курсор на интересующую вас точку данных. Вы также можете щелкнуть легенду, чтобы отменить выбор точек данных, принадлежащих к определенной категории, или дважды щелкнуть их, чтобы изолировать соответствующие им трассы. Вы также можете сделать снимок графиков по мере их просмотра с помощью панели инструментов в правом верхнем углу графиков.

Эти графики также можно обновить, чтобы отображать только интересующее подмножество, используя функцию фильтрации в CCMMdb.

Демонстрация интерфейсов построения и фильтрации показана в видео ниже:

 

Прогноз данных

CCMMdb использует два инструмента прогнозирования: предиктор структуры для размера пор, диаметра перколяции и медианного диаметра взаимосвязи, а также предиктор механики для модуля Юнга, предела прочности и деформации при разрушении.Эти предикторы представляют собой регрессоры случайного леса, обученные непосредственно значениям из записей базы данных с уникальными значениями.

Категориальные переменные следует вводить на основе отсутствия (0) или наличия (1) переменной после ‘_’. Например, в настоящее время инструмент оборудован для работы с тремя растворителями: соляной кислотой (H), уксусной кислотой (A) и водой (W). Если в качестве растворителя используется уксусная кислота (т. е. ни HCl, ни вода), то соответствующие значения для Collagen Solvent_H и Collagen Solvent_W должны быть равны 0.Если в качестве растворителя используется вода, Collagen Solvent_H должен быть равен 0, а Collagen Solvent_W должен быть равен 1.

Графики важности функций для обоих предикторов также предоставляются для определения переменных, которые наиболее существенно влияют на выходные прогнозы. Для сравнения, средняя важность признака представлена ​​красной вертикальной линией. В качестве первой оценки наиболее влиятельные признаки могут быть идентифицированы как те, значение которых выше среднего.

 

Чтобы сократить время вычислений, модели обучаются один раз в месяц на очищенной версии базы данных на данный момент времени.Дополнительная информация о том, когда модели обновлялись в последний раз, представлена ​​рядом с каждым набором прогнозов.

Быструю демонстрацию прогнозов в реальном времени, полученных с помощью инструмента, можно посмотреть в видео ниже:

Коллагеновые добавки | Коллагеновые добавки NeoCell

| NeoCell

Магазин будет работать некорректно в случае, если куки отключены.

Возможно, в вашем браузере отключен JavaScript. Для максимально удобной работы с нашим сайтом обязательно включите Javascript в своем браузере.

Используйте код 22BOGO1  | Истекает 01.05.22

Используйте код 22BOGO1  | Истекает 01.05.22

Начните свое летнее сияние прямо сейчас

Вдохновение (И красота) Иди изнутри

Ты настолько прекрасна, насколько ваш… коллаген. Коллаген образует основную матрицу вашего кожу — и волосы, ногти и суставы — сохраняя все это крепким и здоровый. По мере того, как уровни со временем падают, появляются признаки старения.Ежедневное пополнение пептидами коллагена помогает сохранить выглядеть и чувствовать себя молодой, красивой и сияющей.

Что у тебя со здоровьем и Фокус красоты?

Доверьтесь Эксперты, We Do

С 1998 года NeoCell следуя науке. Первые исследования коллагена и его роли в здоровье кожи и суставов было достаточно, чтобы мы стартовали, и мы шли в ногу, если не опережали, наука с тех пор — исследование источников и наиболее эффективные формы коллагена, чтобы вы могли быть лучшими, ежедневно.

Лучший коллаген

Шарон

Это намного лучше, чем другие коллагеновые порошки, которые я пробовал. Быстрее заметная разница в состоянии моих ногтей, волос и кожи!

Я пробовал много

jamievarnerswan

Я пробовал много порошков коллагена, и ничто не сравнится с этим! Супер просто и вкусно и действительно работает! Также очень доступным для количества продукта, который вы получаете!

Отлично смешивается, и вкус

jenniferh540

Отлично смешивается, и вкус потрясающий.Я использую в моем кофе утром !!! Помогает моей коже и ногтям расти как сорняки

ГЕЛИТА Вики | GELITA

Адгезия
Адгезионный эффект между твердым участком поверхности и веществом, раствором или частицей

Аминокислота
Основной строительный блок белка

Аминокислотная последовательность
Порядок или последовательность аминокислот в белковой цепи

Аминокислотный спектр
Аминокислотный состав в %

Амфотерные
(греч. amphoteros = оба) Вещества, которые могут быть как катионными, так и анионными по характеру

Анионные поверхностно-активные вещества
Поверхностно-активные вещества, содержащие одну или несколько функциональных анионактивных групп

aw-значение
Содержание свободной воды (активность воды) в пищевых продуктах имеет решающее значение, когда речь идет о химическом и микробиологическом разложении.Благоприятные значения aw меньше 0,8; высшая степень безопасности дается при значениях aw менее 0,4

Биг-бэги
Большие мешки для хранения продукта 800-1000 кг

BIOWASH
Белковое поверхностно-активное вещество для использования в экологически чистых моющих средствах

Значение Блума
Степень стойкости геля. Величина блюма — это сила, необходимая для того, чтобы пуансон определенной формы и размера проник вглубь поверхности 6 мм на 4 мм.7% раствор желатина. Показатели цветения коммерчески доступных желатинов находятся в диапазоне от 80 до 280

.

Костная стружка
Измельченная, обезжиренная и высушенная кость, из которой после деминерализации (см. мазерация) получают желатин

Крупный рогатый скот
Произведенный от крупного рогатого скота (например, сырье)

Сертификация
Система менеджмента качества на основе международного стандарта ISO 9001

Коацервация
Процесс, посредством которого растворенный (на масляной основе) коллоидный полимер преобразуется из растворенного состояния в состояние твердого осадка

Коагуляция
Превращение раствора в гель в сочетании с преципитацией

Коалесценция
Соединение капель эмульсии с образованием компактной жидкой фазы

Сцепление
Внутренняя сила, удерживающая вещества вместе

Коллагеновое поверхностно-активное вещество
Модифицированный белок коллагена с хорошими моющими свойствами и отличной совместимостью с кожей ty

Коллоиды
Мельчайшие частицы в жидкой или твердой фазе

Дисперсия
Система, включающая непрерывную фазу и одну или несколько мелкодисперсных дисперсных фаз

Эластин
Компонент соединительной ткани животных.Эластин поддерживает эластичность кожи, сухожилий и связок после незначительной деформации

Стабилизаторы ферментов
Белки с короткой цепью, продлевающие эффективность ферментов

Незаменимые аминокислоты
Аминокислоты, не синтезируемые организмом, но необходимые для жизни. Эти аминокислоты должны поступать с пищей

EXTRACO
Дочерняя компания в Клиппане, Швеция
с июня 2003 г. GELITA SWEDEN AB

ЖЕЛАТИН ПРОДАКТС Лтд.
Дочерняя компания в Ранкорне, Англия
с июня 2003 г. GELITA UK Ltd.

Желатиновые губки
Вспененные губки, используемые в хирургии для остановки кровотока

GELITA ®
Торговое название продуктов, производимых GELITA

GELITA COLLAGEL ®
Продукт GELITA; частичный гидролизат желатина высокомолекулярный, используемый в производстве кондитерских изделий

GELITA GELIDERM ®
Мягкое белковое поверхностно-активное вещество для использования в косметике

Твердые капсулы
Полые капсулы различных размеров из чистого желатина с добавлением красителя или без него.Они состоят из верхней и нижней части; они соединяются вместе после завершения заполнения
 

Гидролизат
Продукт реакции, полученный при расщеплении соединения под действием воды. Гидролизаты белков возникают после термической, химической или ферментативной деградации. В ходе реакции крупные молекулы расщепляются на растворимые белки, пептиды и аминокислоты

Гидроксипролин
Аминокислота, присутствующая только в коллагеновом белке

Быстрорастворимый желатин
Желатин в порошке, способный набухать в холодной воде

ISO 9001
Международная система сертификации менеджмента качества

Кератин
Структурный белок, присутствующий в волосах и ногтях

KIND & KNOX
Дочерняя компания в Айове, США
с июня 2003 г. GELITA USA Inc.

Мазерация
Процесс удаления фосфата кальция из обезжиренной костной стружки. Полученное таким образом безминеральное сырье известно как оссеин и используется в производстве желатина

.

Метакрилатный желатин
Желатин, модифицированный метакрилатными группами. Используется для производства технических посредников

Микрокапсулирование
Окружение тонкодисперсной твердой или жидкой фазы (вещества или растворенные вещества) пленкообразующим полимером (желатином), который затем окружает фазу после эмульгирования и коацервации или поверхностной полимеризации

Ощущение во рту
Сложное сенсорное впечатление, получаемое во время еды.Органолептические аспекты основаны на твердости, эластичности, прочности, вязкости и других свойствах пищи, воспринимаемых губами, зубами, языком и полостью рта

Пищевая физиология
Наука о влиянии питания и пищевых продуктов на естественные процессы организма

Оссеин
Деминерализованный костно-желатиновый сырьевой материал

Остеопороз
Заболевание костей, характеризующееся снижением минеральной плотности костей и появлением мелких отверстий в костях вследствие потери минералов

Проницаемость
Способность мембран (или фольги) пропускать газы и растворенные вещества

Плазморасширитель
Кровезаменитель на основе модифицированного желатина

Защитный коллоид
Полимерные соединения, стабилизирующие коллоиды благодаря их сродству к воде и маслу.Коллоидные системы представляют собой распределение атомов (ок. 103–109) в растворителях

Пурин
Продукт разложения мочевой кислоты, в основном содержится в мясе. Может вызвать подагру, если также присутствуют нарушения обмена веществ

SARGEL
Дочерняя компания в Мококе, Бразилия
с июня 2003 г. GELITA DO BRASIL Ltda.

Скелетные белки
Скелетные белки, также известные как склеропротеины, представляют собой белки, обеспечивающие поддерживающую функцию в организме.Они нерастворимы в воде и имеют волокнистую структуру. Эти белки включают, например, кератин, присутствующий в волосах и ногтях, эластины и коллагены, встречающиеся в опорной и соединительной ткани, коже, костях и хрящах

Мягкие капсулы
Эластичная желатиновая капсула для заполнения смесью активного ингредиента/наполнителя. Может изготавливаться с различной толщиной стенок, со швом или без него

Сплит
Сырье для желатина; средний слой соединительной ткани шкуры крупного рогатого скота

Сукцинилированный желатин
Желатин, модифицированный ангидридом янтарной кислоты, с отличными свойствами набухания

ПАВ
Вещества, снижающие поверхностное натяжение

Syneresis
Потеря жидкости из геля из-за колебаний температуры или старения (например,грамм. сывороточный экссудат/сыворотка, выделяемая из йогурта)

Термообратимость
Переход жидкого состояния в твердое и наоборот под воздействием температуры

Загуститель
Высокомолекулярные вещества, растворимые или способные диспергироваться или набухать в воде с образованием вязких растворов, псевдогелей или гелей

Тройная спираль
Основная структура коллагена, состоящая из 3 белковых цепочек.Они часто имеют несколько разные аминокислотные последовательности. Коллаген напр. включает один тип I, два типа *1 и один тип *2, каждый из которых состоит примерно из 1000 аминокислот

Желатин типа А
Желатин, обработанный кислотой

Желатин типа В
Желатин, расщепленный щелочью (основной)

Гидролизат белка пшеницы
Водорастворимый гидролизат, выделенный из белка пшеницы ферментативным действием

Что такое морской коллаген?

Коллаген — самый распространенный белок в организме.Вы можете найти его в:

  • Кости
  • Мышцы
  • Сухожилия
  • связок
  • Органы
  • Кровеносные сосуды
  • Кишечник
  • ткани
  • кожи

Ваш начинается тело, чтобы сделать меньше коллагена, как вы возраста, начиная с 20-летнего возраста. Плохая диета также может снизить ваш уровень. Когда ваше тело не вырабатывает столько коллагена, это может привести к таким вещам, как:

Морской или рыбный коллаген получают из кожи рыб.Это может помочь вам повысить свой уровень. Возможно, вы уже принимаете добавки или пользуетесь косметикой с коллагеном. В большинстве этих продуктов коллаген поступает из шкур свиней и коров.

В последнее время все больше людей выбирают рыбий коллаген по нескольким причинам.

Преимущества

Как и другие источники коллагена, морской коллаген может помочь замедлить некоторые признаки старения, такие как морщины, проблемы с суставами и слабость.

Помимо омолаживающих свойств, рыбий коллаген также является альтернативой для людей, у которых есть проблемы с использованием других форм коллагена.

Эти вопросы включают:

Религиозные интересы. Некоторые люди не могут использовать коллаген из свиней и коров из-за своей веры.

Беспокойство о болезни. Некоторые люди опасаются, что белки, используемые в коллагеновых продуктах, могут быть связаны с коровьим бешенством.

Некоторые также считают морской коллаген более устойчивой альтернативой. В рыбной промышленности часто остается много неиспользованного сырья из выловленной рыбы, в том числе рыбьей кожи, из которой получают морской коллаген.

Таким образом, рыбий коллаген является более экономичным и экологически безопасным вариантом для косметических компаний. Вместо того, чтобы выбрасывать рыбью шкуру, компании могут использовать излишки материалов для создания средств по уходу за кожей.

Использование

Вы можете использовать рыбий коллаген в качестве добавки. Он выпускается в виде порошка, таблеток или жидкости. Люди также используют кремы, сделанные с ним.

Что говорит наука

Исследователи все еще изучают эффективность рыбьего коллагена в качестве пищевой добавки. Наш желудок расщепляет большинство продуктов, которые мы едим, до того, как они всасываются в наш кровоток, поэтому неясно, действительно ли наш организм получает пользу от добавок коллагена или нет.

В то время как кремы с рыбьим коллагеном становятся популярными, врачи считают, что другие методы лечения, такие как ретинол, третиноин и витамин С, могут принести больше пользы. Эти кремы могут помочь вашему телу вырабатывать коллаген. Они также могут устранить воспаление, которое может повредить его.

Важно отметить, что добавки не регулируются FDA, поэтому, если вы думаете об использовании морского коллагена в виде добавки или крема, сначала поговорите об этом со своим врачом, чтобы убедиться, что это подходит именно вам.

Есть ли преимущества у добавок с коллагеном?

Это сделает вашу кожу влажной и свежей, ваши кости и ногти крепкими, а суставы избавятся от болей. Это заявления, сделанные бесчисленными производителями коллагеновых добавок, которые выпускаются в виде порошков, пилюль и кремов. По этой причине неудивительно, что коллаген стал широко востребованным ингредиентом в сообществах здорового образа жизни и красоты. Но эффективность коллагена все еще находится в подвешенном состоянии. Расстроенный? Вот что мы знаем.


Что такое коллаген?

Коллаген является одним из самых распространенных белков в организме. Фактически, коллаген является «основным структурным белком, который образует соединительную ткань во всем нашем теле, от кожи до костей, мышц, сухожилий и связок», — говорит доктор Шари Марчбейн, сертифицированный дерматолог из Нью-Йорка. Неудивительно, что бутилированная версия этого белка (обычно сделанная из животного коллагена) пользуется большим спросом.

Коллаген составляет колоссальные 80 процентов нашей кожи и работает с другим белком, называемым эластином, который — да, как вы уже догадались — сохраняет нашу кожу эластичной.Но с возрастом наш организм естественным образом начинает снижать выработку коллагена. Сертифицированный дерматолог доктор Уитни Боу описал коллаген нашего тела как «веревки белка в коже». Когда мы молоды, веревка остается натянутой, но с возрастом ее концы начинают рваться. По сути, наши тела не в состоянии заменить коллаген, который мы теряем, так быстро, как он разрушается. По словам доктора Боу, начиная с 20-летнего возраста мы начинаем терять около 1 процента нашего коллагена каждый год. Это, к сожалению, означает более сухую кожу.Воздействие солнца, сигаретный дым и загрязнение окружающей среды также могут ускорить разрушение коллагена. «Концепция добавления нашего коллагена, особенно с возрастом и снижением естественной выработки коллагена в нашем организме, невероятно привлекательна с дерматологической точки зрения», — сказала она.

Коллагеновые пептиды (также называемые гидролизованным коллагеном), входящие в состав пищевых добавок, отличаются друг от друга. Они состоят из тех же аминокислот, что и коллаген, но легче усваиваются нашим организмом. Это потому, что они представляют собой гораздо более короткие цепи аминокислот, чем коллаген, что облегчает их всасывание в наш кровоток (т.е. более удобоваримый). Тем не менее, доктор Марчбейн напоминает нам, что «сколько добавки усваивается и попадают ли эти аминокислоты в свои органы-мишени, чтобы действовать в качестве строительных блоков для производства большего количества коллагена, все еще обсуждается». Обязательно смотрите на этикетку, так как компании часто или, по крайней мере, должны раскрывать, что содержит их продукт.


Работает ли коллаген?

Некоторые исследования показывают, что прием коллагеновых добавок в течение нескольких месяцев может улучшить эластичность кожи (т.э., морщины и шероховатости), а также признаки старения. Другие показали, что потребление коллагена может увеличить плотность костей, ослабленных с возрастом, и уменьшить боль в суставах, спине и коленях. Но многие из этих исследований небольшие и финансируются компаниями, которые производят продукт, что увеличивает возможность предвзятости в результатах.

Вполне возможно, что некоторые из этих преимуществ достижимы, согласно обзору литературы за 2019 год, опубликованному в Journal of Drugs in Dermatology. В обзоре были обнаружены некоторые данные двойных слепых плацебо-контролируемых исследований, подтверждающие, что коллаген может повышать эластичность кожи, плотность коллагена и общее увлажнение.

Но нужно гораздо больше доказательств. Доктор Боу считает, что исследования, «хотя и небольшие и предварительные», вселяют надежду. Она сказала, что начала рекомендовать прием внутрь коллагена своим пациентам и стала свидетелем заметных преимуществ с точки зрения эластичности, упругости и увлажнения кожи. (Она часто рекомендует добавки на основе порошка.)


Как лучше всего усваивать коллаген?

Поглощение может быть сложной игрой, особенно когда речь идет о такой огромной молекуле, как натуральный коллаген.Меньшие пептиды могут легче проходить через наш кишечный барьер и попадать в наш кровоток. (Теоретически это то, что должны делать все хорошие добавки.) Теоретически организм может использовать абсорбированные пептиды коллагена в областях, которые больше всего нуждаются в восстановлении.

Как и любая другая причуда, красота и хорошее самочувствие находят применение, и многие компании довольно быстро подхватили популярность коллагена. Таблетки, порошки, кремы и жидкости для местного применения — все это существует, обещая украсить вашу кожу и укрепить кости.

Порошки наиболее популярны, потому что их легко добавлять в коктейли, кофе или даже воду. Что касается дозировки, доктор Дебра Джалиман, еще один сертифицированный дерматолог, рекомендует всегда следовать указаниям на упаковке, потому что никакие две добавки не производятся одинаково.

Что касается кремов для местного применения, д-р Боуи объяснил, что, поскольку коллаген вырабатывается на более глубоком уровне кожи, называемом дермой (которая находится ниже эпидермиса), коллагену для местного применения очень трудно попасть туда.

(Остерегайтесь продуктов, продаваемых как «коллаген на растительной основе». На самом деле они не содержат коллагена, и хотя говорят, что они способствуют выработке коллагена, наука не подтверждает это.)


Итак, следует вы пробуете коллаген?

Возможно! Но будьте готовы к очень преданным отношениям. Если коллаген действительно работает, и вы хотите добиться длительного эффекта, вам придется принимать добавки до конца жизни. Почему? Ответ: коллагеназа. По словам Др.Джалиман, наш организм постоянно вырабатывает этот фермент, и он разъедает наш естественный коллаген. Поэтому, если добавки коллагена улучшают вашу кожу, кости и суставы, вам нужно продолжать их принимать.

Один из самых больших недостатков потребления коллагена, сказал доктор Роберт Анолик, клинический доцент дерматологии в Нью-Йоркском университете. Медицинской школы, то, что если вы принимаете коллаген, это не означает, что все это попадает прямо в вашу кожу.


Как принимать коллаген?

Коллагеновые добавки, как и большинство добавок, не подпадают под строгое регулирование F.Д.А. Некоторые добавки имеют этикетку USP Verified, что лучше, чем ничего. Но очень сложно контролировать, какие ингредиенты входят в состав продукта.

Вам также следует учитывать продукты, которые вы уже употребляете. Доктор Боу сказал, что когда дело доходит до бычьего, морского или свиного коллагена в пище, кости и кожа являются самыми богатыми источниками, но большинство людей не едят эти части. Она рекомендовала костный бульон как легкий вариант, богатый коллагеном. Доктор Джалиман также отметил, что костный бульон богат аминокислотами, «поэтому он может помочь в выработке коллагена», но очень мало исследований или доказательств, подтверждающих его пользу для кожи.

Хорошие новости: если вы принимаете рекомендуемую дозу, нет документально подтвержденных недостатков приема пептидов коллагена, за исключением не очень скромной стоимости — стоимость продуктов варьируется от 20 до 200 долларов за ограниченную поставку. Итак, это ваш выбор. Мы просто сообщаем факты.

Стоит ли принимать добавки с коллагеном? | Food Network Healthy Eats: рецепты, идеи и новости о еде

Коллаген

— это новейшая модная добавка, появившаяся на рынке, и многие перенимают это новое увлечение в надежде иметь более упругую кожу и меньше болеть в суставах.Но действительно ли он делает то, что обещает?

Проще говоря, коллаген — это структурный белок соединительной ткани животных. Как самый распространенный белок в организме человека, он содержится в коже, мышцах, костях и сухожилиях. Коллаген также содержится в мясе животных, так что употребление в пищу — это не ново… но разливать его по бутылкам и продавать в качестве добавки. Есть утверждения, что прием коллагеновых добавок уменьшит морщины, сделает кожу моложе и повысит эластичность суставов.Тем не менее, коллаген быстро расщепляется во время пищеварения, так как же все это может быть правдой?

Исследователи рано осознали эту проблему пищеварения и создали уникальное решение под названием гидролизованный коллаген. Проще говоря, в гидролизованном коллагене молекулярные связи между отдельными нитями коллагена разбиты на 19 аминокислот. Исследования показали, что эта форма коллагена примерно на 85% усваивается кровотоком. Другими словами, вы можете поглощать больше коллагена, принимая добавки гидролизованного коллагена, чем съедая кусок мяса.

Что говорят исследования?

Поскольку коллагеновые добавки появились на рынке впервые, исследование все еще носит предварительный характер. Но несколько исследований показывают многообещающие результаты о влиянии добавок коллагена на кожу и суставы.

В ходе рандомизированного контролируемого исследования женщины в возрасте 35–55 лет получали либо 2,5 г, либо 5 г гидролизованного коллагена, либо плацебо ежедневно в течение 8 недель.К концу исследования эластичность кожи значительно улучшилась у участников, принимавших добавку коллагена, чем у участников, принимавших плацебо.

В другом исследовании приняли участие 114 женщин в возрасте от 45 до 65 лет, которые принимали добавку коллагена или плацебо один раз в день в течение 8 недель. Через 8 недель в группе, принимавшей добавку коллагена, наблюдалось статистически значимое уменьшение объема морщин вокруг глаз. Есть несколько других исследований, которые показали аналогичные результаты, предполагая, что добавка коллагена может помочь коже выглядеть моложе или предотвратить появление признаков старения.

Поскольку коллаген является основным компонентом мышц, костей и сухожилий, его роль в предотвращении разрушения суставов также изучалась. В одном исследовании исследователи обнаружили, что добавление коллагена коррелирует с уменьшением симптомов остеоартрита в течение 13-недельного периода.

В другом исследовании изучалось влияние добавок коллагена на суставы спортсменов — людей, которые подвергают свои суставы высокой нагрузке.Субъектам давали либо 10 граммов гидролизованного коллагена, либо плацебо в течение 24 недель. Исследователи обнаружили, что спортсмены, получавшие добавку коллагена, меньше болели в суставах, чем те, кто не получал добавку.

Исследования показывают, что добавление коллагена является безопасным и эффективным способом улучшения здоровья кожи и суставов. Но, как и с любой добавкой, лучше быть осторожным. Управление по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов (FDA) не регулирует добавки, поэтому невозможно узнать, соответствует ли добавка тому, что указано на этикетке.Выбирайте бренды, которые используют стороннее тестирование, например NeoCell, а не универсальные бренды. И не ведитесь на чрезмерные заявления на этикетке. Хотя исследования коллагена многообещающие, они не устранят последствий курения, чрезмерного пребывания на солнце или неправильного питания. Как и в случае с любой добавкой, она должна сопровождаться здоровой диетой и образом жизни.

Натали Риццо, MS, RD, медийный диетолог, автор статей о продуктах питания и питании, пресс-секретарь и блоггер в Nutrition a la Natalie.

*Эта статья была написана и/или проверена независимым зарегистрированным врачом-диетологом.

Leave a Reply

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.