Строение коллаген – —

Содержание

Коллаген — виды и свойства коллагена

Коллаген (collagen) – это фибриллярный белок, является базовым компонентом соединительных тканей организма (находится в костях, сухожилиях, дерме, хрящах и других тканях). Это наиболее распространенный протеин млекопитающих. Коллаген составляет около 25-35 % полипептидов во всем организме. Его обнаружили в организме многоклеточных животных, при этом он отсутствует у простейших, вирусов, бактерий, грибов и растений. Этот белок обеспечивает упругость и эластичность тканей. Благодаря своим свойствам, коллаген является компонентом множества косметических средств, используется в пищевой промышленности и медицине.

Структура и свойства

Молекула коллагена – это закрученная в правую сторону спираль, состоящая из 3-х альфа-цепей. Данное образование также именуется тропоколлагеном. Виток спирали альфа-цепи состоит из 3-х аминокислотных остатков. Коллаген имеет молекулярную массу приблизительно 300 кДа, толщину 1,5 нанометров и протяженность 300 нанометров. Изначальная структура коллагена характеризуется большим содержанием глицина, малым содержанием аминокислот, содержащих серу, и отсутствием триптофана. Этот белок относится к немногим белкам с животным происхождением, которые имеют остаток нестандартных аминокислот (приблизительно 21 % остатка составляют 5-гидроксилизин, 4-гидроксипролин, а также 3- гидроксипролин). Каждая альфа-цепь образуется триадами аминокислот. В этих триадах глицин является всегда третьей аминокислотой, лизин или пролин – второй, любая иная аминокислота кроме вышеуказанных трех – третьей.Полукристаллическая коллагеновая фибрилла является структурной единицей коллагена. Пучки фибрилл образуют коллагеновые волокна.

Существует несколько форм коллагена, основная их структура является схожей. Волокна коллагена возникают в связи с агрегацией микрофибрилл, имеют зеленый или голубой цвет при разнообразных треххромных окрасках, и розовый после окраски гематоксилином. В случае импрегнации серебром коллагеновые волокна приобретают буро-желтую окраску.

Макромолекула коллагена денатурируется приблизительно при температуре фибриллогенеза. В связи с данным свойством, она очень чувствительна к мутации. После денатурации коллагена возникает желатин.

Виды коллагена

На данный момент существует описание двадцати восьми типов коллагена, кодируемых при помощи более чем сорока генов. Данные типы имеют отличия по степени их модификации (интенсивности гликозилирования или гидроксилирования), а также по последовательности аминокислот. Для всех видов коллагенов общим является наличие одного или больше доменов белка, которые содержат тройную спираль, а также их присутствие во внеклеточных структурах ткани. Более девяноста процентов всех коллагенов высших организмов составляют коллагены IV, III, II и I типов.

Существуют следующие разновидности коллагена и их типы:

  1. фибриллярные коллагены – типы I, ІІ, ІІ, V, ХІ, XXIV, XXVII;
  2. (FACIT) фибрилл-ассоциированные коллагены – типы ІХ, ХІІ, XIV, XVI, ХІХ, ХХ, ХХІ, XXII;
  3. коллагены, которые формируют филаменты-бусины — тип VI;
  4. коллаген, который формирует якорные фибриллы — тип VII;
  5. сетеобразующий коллаген – типы IV, VIII, Х;
  6. трансмембранный коллаген – типы ХІІІ, XVII, ХХІІІ, XXV/CLAC-P;
  7. иные коллагены – типы XV, XVIII, XXVIII.

Коллаген типа I – это тримерный белок, который собирается без разрывов в тройную спираль, самостоятельно собирается в фибриллы и имеет самую высокую механическую прочностью. Иные типы коллагенов имеют отличия в единственном или же нескольких аспектах. Так, некоторые коллагены не обязательно образуют фибриллы или имеют разрывы в спирали.

Медицинские аспекты

Коллаген вместе с другим белком, эластином, образуют своеобразную «основу» кожного покрова, которая придает ему упругость и эластичность, а также предотвращает обвисание кожи. С возрастом выработка как эластина, так и коллагена прекращается, после чего кожа начинает стареть.

Нарушение выработки коллагена в организме образует основу таких наследственных болезней, как остеоартроз (разболтанность суставов, постоянные вывихи), несовершенный остеогенез (врожденная ломкость костей или рахит), синдром Элерса Данлоса (около четырнадцати типов проявлений), болезнь Марфана (удлиненность конечностей, сердечно-сосудистые патологии и патологии зрения). Характерными особенностями данных заболеваний являются пороки клапанов сердца, повреждения хрящей, костной системы и связочного аппарата. С нарушениями выработки коллагена типа VI ассоциируется атопический дерматит, миопатии Ульриха и Бэтлема, дефицит коллагена типа XIX является фактором развития карцином и меланом и т.п.

Заболевания, которые вызываются дефектами биосинтеза коллагена (в т.ч. так именуемые коллагенозы) могут возникнуть в связи с множеством причин. Это могут быть мутации гена, который кодирует последовательность аминокислот в ферментах, вырабатывающих коллаген, что причиняет к модификацию формы молекулы коллагена. Также заболевания могут причиняться «неправильной работой» или нехваткой ферментов, необходимых для биосинтеза коллагена, дефицитом меди, аскорбиновой кислоты и витаминов B6. При приобретенных заболеваниях, например, при цинге, восстановление нормального баланса ферментов может повлечь за собой полное излечение.

С точки зрения употребления в пищу, коллаген не содержит в себе незаменимых аминокислот в полном объеме, поэтому является низкокачественным белком. Самые качественные источники аминокислот – т.н. «свободные аминокислоты», почти готовые к усвоению.

Использование в косметологии

Во множество косметических средств включают коллаген, в связи со следующими его свойствами:

  • пролонгирует действие масел, экстрактов и т.п. в составе некоторых косметических композиций;
  • образовывает слой на поверхности кожного покрова, который удерживает влагу и имеет разглаживающие свойства;
  • придает волосам блеск и создает на их поверхности защитный слой.

Стимуляция выработки коллагена в организме достигается при помощи введения косметических препаратов на базе гиалуроновой кислоты, влияния аппаратного массажа, а также благодаря процедурам лазерного воздействия и контурной пластики.

wiki.s-classclinic.com

Структура и свойства коллагена.


ТОП 10:

Структура и свойства коллагена.

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Это основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25% до 35% белков во всём теле.

Свойства. Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Структура. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин[4]. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[3].

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Фибриллярная структура

Тропоколлагены (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D-период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67) не дают целого числа и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D-периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул, называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершенствование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

 

2.Цинга. Процессы гидроксилированияпролина и лизина, их роль в возникновении цинги. Цинга́ — болезнь, вызываемая острым недостатком витамина C (аскорбиновая кислота), который приводит к нарушению синтеза коллагена, и соединительная ткань теряет свою прочность.

Гидроксилированиепролина и лизина начинается в период трансляции коллагеновой мРНК на рибосомах и продолжается на растущей полипептидной цепи вплоть до её отделения от рибосом. После образования тройной спирали дальнейшее гидроксилированиепролиловых и лизиловых остатков прекращается.

Реакции гидроксилирования катализируют ок-сигеназы, связанные с мембранами микросом. Пролиловые и лизиловые остатки в Y-положении пептида (Гли-х-у)n подвергаются действию, соответственно, пролил-4-гидроксилазы и лизил-5-гидроксилазы. Пролил-3-гидроксилаза действует на некоторые остатки пролина в Х-положениях. Необходимыми компонентами этой реакции являются оскетоглутарат, О2 и витамин С (аскорбиновая кислота). Донором атома кислорода, который присоединяется к С-4 пролина, является молекула О2, второй атом О2 включается в сукцинат, который образуется при декарбоксилировании α-кетоглутарата, а из карбоксильной группы а-кетоглутарата образуется СО2 (см. схему А на с. 691).

Гидроксилазыпролина и лизина содержат в активном центре атом железа Fe2+. Для сохранения атома железа в ферроформе необходим восстанавливающий агент. Роль этого агента выполняет кофермент гидроксилаз — аскорбиновая кислота, которая легко окисляется в дегидроаскорбиновую кислоту. Обратное превращение происходит в ферментативном процессе за счёт восстановленного глутатиона (см. схему Б на с. 691).

Гидроксилированиепролина необходимо для стабилизации тройной спирали коллагена, ОН-группыгидроксипролина (Hyp) участвуют в образовании водородных связей. А гидроксилирование лизина очень важно для последующего образования ковалентных связей между молекулами коллагена при сборке коллагеновых фибрилл. При цинге — заболевании, вызванном недостатком витамина С, нарушается гидроксилирование остатков пролина и лизина. В результате этого образуются менее прочные и стабильные коллагеновые волокна, что приводит к большой хрупкости и ломкости кровеносных сосудов с развитием цинги. Клиническая картина цинги характеризуется возникновением множественных точечных кровоизлияний под кожу и слизистые оболочки, кровоточивостью дёсен, выпадением зубов, анемией.

 

Биохимия мукополисахаридов.

Мукополисахариды, полимерные углевод-белковые комплексы с преимущественным содержанием углеводной части (70-80%). Наиболее изучены кислые Мукополисахариды различных видов соединительной ткани и некоторых жидкостей организма (синовиальная жидкость суставов, стекловидное тело глаза). Основные представители Мукополисахариды: гиалуроновая кислота, гепарин, хондроитинсерные кислоты, кератосульфат (входит в состав хрящей и роговицы глаза). Углеводная часть кислых Мукополисахариды — линейный полисахарид с периодически повторяющимся звеном, состоящим из остатка N-сульфо- или N-ацетиламиносахара (D-глюкозамина или D-галактозамина) и уроновой кислоты. Остатки серной кислоты в составе сульфатированных Мукополисахариды связаны с гидроксильными группами моносахаридных компонентов. Кислые Мукополисахариды сильно различаются по молекулярной массе, прочности связывания компонентов и по функциональным свойствам.

Благодаря способности связывать и удерживать воду кислые Мукополисахариды служат природным смазочным материалом суставов и определяют эластичность соединительной ткани; входя в состав хрящей и связок, Мукополисахариды выполняют опорно-двигательные функции. Мукополисахариды обладают бактерицидными свойствами. Состав Мукополисахариды соединительной ткани меняется при старении. Нарушения обмена Мукополисахариды вызывают изменение состава соединительной ткани и жидкостей организма и приводят к ряду заболеваний (коллагенозы, мукополисахаридозы, ревматизм и др.).

 

Химический состав слюны.

Слюна обладает pH от 5,6 до 7,6. На 98,5 % и более состоит из воды, содержит соли различных кислот, микроэлементы и катионы некоторых щелочных металлов, лизоцим и другие ферменты, некоторые витамины. Основными органическими веществами слюны являются белки, синтезируемые в слюнных железах (некоторые ферменты, гликопротеиды, муцины, иммуноглобулины класса А) и вне их. Часть белков слюны имеет сывороточное происхождение (некоторые ферменты, альбумины, β-липопротеиды, иммуноглобулины классов G и М и др.). Химический состав слюны подвержен суточным колебаниям, он также зависит от возраста (у пожилых людей, например, значительно повышается количество кальция, что имеет значение для образования зубного и слюнного камня). Изменения в составе слюны могут быть связаны с приемом лекарственных веществ и интоксикациями. Состав слюны меняется также при ряде патологических состояний и заболеваний. Так, при обезвоживании организма происходит резкое снижение слюноотделения; при сахарном диабете в слюне увеличивается количество глюкозы; при уремии в слюне значительно возрастает содержание остаточного азота. Уменьшение слюноотделения и изменения в составе слюны приводят к нарушениям пищеварения, заболеваниям зубов.

 

11-12. основные черты механизма секреции слюны. Функции слюнных желез. Определение скорости секреции слюны. Возрастные изменения скорости секреции слюны. . Регуляция слюноотделения преимущественно осуществляется нервными механизмами. Вне пищеварения в основном функционируют мелкие железы. В пищеварительный период секреция слюны значительно возрастает. Регуляция пищеварительной секреции осуществляется условно – и безусловнорефлекторными механизмами. Безусловнорефлекторное слюноотделение возникает при раздражении первоначально тактильных, а затем температурных и вкусовых рецепторов полости рта. Но основную роль играют вкусовые. Нервные импульсы от них по афферентным нервным волокнам язычного, языкоглоточного и верхнегортанного нервов поступают в слюноотделительный центр продолговатого мозга. Он находится в области ядер лицевого и языкоглоточного нервов. От центра импульсы по эфферентным нервам идут к слюнным железам. К околоушной железе эффернтные парасимпатические волокна идут от нижнего слюноотделительного ядра в составе нерва Якобсона, а затем ушно-височных нервов. Парасимпатические нервы, иннервирующие серозные клетки подчелюстных и подъязычных желез начинаются от верхнего слюноотделительного ядра, идут в составе лицевого нерва, а затем барабанной струны. Симпатические нервы иннервирующие железы идут от слюннотделительных ядер II – VI грудных сегментов, прерываются в шейном ганглии, а затем их постганглионарные волокна идут к слизистым клеткам. Поэтому раздражение парасимпатических нервов ведет к выделению большого количества жидкой слюны, а симпатических – небольшого объема слизистой. Условно-рефлекторное слюноотделение начинается раньше безусловно рефлекторного. Оно возникает на запах, вид пищи, звуки предшествующие кормлению. Условно-рефлекторные механизмы секреции обеспечиваются корой больших полушарий, которая через нисходящие пути стимулирует центр слюноотделения. Функции слюнных желез.экзокринная — секреция белковых и слизистых компонентов слюны; эндокринная — секреция гормоноподобных веществ; фильтрационная — фильтрация жидкостных компонентов плазмы крови из капилляров в состав слюны; экскреторная — выделение конечных продуктов метаболизма.

 

13. Структура и формирование кости.Все кости скелета человека образованы пористой тканью, покрытой твердым материалом, преимущественно кальцием и фосфором, которые и придают костям нужную форму и обеспечивают их прочность.Кости и зубы содержат более 90 % кальция, имеющегося в организме человека. Каждая кость скелета — это живая, активно функционирующая и непрерывно обновляющаяся структура.Для сохранения твердости кости нуждаются в регулярной нагрузке, а в случае её недостатка, кости подвергаются патологическим изменениям («кальций вымывается из кости»). Этот быстротекущий процесс можно наблюдать, например, на загипсованной в течение месяца ноге.Содержание кальция в костях уменьшается и с возрастом, при этом отмечается их хрупкость. У пожилых людей даже при незначительных травмах и ушибах часто случаются переломы костей. Недостаток кальция, и как следствие этого остеопороз, возникают почти у каждого человека в связи со старением организма и поэтому могут рассматриваться как естественное явление.К декальцинации организма в целом и костей скелета в частности могут привести ряд заболеваний кишечника, связанных с пониженной способностью организма получать кальций из пищи; заболевания почек, выделяющих ненормально большое количество кальция. Употребление некоторых медикаментозных препаратов, например, гормональных, также влияет на содержание кальция в костях и может способствовать его излишнему выведению.Кроме структурно-опорной функции (в составе костной ткани)кальций участвует в проведении нервного импульса, в нервно-мышечном сокращении, в работе системы свёртывания крови, тканевом дыхании, активирует ряд ферментов, обладает десенсибилизирующим (антигистаминным) действием.Необходим кальций и для восстановления клеток всего организма. Если в рационе питания отсутствует органический кальций, то от этого будут страдать не только кости, но и другие части тела.В естественных минералах нуждаются не только позвоночник и кости, но и спинной мозг. Наиболее характерным признаком недостатка кальция в крови является повышенная нервная возбудимость(нервные волокна не проводят соответствующие сигналы, тело не расслабляется). У детей такое состояние сопровождается капризным поведением, вспышками раздражения, могут появиться мышечные судороги, спазмы.Суточная потребность в кальции — 800 — 1100 мг.Больше всего кальция содержится в молоке и молочных продуктах, а также в овощах с зелёными листьями, в кочанной капусте, черносливе, крапиве, красном перце, петрушке, мяте перечной, подорожнике, в блюдах из овсянки и плодах шиповника.

 

14. Факторы, влияющие на метаболизм кости. К факторам, влияющим на метаболизм костной ткани, прежде всего следует отнести гормоны, ферменты и витамины. Многие аспекты данной проблемы уже рассматривались в предыдущих главах. В данном разделе будут приведены лишь краткие сведения.Известно, что минеральные компоненты костной ткани находятся практически в состоянии химического равновесия с ионами кальция и фосфата сыворотки крови. Поступление, депонирование и выделение кальция и фосфата регулируются весьма сложной системой, в которой среди других факторов важная роль принадлежит паратгормону (гормон околощитовидных желез) и кальцитонину (гормон щитовидной железы). При уменьшении концентрации ионов Са2+ в сыворотке крови возрастает секреция паратгормона (см. гл. 8). Непосредственно под влиянием этого гормона в костной ткани активируются клеточные системы, участвующие в резорбции кости (увеличение числа остеокластов и их метаболической активности), т.е. остеокласты способствуют повышенному растворению содержащихся в костях минеральных соединений. Заметим, что паратгор-мон увеличивает также реабсорбцию ионов Са2+ в почечных канальцах. Суммарный эффект проявляется в повышении уровня кальция в сыворотке крови.В свою очередь при увеличении содержания ионов Са2+ в сыворотке крови секретируется гормон кальцитонин, действие которого состоит в снижении концентрации ионов Са2+ за счет отложения его в костной ткани. Иными словами, кальцитонин повышает минерализацию кости и уменьшает число остеокластов в зоне действия, т.е. угнетает процесс костной резорбции. Все это увеличивает скорость формирования кости.В регуляции содержания ионов Са2+ важная роль принадлежит витамину D, который участвует в биосинтезе Са2+-связывающих белков. Эти белки необходимы для всасывания ионов Са2+ в кишечнике, реабсорбции их в почках и мобилизации кальция из костей. Поступление в организм оптимальных количеств витамина D является необходимым условием для нормального течения процессов кальцификации костной ткани. При недостаточности витамина D эти процессы нарушаются. Прием в течение длительного времени избыточных количеств витамина D приводит к деминерализации костей.На развитие кости влияет также витамин А. Прекращение роста костей является ранним проявлением недостаточности витамина А. Считают, что данный факт обусловлен нарушением синтеза хондроитинсуль-фата. Показано также, что при введении животным высоких доз витамина А, превышающих физиологическую потребность и вызывающих развитие гипервитаминоза А, наблюдается резорбция кости, что может приводить к переломам.Для нормального развития костной ткани необходим витамин С. Действие витамина С не метаболизм костной ткани обусловлено прежде всего влиянием на процессе биосинтеза коллагена. Аскорбиновая кислота необходима для осуществления реакции гидроксилированияпролина и лизина. При недостаточности витамина С остеобласты не синтезируют «нормальный» коллаген, что приводит к нарушениям процессов обызвествления костной ткани. Недостаток витамина С вызывает также изменения в синтезе гликозаминогликанов: содержание гиалуроновой кислоты в костной ткани увеличивается в несколько раз, тогда как биосинтез хондроитин-сульфатов замедляется.

 

Структура и свойства коллагена.

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Это основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25% до 35% белков во всём теле.

Свойства. Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Структура. Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин[4]. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[3].

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Фибриллярная структура

Тропоколлагены (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D-период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67) не дают целого числа и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D-периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул, называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершенствование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

 

2.Цинга. Процессы гидроксилированияпролина и лизина, их роль в возникновении цинги. Цинга́ — болезнь, вызываемая острым недостатком витамина C (аскорбиновая кислота), который приводит к нарушению синтеза коллагена, и соединительная ткань теряет свою прочность.

Гидроксилированиепролина и лизина начинается в период трансляции коллагеновой мРНК на рибосомах и продолжается на растущей полипептидной цепи вплоть до её отделения от рибосом. После образования тройной спирали дальнейшее гидроксилированиепролиловых и лизиловых остатков прекращается.

Реакции гидроксилирования катализируют ок-сигеназы, связанные с мембранами микросом. Пролиловые и лизиловые остатки в Y-положении пептида (Гли-х-у)n подвергаются действию, соответственно, пролил-4-гидроксилазы и лизил-5-гидроксилазы. Пролил-3-гидроксилаза действует на некоторые остатки пролина в Х-положениях. Необходимыми компонентами этой реакции являются оскетоглутарат, О2 и витамин С (аскорбиновая кислота). Донором атома кислорода, который присоединяется к С-4 пролина, является молекула О2, второй атом О2 включается в сукцинат, который образуется при декарбоксилировании α-кетоглутарата, а из карбоксильной группы а-кетоглутарата образуется СО2 (см. схему А на с. 691).

Гидроксилазыпролина и лизина содержат в активном центре атом железа Fe2+. Для сохранения атома железа в ферроформе необходим восстанавливающий агент. Роль этого агента выполняет кофермент гидроксилаз — аскорбиновая кислота, которая легко окисляется в дегидроаскорбиновую кислоту. Обратное превращение происходит в ферментативном процессе за счёт восстановленного глутатиона (см. схему Б на с. 691).

Гидроксилированиепролина необходимо для стабилизации тройной спирали коллагена, ОН-группыгидроксипролина (Hyp) участвуют в образовании водородных связей. А гидроксилирование лизина очень важно для последующего образования ковалентных связей между молекулами коллагена при сборке коллагеновых фибрилл. При цинге — заболевании, вызванном недостатком витамина С, нарушается гидроксилирование остатков пролина и лизина. В результате этого образуются менее прочные и стабильные коллагеновые волокна, что приводит к большой хрупкости и ломкости кровеносных сосудов с развитием цинги. Клиническая картина цинги характеризуется возникновением множественных точечных кровоизлияний под кожу и слизистые оболочки, кровоточивостью дёсен, выпадением зубов, анемией.

 




infopedia.su

Виды коллагена

Коллаген — полиморфный белок, в настоящее время известно 19 типов коллагена, которые отличаются друг от друга по первичной структуре пептидных цепей, функциям и локализации в организме. 95% всего коллагена в организме человека составляют коллагены I, II и III типов.

Типы

Гены

Ткани и органы

I

COLIA1, COL1A2

Кожа, сухожилия, кости, роговица, плацента, артерии, печень, дентин

II

COL2A1

Хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело, роговица

III

C0L3A1

Артерии, матка, кожа плода, строма паренхиматозных органов

IV

COL4A1-COL4A6

Базальные мембраны

V

COL5A1-COL5A3

Минорный компонент тканей, содержащих коллаген I и II типов (кожа, роговица, кости, хрящи, межпозвоночные диски, плацента)

VI

COL6A1-COL6A3

Хрящи, кровеносные сосуды, связки, кожа, матка, лёгкие, почки

VII

COL7A1

Амнион, кожа, пищевод, роговица, хорион

VIII

COL8A1-COL8A2

Роговица, кровеносные сосуды, культуральная среда эндотелия

IX

COL9A1-COL9A3

Ткани, содержащие коллаген II типа (хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело)

X

COL10A1

Хрящи (гипертрофированные)

XI

COLUA1-COL11A2

Ткани, содержащие коллаген II типа (хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело)

XII

COL12A1

Ткани, содержащие коллаген I типа (кожа, кости, сухожилия и др.)

XIII

C0L13A1

Многие ткани

XIV

COL14A1

Ткани, содержащие коллаген I типа (кожа, кости, сухожилия и др.)

XV

C0L15A1

Многие ткани

XVI

COL16A1

Многие ткани

XVII

COL17A1

Гемидесмосомы кожи

XVIII

COL18A1

Многие ткани, например печень, почки

XIX

COL19A1

Клетки рабдомиосаркомы

Гены коллагена называются по типам коллагена и записываются арабскими цифрами, например СОL1 — ген коллагена 1 типа, COL2 — ген коллагена II типа и т.д. К этому символу приписываются буква А (обозначает α-цепь) и арабская цифра (обозначает вид α-цепи). Например, COL1A1 и COL1A2 кодируют, соответственно, α1, и α2-цепи коллагена I типа.

Этапы синтеза и созревания коллагена

Синтез и созревание коллагена — сложный многоэтапный процесс, начинающийся в клетке, а завершающийся в межклеточном матриксе:

1. На полисомах ЭПР синтезируются полипептидные препро-α-цепиколлагена. Они содержит начиная сN-конца: 1). гидрофобный «сигнальный» пептид, содержащий около 100 АК; 2). N-концевой пропептид, содержащий около 100 АК, в том числе цистеин; 3). α-цепь коллагена 4). С-концевой пропептид, содержащий около 250 АК, в том числе цистеин. КонцевыеС- и N-пропептидыформируют глобулярные домены и необходимы для правильного формирования тройной спирали.«Сигнальный» пептид, обеспечивает поступление синтезируемой на рибосоме препро-α-цепи в полость ЭПР.

2. В полости ЭПР при отщеплении сигнального пептида препро-α-цепиколлагена превращаются впро-α-цепи.

3. Поступающие в полости ЭПР про-α-цепи коллагенаподвергаются модификации.

а). Цистеины N-пропептидов образуют внутрицепочечные дисульфидные мостики, формируя наN-конце глобулярную структуру;

б). Пролины и лизины в Y-положении (гли-х-у) про-α-цепей гидроксилируются пролил-4-гидроксилазойилизил-5-гидроксилазойв 4-гидроксипролины (Hyp) и 5-гидроксилизины (Hyl). Некоторые пролины в Х-положениях гидроксилируются в 3-гидроксипролины пролил-3-гидроксилазой. Оксигеназы (гидроксилазы), содержат Fe2+, находятся на мембране ЭПР. Для реакции необходимы а-КГ, О2и витамин С:

Гидроксилирование пролина необходимо для стабилизации тройной спирали коллагена, ОН-группы гидроксипролина участвуют в образовании водородных связей.

Гидроксилирование лизина необходимо для последующего образования ковалентных связей между молекулами коллагена при сборке коллагеновых фибрилл.

в). Гидроксилизин про-α-цепей при участии гликозилтрансфераз гликозилируется галактозой или галактозилглюкозой. В молекуле коллагена сухожилий (тип I) количество углеводов равно 6, а в моллекуле коллагена капсулы хрусталика (тип TV) — 110. Роль этих углеводных групп неясна.

4). В просвете ЭПР после отделения от рибосом про-α-цепей, 3 из них с помощью С-концевых пропептидов соединяются между собой дисульфидными мостиками (цистеины С-пропептидов образуют внутри- и межцепочечные дисульфидные мостики) и скручиваются с образованием тройной спирали проколлагена. Тройная спираль проколлагена стабилизируется водородными связями. После этого гидроксилирование и гликозилирование про-α-цепей прекращается.

5). Из ЭПР молекулы проколлагена перемещаются в аппарат Гольджи, включаются в секреторные пузырьки и секретируются в межклеточное пространство.

6). В межклеточном матриксе от некоторых проколлагенов(I, II, III, V, XI типов)проколлагенпептидазыотщепляют концевые С- иN-пропептиды, в результате чего образуетсятропоколлагены. У проколлагенов IV, VIII, X типов концевые пропептиды не отщепляются.

Синтезированные молекулы проколлагенов и тропоколлагенов способны образовывать различные структуры. Например, тропоколлагены образуют фибриллы, а проколлагены образуют сети.

Структура

Тип коллагена

Фибриллы

I, II, III – основные. V, XI — минорные

Ассоциированные с фибриллами

IX, XII, XIV, XVI, XIX

Сети

IV, VIII, X

Микрофибриллы

VI

«Заякоренные» фибриллы

VII

Трансмембранные домены

XIII, XVII

Другие

XV, XVIII

studfiles.net

Виды коллагена

Коллаген — полиморфный белок, в настоящее время известно 19 типов коллагена, которые отличаются друг от друга по первичной структуре пептидных цепей, функциям и локализации в организме. 95% всего коллагена в организме человека составляют коллагены I, II и III типов.

Типы

Гены

Ткани и органы

I

COLIA1, COL1A2

Кожа, сухожилия, кости, роговица, плацента, артерии, печень, дентин

II

COL2A1

Хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело, роговица

III

C0L3A1

Артерии, матка, кожа плода, строма паренхиматозных органов

IV

COL4A1-COL4A6

Базальные мембраны

V

COL5A1-COL5A3

Минорный компонент тканей, содержащих коллаген I и II типов (кожа, роговица, кости, хрящи, межпозвоночные диски, плацента)

VI

COL6A1-COL6A3

Хрящи, кровеносные сосуды, связки, кожа, матка, лёгкие, почки

VII

COL7A1

Амнион, кожа, пищевод, роговица, хорион

VIII

COL8A1-COL8A2

Роговица, кровеносные сосуды, культуральная среда эндотелия

IX

COL9A1-COL9A3

Ткани, содержащие коллаген II типа (хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело)

X

COL10A1

Хрящи (гипертрофированные)

XI

COLUA1-COL11A2

Ткани, содержащие коллаген II типа (хрящи, межпозвоночные диски, стекловидное тело)

XII

COL12A1

Ткани, содержащие коллаген I типа (кожа, кости, сухожилия и др.)

XIII

C0L13A1

Многие ткани

XIV

COL14A1

Ткани, содержащие коллаген I типа (кожа, кости, сухожилия и др.)

XV

C0L15A1

Многие ткани

XVI

COL16A1

Многие ткани

XVII

COL17A1

Гемидесмосомы кожи

XVIII

COL18A1

Многие ткани, например печень, почки

XIX

COL19A1

Клетки рабдомиосаркомы

Гены коллагена называются по типам коллагена и записываются арабскими цифрами, например СОL1 — ген коллагена 1 типа, COL2 — ген коллагена II типа и т.д. К этому символу приписываются буква А (обозначает α-цепь) и арабская цифра (обозначает вид α-цепи). Например, COL1A1 и COL1A2 кодируют, соответственно, α1, и α2-цепи коллагена I типа.

Этапы синтеза и созревания коллагена

Синтез и созревание коллагена — сложный многоэтапный процесс, начинающийся в клетке, а завершающийся в межклеточном матриксе:

1. На полисомах ЭПР синтезируются полипептидные препро-α-цепиколлагена. Они содержит начиная сN-конца: 1). гидрофобный «сигнальный» пептид, содержащий около 100 АК; 2). N-концевой пропептид, содержащий около 100 АК, в том числе цистеин; 3). α-цепь коллагена 4). С-концевой пропептид, содержащий около 250 АК, в том числе цистеин. КонцевыеС- и N-пропептидыформируют глобулярные домены и необходимы для правильного формирования тройной спирали.«Сигнальный» пептид, обеспечивает поступление синтезируемой на рибосоме препро-α-цепи в полость ЭПР.

2. В полости ЭПР при отщеплении сигнального пептида препро-α-цепиколлагена превращаются впро-α-цепи.

3. Поступающие в полости ЭПР про-α-цепи коллагенаподвергаются модификации.

а). Цистеины N-пропептидов образуют внутрицепочечные дисульфидные мостики, формируя наN-конце глобулярную структуру;

б). Пролины и лизины в Y-положении (гли-х-у) про-α-цепей гидроксилируются пролил-4-гидроксилазойилизил-5-гидроксилазойв 4-гидроксипролины (Hyp) и 5-гидроксилизины (Hyl). Некоторые пролины в Х-положениях гидроксилируются в 3-гидроксипролины пролил-3-гидроксилазой. Оксигеназы (гидроксилазы), содержат Fe2+, находятся на мембране ЭПР. Для реакции необходимы а-КГ, О2и витамин С:

Гидроксилирование пролина необходимо для стабилизации тройной спирали коллагена, ОН-группы гидроксипролина участвуют в образовании водородных связей.

Гидроксилирование лизина необходимо для последующего образования ковалентных связей между молекулами коллагена при сборке коллагеновых фибрилл.

в). Гидроксилизин про-α-цепей при участии гликозилтрансфераз гликозилируется галактозой или галактозилглюкозой. В молекуле коллагена сухожилий (тип I) количество углеводов равно 6, а в моллекуле коллагена капсулы хрусталика (тип TV) — 110. Роль этих углеводных групп неясна.

4). В просвете ЭПР после отделения от рибосом про-α-цепей, 3 из них с помощью С-концевых пропептидов соединяются между собой дисульфидными мостиками (цистеины С-пропептидов образуют внутри- и межцепочечные дисульфидные мостики) и скручиваются с образованием тройной спирали проколлагена. Тройная спираль проколлагена стабилизируется водородными связями. После этого гидроксилирование и гликозилирование про-α-цепей прекращается.

5). Из ЭПР молекулы проколлагена перемещаются в аппарат Гольджи, включаются в секреторные пузырьки и секретируются в межклеточное пространство.

6). В межклеточном матриксе от некоторых проколлагенов(I, II, III, V, XI типов)проколлагенпептидазыотщепляют концевые С- иN-пропептиды, в результате чего образуетсятропоколлагены. У проколлагенов IV, VIII, X типов концевые пропептиды не отщепляются.

Синтезированные молекулы проколлагенов и тропоколлагенов способны образовывать различные структуры. Например, тропоколлагены образуют фибриллы, а проколлагены образуют сети.

Структура

Тип коллагена

Фибриллы

I, II, III – основные. V, XI — минорные

Ассоциированные с фибриллами

IX, XII, XIV, XVI, XIX

Сети

IV, VIII, X

Микрофибриллы

VI

«Заякоренные» фибриллы

VII

Трансмембранные домены

XIII, XVII

Другие

XV, XVIII

studfiles.net

Что такое вещество коллаген, основные виды коллагена, вещества, от которых зависит тонус кожи

Опорой и защитой для организма выступает соединительная ткань, которая составляет половину массы тела. Соединительная ткань определяет физические свойства всех структур и органов. К собственно соединительной ткани относится межклеточное вещество, которое является матриксом, заполняющим пространство между клетками и органами. В состав соединительной ткани входят эластин, структурные гликопротеиды и протеогликаны, а также вещество коллаген, которое имеет вид белковых нитей. Вещество коллаген составляет 30% общей массы белка тела, причем 40% из него находится в коже. Какую роль играет вещество коллаген в организме?

Тонус кожи – показатель молодости и красоты — зависит от вещества коллаген

За тонус кожи отвечают два важных белка: коллаген и эластин. Именно они образуют основу среднего слоя кожи (дермы), обеспечивая прочность, плотность и эластичность ткани.

Вспомним о строении кожи: Азбука кожи для косметолога (Часть 2 строение дермы)

Что же представляет собой вещество коллаген? Клетки кожи – фибробласты – способны вырабатывать вещество коллаген. Но необходимо помнить, что коллагеновые волокна подвержены износу и могут быстро разрушаться от воздействия неблагоприятных факторов. С возрастом способность клеток восстанавливать поврежденный коллаген уменьшается, а от чего это зависит, узнайте далее на estet-portal.com. . Особенно важен коллаген для лица. Процесс его разрушения ведет к образованию морщин, изменению овала лица и снижению тонуса кожи. Это особенно ярко проявляется в области глаз («гусиные лапки») и губ («кисетные морщины»).

Читайте также: «Основы косметологии: что мы знаем о фибробластах»

Внутреннее строение коллагенового волокна определяется фибриллярным белком коллагеном. Белок синтезируется на рибосомах гранулярной эндоплазматической сетки фибробластов. Существует около 20 типов вещества коллагена, которые отличаются между собой молекулярной организацией и тканевой принадлежностью. Так, выделено 5 основных видов вещества коллагена.

Основные виды вещества коллагена:

  • Коллаген 1 типа – находится в соединительной ткани кожи, костях, сухожилиях, роговице, стенке артерий и склере;
  • Коллаген 2 типа – входит в состав фиброзных и гиалиновых хрящей, роговицы глаза и стекловидного тела;
  • Коллаген 3 типа – входит в состав дермы кожи плода, имеется в ретикулярных волокнах и в стенках крупных сосудов;
  • Коллаген 4 типа – находится в капсуле хрусталика, в базальных мембранах;
  • Коллаген 5 типа – находится в амнионе, хорионе, перимизии и в коже.

Роль вещества коллагена в защите клеток кожи

Известно, что кожа человека состоит из трех слоев: эпидермиса, дермы и гиподермы. Дерма играет роль каркаса, который обеспечивает упругость, прочность и растяжимость кожи. Её можно сравнить с необычным матрасом, одновременно водным и пружинным, где роль пружин играют волокна коллагена и эластина, все пространство между которыми заполнено водным гелем, состоящим из мукополисахаридов (гликозаминогликанов).

Упругость кожи определяет состояние коллагена, эластина, а также качество ГАГ (гликозаминогликанов).

Молекулы вещества коллагена действительно напоминают пружины: белковые нити в них скручены наподобие спиралей.

Какой гормон влияет на изменение количества вещества коллагена с возрастом?

В молодой коже коллагеновые волокна и гликозаминогликановый гель постоянно обновляются. Но с возрастом обновление происходит все медленнее, а поврежденные волокна не выводятся, а накапливаются в коже, придавая ей уставший, вялый и обезвоженный вид.

Важную роль в формировании вещества коллагена играют половые гормоны, особенно тестостерон и эстроген.

Мужской организм расстается с тестостероном постепенно, следовательно, кожа мужчин остается в тонусе дольше, в отличие от женской. У женщин ситуация обстоит сложнее: падение уровня эстрогена может происходить резко — с наступлением перименопаузы и менопаузы, что моментально отражается на количестве вещества коллагена и, соответственно, на внешности и настроении.

estet-portal.com

Коллаген — это… Что такое Коллаген?

Коллаге́н — фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма (сухожилие, кость, хрящ, дерма и т. п.) и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у многоклеточных животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов.[1] Это основной компонент соединительной ткани и самый распространённый протеин у млекопитающих,[2] составляющий от 25% до 35% протеинов во всём теле.

История исследования

Учёные десятилетиями не могли понять молекулярное строение коллагена. Первое доказательство того, что коллаген имеет постоянную структуру на молекулярном уровне, было представлено в середине 30-х годов прошлого века. С того времени много выдающихся учёных, включая Нобелевских лауреатов, таких как Фрэнсис Крик, Лайнус Полинг, Александр Рич, Ада Йонат, Хелен Берман, Вилеайнур Рамачандран работали над строением мономера коллагена.

Несколько противоречащих друг другу моделей (несмотря на известную структуру каждой отдельной пептидной цепи) дали дорогу для создания троично-спиральной модели, объяснившей четвертичную структуру молекулы коллагена.

Свойства

Продуктом денатурации коллагена является желатин. Температура денатурации макромолекулы коллагена близка к температуре фибриллогенеза. Это свойство молекулы коллагена делает её максимально чувствительной к мутационным заменам.

Структура

Молекула коллагена представляет собой правозакрученную спираль из трёх α-цепей. Такое образование известно под названием тропоколлаген[3]. Один виток спирали α-цепи содержит три аминокислотных остатка. Молекулярная масса коллагена около 300 кДа, длина 300 нм, толщина 1,5 нм.

Для первичной структуры белка характерно высокое содержание глицина, низкое содержание серосодержащих аминокислот и отсутствие триптофана. Коллаген относится к тем немногим белкам животного происхождения, которые содержат остатки нестандартных аминокислот: около 21 % от общего числа остатков приходится на 3-гидроксипролин, 4-гидроксипролин и 5-гидроксилизин[4]. Каждая из α-цепей состоит из триад аминокислот. В триадах третья аминокислота всегда глицин, вторая — пролин или лизин, первая — любая другая аминокислота, кроме трёх перечисленных[3].

Коллаген существует в нескольких формах. Основная структура всех типов коллагена является схожей. Коллагеновые волокна образуются путём агрегации микрофибрилл, имеют розовый цвет при окраске гематоксилином и эозином и голубой или зелёный при различных треххромных окрасках, при импрегнации серебром окрашиваются в буро-жёлтый цвет.

Фибриллярная структура

Тропоколлаген (структурные единицы коллагена) спонтанно объединяются, прикрепляясь друг к другу смещенными на определённое расстояние концами, образуя в межклеточном веществе более крупные структуры. В фибриллярных коллагенах молекулы смещены относительно друг друга примерно на 67нм (единица, которая обозначается буквой «D» и меняется в зависимости от состояния гидратации вещества). В целом каждый D -период содержит четыре целых и часть пятой молекулы коллагена. Величина 300 нм, поделенная на 67 нм (300:67) не дают целого числа и длина молекулы коллагена разделена на непостоянные по величине отрезки D. Следовательно, в разрезе каждого повтора D -периода микрофибриллы есть часть, состоящая из пяти молекул называемая «перекрытие», и часть, состоящая из четырёх молекул — «разрыв». Тропоколлагены к тому же скомпонованы в шестиугольную или псевдошестиугольную (в поперечном разрезе) конструкцию, в каждой области «перекрытия» и «разрыва».

Внутри тропоколлагенов существует ковалентная связь между цепями, а также некоторое непостоянное количество данных связей между самими тропоколагеновыми спиралями, образующими хорошо организованные структуры (например, фибриллы). Более толстые пучки фибрилл формируются с помощью белков нескольких других классов, включая другие типы коллагенов, гликопротеины, протеогликаны, использующихся для формирования различных типов тканей из разных комбинаций одних и тех же основных белков. Нерастворимость коллагена была препятствием к изучению мономера коллагена, до того момента как было обнаружено, что возможно извлечь тропоколлаген молодого животного, поскольку он ещё не образовал сильных связей с другими субъединицами фибриллы. Тем не менее, усовершествование микроскопов и рентгеновских аппаратов облегчили исследования, появлялось все больше подробных изображений структуры молекулы коллагена. Эти поздние открытия очень важны для лучшего понимания того, как структура коллагена влияет на связи между клетками и межклеточным веществом, как ткани меняются во время роста и регенерации, как они меняются во время эмбрионального развития и при патологии.

Коллагеновая фибрилла — это полукристаллическая структурная единица коллагена. Коллагеновые волокна — это пучки фибрилл.

Использование

Пищевая промышленность

С точки зрения питания, коллаген и желатин являются белками низкого качества, так как они не содержат всех незаменимых аминокислот, необходимых человеку — это неполноценные белки. Производители основанных на коллагене пищевых добавок утверждают, что их продукты могут улучшить качество кожи и ногтей, а также здоровье суставов.[источник не указан 928 дней]

Относительно дешёвые, часто предлагаемые сегодня на рынке под видом источника свободных аминокислот гидролизаты коллагена не всегда способны удовлетворить потребности человека в свободных аминокислотах, так как эти продукты не содержат готовые к усвоению аминокислоты, а является лишь частично “переваренными” экстрактами суставных тканей млекопитающих, птиц или обитателей моря. Например, гидролизаты коллагена почти полностью лишены аминокислоты L-глютамина, не отличающейся стойкостью к термическому воздействию и долгому хранению сырья, большая часть глютамина и разрушается уже на первых этапах хранения и переработки сырья, имеющийся небольшой остаток практически полностью распадается во время термической экстракции хрящевой ткани.

Наиболее качественными источниками аминокислот являются препараты, содержащие так называемые “свободные аминокислоты”. Так как именно свободные аминокислоты являются практически готовыми к усвоению, организму принимающего человека не нужно тратить время, пищеварительные ферменты и энергию на их переваривание. Они способны в кратчайшие сроки поступить в кровь, и будучи доставленными ею к местам, нуждающимся в дополнительном синтезе коллагена, тут же включаются в его формирование.[источник не указан 664 дня]

Косметические средства

Коллаген входит в состав косметических средств для :

  1. Образования воздухопроницаемого, влагоудерживающго слоя на поверхности кожи, обладающего пластифицирующими (разглаживающими) свойствами, со свойствами влажного компресса;
  2. Пролонгирования действия экстрактов, масел и др. в составе косметических композиций;
  3. Придания блеска волосам, создания коллагенового (защитного) слоя на поверхности волос.

Научные исследования

В 2005 году учёным удалось выделить коллаген из сохранившихся мягких тканей тираннозавра[5] и использовать его химический состав как ещё одно доказательство родства динозавров с современными птицами[6].

Научные исследования в медицине

Синтез коллагена — сложный ферментативный многостадийный процесс, который должен быть обеспечен достаточным количеством витаминов и минеральных элементов. Синтез протекает в фибробласте и ряд стадий вне фибробласта. Важный момент в синтезе — реакции гидроксилирования, которые открывают путь дальнейшим модификациям, необходимым для созревания коллагена. Катализируют реакции гидроксилирования специфические ферменты. Так, образование 4-оксипролина катализирует пролингидроксилаза, в активном центре которой находится железо. Фермент активен в том случае, если железо находится в двухвалентной форме, что обеспечивается аскорбиновой кислотой (витамин С). Дефицит аскорбиновой кислоты нарушает процесс гидроксилирования, что влияет на дальнейшие стадии синтеза коллагена- гликозилирование, отщепление N- и С-концевых пептидов и др. В результате синтезируется аномальный коллаген, более рыхлый. Эти изменения лежат в основе развития цинги.

Типы коллагена

В настоящее время описано 28 типов коллагена, которые кодируются более чем 40 генами. Они отличаются друг от друга по аминокислотной последовательности, а также по степени модификации — интенсивности гидроксилирования или гликозилирования. Общим для всех коллагенов является существование 1 или более доменов, содержащих тройную спираль и присутствие их во внеклеточном матриксе. Более 90 % всего коллагена высших организмов приходится на коллагены I, II,III и IV типов.

Разновидности коллагена Типы
Фибриллярные коллагены I, II, III, V, XI, XXIV, XXVII
Фибрилл-ассоциированные коллагены (FACIT) IX, XII, XIV, XVI, XIX, XX, XXI, XXII
Коллагены, формирующие филаменты- бусины (beaded filament forming) VI
Сетеобразующие коллагены IV, VIII, X
Коллаген, формирующий якорные фибриллы VII
Трансмембранные коллагены XIII, XVII, XXIII, XXV/CLAC-P
Другие коллагены XXVIII, XV, XVIII

Кроме белков коллагенов существует множество белков, содержащих в своей структуре домен с тройной коллагеновой спиралью[7][8]. И, тем не менее, они не позиционируются как коллагены, а только как «коллагено-подобные». К большой группе коллагено-подобных белков относятся подкомпонент C1q комплемента, C1q подобный фактор, адипонектин, колектины и фиколины, концевая структура ацетилхолинестаразы, три макрофаговых рецептора, эктодисплазин и EMILIN. Эти белки, так же как и коллагены, играют структурную и регуляторную роль.
 Коллаген первого типа, самый архетипичный, является тримерным белком, собирающимся в тройные спирали без разрывов, самособирающимся в фибриллы и обладающим наибольшей механической прочностью. Между тем, все остальные коллагены отличаются от него в одном или нескольких аспектах. Некоторые коллагены имеют разрывы в тройной спирали и не обязательно собираются в фибриллы.

Тип коллагена Гены Молекулы Органы Ассоциированные болезни
I COL1A1 COL1A2 α1(I)2α2(I), α1(I)3 Повсеместно в мягких и твёрдых тканях, в коже, костях Синдром Элерса-Данлоса, остеогенез, ревматизм, синдром Марфана, дисплазии
II COL2A1 α1(II)3 + см тип XI Хрящи, стекловидное тело, межпозвоночные диски Коллагенопатия II и XI типа, синдром Стиклера, ахондрогенез
III COL3A1 α1(III)3 Мягкие ткани и полые органы Синдром Элерса-Данлоса, фибромышечная дисплазия, аневризма аорты
IV COL4A1 COL4A2 COL4A3 COL4A4 COL4A5 COL4A6 α1(IV)2α2(IV), другие непонятно Базальные мембраны Синдром Альпорта, синдроме Гудпасчера
V COL5A1 COL5A2 COL5A3 α1(V)2α2(V), α1(V)α2(V)α3(V) + см тип XI Мягкие ткани, плацента, сосуды, хорион Синдром Элерса-Данлоса
VI COL6A1 COL6A2 COL6A3 COL6A4 COL6A5 COL6A6 α1(VI)α2(VI)α3(VI) Микрофибриллы в мягких тканях и хрящах Миопатия Ульриха, миопатия Бэтлема, атопический дерматит
VII COL7A1 α1(VII)3 Прикрепительные фибриллы в связке кожи и эпидермия Буллезный эпидермолиз
VIII COL8A1 COL8A2 α1(VIII)α2(VIII) Роговица, эндотелий Дистрофия роговицы
IX COL9A1 COL9A2 COL9A3 α1(IX)α2(IX)α3(IX) Хрящи, стекловидное тело Синдром Стиклера, остеоартрит, эпифизарная дисплазия
X COL10A1 α1(X)3 Гипертрофическая зона области роста Метафизарная дисплазия Шмида
XI COL11A1 COL11A2 α1(XI)α2(XI)α1(II), α1(XI)α2(V)α1(II) Хрящи, стекловидно тело Коллагенопатия II и XI типов, остеопороз
XII COL12A1 α1(XII)3 Мягкие ткани Повреждения сухожилий
XIII COL13A1 α1(XIII)3 Поверхность клеток, эпительные клетки
XIV COL14A1 α1(IV)3 Мягкие ткани
XV COL15A1 α1(XV)3 Эндотелиальные клетки карцинома
XVI COL16A1 α1(XVI)3 Повсеместно
XVII COL17A1 α1(XVII)3 Поверхность эпидермальных клеток Буллезный эпидермиолиз, пузырчатка
XVIII COL18A1 α1(XVIII)3 Эндотелиальные клетки
XIX COL19A1 α1(XIX)3 Повсеместно Меланома, карцинома
XX COL20A1 α1(XX)3 Выделен из куриного эмбриона
XXI COL21A1 α1(XXI)3 Кровеносные сосуды
XXII COL22A1 α1(XXII)3 Только в местах мышечно-сухожильных соединений
XXIII COL23A1 α1(XXIII)3 Опухолевые клетки
XXIV COL24A1 α1(XXIV)3 Формирующиеся кости Остеохондроз
XXV COL25A1 α1(XXV)3 Атеросклеротические бляшки Болезнь Альцгеймера
XXVI COL26A1=EMID2 α1(XXVI)3 Половые органы
XXVII COL27A1 α1(XXVII)3 Мягкие ткани
XXVIII COL28A1 α1(XXVIII)3 Нервная система

Медицинские аспекты

Нарушения синтеза коллагена лежат в основе таких наследственных заболеваний, как дерматоспораксис у животных, латиризм (характерна разболтанность суставов, привычные вывихи), синдром Элерса-Данлоса (до 14 типов проявлений), несовершенный остеогенез (болезнь «стеклянного человека», врожденный рахит, врожденная ломкость костей), болезнь Марфана.

Характерным проявлением этих заболеваний является повреждение связочного аппарата, хрящей, костной системы, наличие пороков сердечных клапанов.

Болезни коллагена, в том числе так называемые коллагенозы, возникают из-за множества причин. Это может быть из-за мутации в гене, приводящей к изменению формы коллагеновой молекулы, или ошибки в пострансляционной модификации коллагена. Также болезни могут быть вызваны недостатком или «неправильной работой» ферментов, вовлеченных в биосинтез коллагена — дефицит ферментов гидроксилирования (пролин-, лизингидроксилазы), гликозилтрансфераз, N-проколлагеновой и С-проколлагеновой пептидаз, лизилоксидаз с последующим нарушением поперечных сшивок, дефицит меди, витаминов В6, C. При приобретённых болезнях, таких как цинга, восстановление баланса ферментов до нормального может привести к полному излечению.

Практически любая генная мутация, ведет к утрате или изменению функций коллагена, что, в свою очередь, отражается на свойствах тканей и органов. Генные мутации в коллагеновом домене могут привести к изменению формы тройной спирали, путём вставки/делеции аминокислоты или замены Gly на другое основание. Мутации в неколлагеновых доменах могут привести к неправильной сборке α-цепей в надмолекулярные структуры (фибриллы или сети), что также ведет к утрате функций. Мутантные a-цепи способны образовывать трех-спиральный комплекс с нормальными a-цепями. В большинстве случаев, такие комплексы не стабильны и быстро разрушаются, однако такая молекула может и нормально выполнять свою роль, если не затронуты функционально важные области. Большинство болезней, вызванных мутациями в коллагеновых генах, являются доминантными.

Примечания

Ссылки

dic.academic.ru

Коллагеновые волокна. Образование, строение, свойства, биологическое значение

1. Молекулы тропоколлагенаI, II, III типов спонтанно выстраиваются параллельно, со сдвигом на 1/4 относительно друг друга. Концы тропоколлагена располагаются не притык, между ними имеется промежуток в 35—40 нм (в костной ткани в промежутки откладываются кристаллы гидроксиаппатита). Так образуютсямикрофибриллы, которые далее объединяются вфибриллы. Появившиеся фибриллы незрелы, они не обладают механической прочностью.

2. Процесс созревания фибрилл происходит при образовании ковалентных сшивок внутри и между молекулами тропоколлагена.

а). Внеклеточная лизилоксидаза (РР, В6,Cu2+) осуществляет окислительное дезаминирование в некоторых остатках лизина и гидроксилизина с образованием активных альдегидов: аллизина и гидроксиаллизина.

б). активные альдегиды образуют ковалентные связи между собой, а также с другими остатками лизина или гидроксилизина. В результате возникают очень прочные зрелые фибриллы.

3. Далее зрелые фибриллы агрегируют в коллагеновые волокна.

Коллагеновые волокна находятся преимущественно в тканях, которые испытывают значительную механическую нагрузку (кости, сухожилия, хрящи, межпозвоночные диски, кровеносные сосуды), а также входят в состав стромы паренхиматозных органов.

Количество поперечных связей в фибриллах зависит от функции и возраста ткани. Между молекулами тропоколлагена ахиллова сухожилия сшивок особенно много, так как для этой структуры важна большая прочность. С возрастом количество поперечных связей в фибриллах тропоколлагена возрастает, что приводит к замедлению скорости его обмена у пожилых и старых людей.

Сетеподобные структуры. Строение, свойства биологическое значение

Проколлагены IV, VIII, X типов благодаря наличию концевых пропептидов способны образовывать сети.

Организация коллагена IV типа

А. Тройная спираль мономера коллагена:

7S — N-конец; НК1— С-конец.

Б. Полимеризация коллагена IV типа:

1 — мономер;

2 — димеры, образованные соединением мономеров в области НК1-доменов;

3 — тетрамеры, образованные соединением мономеров в области 7S-сегментов в параллельном и антипараллельном направлениях;

4 — образование сетчатой структуры из олигомерных форм коллагена IV типа.

Проколлаген IV типаявляется структурным компонентомбазальных мембран, которые представляют собой особую форму межклеточного матрикса. Его секретируют различные типы клеток: эпителиальные, эндотелиальные, мышечные, нервные, жировые.

Особенностью проколлагена IV типа является то, что повторяющиеся спирализованные участки часто прерываются короткими неспиральными сегментами, что увеличивает гибкость коллагена и способствует образованию на его основе сетчатых структур, с гексагональными ячейками размером 170 нм.

Проколлагены VIII и X типовявляются короткоцепочечными (они в 2 раза короче).

Проколлаген VIII типа — компонент десцеметовых мембран эндотелия роговицы. Молекулы этого проколлагена образуют гексагональные решётки, обеспечивающие прозрачность роговицы.

Также проколлаген VIII типа присутствует в кровеносных сосудах, в которых он находится в матриксе под эндотелиальными клетками.

studfiles.net

Leave a Reply

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован.