Ферменты это энзимы: Страница не найдена — Ecosh

Что же такое – энзимы?

Что же такое – энзимы? Это ферменты или специфические белки, которые ускоряют многие процессы в организме, активно участвуют в обмене веществ. Некоторые энзимы вырабатываются непосредственно в организме, а другие попадают к нам с пищей. Известны тысячи энзимов, которые участвуют в различных процессах разных органов. С течением времени выработка энзимов замедляется и их нужно потреблять из продуктов питания. На выработку этих ферментов влияют возраст, а также стрессы и повышенная физическая активность.

Какие энзимы бывают.

Пищеварительные энзимы. Выделяются поджелудочной железой и тонким кишечником. Называются панкреатическими,  работают в пищеварительном тракте, помогая перерабатывать питательные вещества.

Пищеварительные ферменты делятся на 3 группы: амилазы, протеазы и липаза.

Амилаза находится в слюне и кишечнике. Они способствуют  расщеплению углеводов и всасыванию их в кровь.

Протеаза вырабатывается поджелудочной железой и присутствует в желудке. Она способствует расщеплению белков. Благодаря ей нормализуется микрофлора кишечника.

Липаза тоже вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении жиров.

Пищеварительные ферменты играют огромную роль в переработке и усвоении питательных веществ. Без их участия нарушается работа пищеварительной системы. А правильная работа пищеварительного тракта – это залог активной жизни.

Чтобы понять, насколько необходимы энзимы нашему организму, приведем некоторые примеры. Непереваренные жиры – это путь к заболеваниям сердца и сосудов, непереваренные белки провоцируют депрессию и могут вызвать новообразования, непереваренные углеводы вызывают аллергию, астму.

Растительные энзимы поступают в организм из пищи.

Эти ферменты содержатся в сырых овощах и фруктах. Они помогают с пищеварением, а также заряжают организм энергией, которая тратится на укрепление иммунитета, очищение печени, защиту от опухолей.  Растительные энзимы помогают очищать организм от шлаков и токсинов, способствуют обновлению клеток.

Примерами растительных ферментов могут служить, бромелайн и папаин. Растительные ферменты помогают пищеварению, начиная свою работу уже с желудка, т.к. устойчивы к кислой среде желудка. Они также способствуют заживлению ран, повышению сопротивляемости организма различным инфекциям.

Метаболические ферменты  вырабатываются организмом и отвечают за его работу, включая  дыхание, мышление, речь, движение и иммунитет, участвуя в биохимических процессах внутри клеток.

Действие энзимов на организм.

— Улучшение пищеварения.

— Повышение сопротивляемости.

— Защита от инфекций.

— Очищение организма от шлаков и токсинов.

— Регенерация клеток.

— Обеспечение энергией.

— Улучшение обмена веществ.

Что снижает количество энзимов в организме.

— Болезни.

— Стрессы и переутомления.

— Акоголь и курение.

— Неправильное питание, жирная  и рафинированная пища.

— Долгий прием лекарственных средств.

Энзимы или ферменты в большом количестве содержатся в ягодах, фруктах, овощах, пророщенных семенах и зернах, натуральном соевом соусе. Но ферменты разрушаются при температуре выше 40 градусов. Поэтому рекомендуется, есть овощи и фрукты в сыром виде, а также пить свежевыжатые соки.  Для нормального функционирования энзимов необходимы витамины и микроэлементы, которые тоже содержатся в овощах и фруктах и являются своеобразным катализатором действия энзимов.

Для насыщения организма нужными энзимами и ферментами нужно питаться правильно. Завтрак должен состоять из свежих ягод или фруктов и порции белка (творог, орехи…). Каждый прием пищи должен начинаться со свежего салата с зеленью, один прием пищи в день нужно заменить только овощами или фруктами. Периодически стоит устраивать разгрузочный день, питаться только растительной пищей.

Без энзимов нарушился бы обмен веществ и защита организма от инфекций. Энзимы активные участники иммунитета. Они также участвуют в холестериновом обмене и контролируют необходимое соотношение между свертываемостью и текучестью крови, что в свою очередь важно для доставки питательных элементов в различные органы.

Установили, что энзимы более активны при повышенной температуре тела. Поэтому не нужно снижать температуру, а лучше насытить организм дополнительной порцией энзимов. А взять ее можно из свежих соков, квасов. Рекомендуется квашеная капуста, натуральное вино с корицей и гвоздикой, чай с лимоном или яблочным уксусом, кефир с медом.

Т.к. энзимы способствуют улучшению пищеварения, регенерации тканей, а также доставке питательных веществ по организму, их рекомендуют принимать спортсменам. Ведь после интенсивных тренировок необходимо восстановить поврежденные мышечные волокна и этому помогут ферменты. Доказано, что с применением энзимов процесс восстановления после травм проходит намного быстрее. 

При недостатке ферментов в организме можно употреблять и энзимы, выпускаемые в различных лекарственных формах. Но дозировку и прием препаратов должен установить доктор.

Питайтесь правильно и будьте здоровы!

Купить энзимы.

что это? Применение в диетологии и нутрициологии.

Энзимы (ферменты) – это белковые соединения, служащие катализаторами всех биохимических процессов в организме. Проще говоря, все жизненно важные процессы в нашем теле происходят с участием энзимов: усвоение питательных веществ из пищи и преобразование их в другие необходимые формы, синтез гормонов, деление клеток, выработка энергии (образование АТФ с участием энзима синтазы).

В организме энзимы появляются двумя путями:

— синтезируются ферментативной системой

— попадают вместе с пищей

Энзимы, попадающие с пищей, снимают нагрузку с ферментативной системы и наоборот, при недостаточном употреблении богатой натуральными ферментами пищи, ресурсы организма вынуждены работать на пределе возможностей. Поскольку организм живет, пока может производить ферменты, то факторы, ставящие это производство под угрозу, следует всеми силами устранять.

Недостаток энзимов: каковы причины и последствия?

Недостаток энзимов — энзимопатия –– бывает врожденной (генетические нарушения) и приобретенной. Самыми распространенными причинами приобретенной энзимопатии являются:

• Недостаточное употребление в пищу свежих, необработанных продуктов. Оптимальная температура для действия ферментов – 35–40 градусов Цельсия, т.е. температура человеческого тела. При температуре выше 100 градусов ферменты начинают разрушаться. Поэтому каждому человеку важно ввести в свой ежедневный рацион термически необработанные овощи, фрукты и зелень. Эти продукты также являются хорошим источником витаминов, служащих активизаторами (кофакторами) для ферментов.
• Например, такое заболевание как пеллагра бывает вызвано недостатком в пище витамина РР – никотиновой кислоты, что нарушает синтез ферментов дегидрогеназ – ферментов, обеспечивающих усвоение жиров и углеводов, а также принимающих участие в ряде других метаболических реакций. Типичными признаками пеллагры являются кожные дерматиты, нарушения функций ЖКТ и ухудшение нервной деятельности (деменция) [1].
• Однако содержание ферментов в натуральных продуктах может быть сниженным из-за длительного хранения, транспортировки и применения технологий, форсирующих рост и созревание. Поэтому имеет смысл выбирать продукты, в происхождении которых вы уверены, либо подкреплять организм энзимными биодобавками.
• Пожилой возраст: выработка энзимов начинает медленно снижаться с возраста 25 лет. В организме людей старше 69 лет количество энзимов в 30 раз меньше, чем у людей 20-25 лет [2]. Это может положить начало таким заболеваниям как сахарный диабет, старческая депрессия (по причине нехватки дофамина и серотонина, образующихся под действием энзимов из аминокислот), появление злокачественных опухолей.
• Нарушения деятельности желудочно-кишечного тракта и, как следствие, неполное усвоение энзимов из пищи.

Компенсация недостатка энзимов: энзимотерапия.

За последние десятилетия энзимотерапия – метод лечения при помощи комплексного воздействия энзимов на организм – получила быстрое развитие и распространение. Преимущества этого метода заключаются в том, что в его основе лежит стимуляция естественных, свойственных здоровому организму процессов. Спектр показаний для применения энзимотерапии чрезвычайно широк, т.к. ферменты действуют на базовом, молекулярном, уровне, затрагивающем все аспекты функционирования организма. Можно выделить следующие основные направления:

1. Профилактика метаболических нарушений, улучшение усвоения полезных микро- и макроэлементов из пищи, улучшение пищеварения, избавление от лишнего веса. В результате эксперимента, проведенного шведскими учеными, было подтверждено, что применение энзимной терапии при неактивности поджелудочной железы способно практически уровнять показатели усвоения белков и жиров из пищи с показателями здорового организма [3]. Ученые Университета г.Киото (Япония), установили, что применение заместительной энзимной терапии способно, кроме прочего, увеличить в кишечном микробиоме долю полезной бактерии Аккермансии Муцинифилы, которая способствует здоровому метаболизму и снижению жировой массы [4].
2. Улучшение работы иммунной системы, ускорение восстановительных процессов, избавление от аллергических реакций. Например, нейтрофилы – клетки иммунной системы, обеспечивающие защиту от инфекций – вырабатывают специальные энзимы, разрушающие клеточные оболочки бактерий. Макрофаги — иммунные клетки, захватывающие и поглощающие вредоносные организмы – тоже осуществляют свои функции посредством энзимов. Энзимы регулируют воспалительный процесс, обеспечивая баланс про- и противовоспалительных цитокинов. Таким образом воспалительный процесс, начавшийся в ответ на повреждение тканей, длится ровно столько, сколько требуется для устранения повреждения и не переходит в хроническое состояние. 20% случаев тяжелого комбинированного иммунодефицита (алимфоцитоза) обусловлены недостаточностью фермента аденозиндезаминазы. Компенсация этого фермента путем введения извне дает заметные улучшения состояния пациента [5]. Энзимная терапия рекомендована для острых и хронических инфекционно-воспалительный заболеваний, а также для повышения эффективности и снижения нежелательного побочного действия антибиотиков у детей и подростков [6].
3. Улучшение кровообращения, оптимизация текучести и состава крови, профилактика инсультов, инфарктов, болезни Альцгеймера. Плацебоконтролируемое исследование, проведенное с участием 61 пациента кардиологической клиники в Ханое (Вьетнам), показало, что 60-дневная терапия сердечно-сосудистых заболеваний с использованием энзима из соевых бобов (наттокиназа) дает значительное облегчение таких симптомов как головная боль, головокружение, потеря памяти, шум в ушах, расстройство сна, расстройство аппетита, по сравнению с контрольной группой [7].

Применение энзимов в диетологии и нутрициологии.

Развитие энзимотерапии оказало влияние на тенденции в диетологии и нутрициологии: важность и польза употребления натуральных энзимов стала изучаться гораздо глубже и получила много научных подтверждений.

Япония стала одной из первых стран, положивших начало выпуску биодобавок на основе концентрированных растительных энзимов, полученных, преимущественно, путем ферментации плодов и трав дрожжевым грибом A.oryzae (кодзи). Выработанные таким образом энзимы называются энзимами грибкового (фунгального) происхождения. Грибковые энзимы лучше сохраняют эффективность под воздействием кислотности желудка по сравнению с энзимами животного происхождения (рис.1) и не вызывают привыкания и «синдрома отмены» [2].

Подобные продукты являются самым быстрым и удобным способом обеспечить организм дневной дозой необходимых ферментов.

Самыми эффективными из них являются:

1. Биодобавки на основе энзима из ферментированных соевых бобов – наттокиназы («Натто Киназа» от Fine Japan, «Наттокиназа и Омега-3» от Unimat Riken Corporation). Наттокиназа имеет высокую фибринолитическую (кроворазжижающую) активность, поэтому она показана для людей, склонных к проблемам сердечно-сосудистой системы. Наттокиназа является натуральным кроворазжижающим компонентом, не вызывающим привыкания и не имеющим побочных действий. Поэтому она отлично подходит для людей, проходящие восстановительную терапию после тяжелых заболеваний, а также для людей пожилого возраста.
2. Биодобавки на основе ферментированных ростков сои или риса («Инфинити-контроль аппетита» и «Фермент Здоровья» от Sukoyaka Foods Inc). Действие энзимов из этих продуктов основано на их способности активизировать выработку СОД (супероксид дисмутазы) – антиоксидантный фермент, препятствующий повреждению клеток свободными радикалами, оказывающий противовоспалительный и омолаживающий эффект (препятствует «сшиванию» молекул коллагена между собой, ведущему к образованию морщин). Выработка СОД ослабевает с возрастом, что ведет к повышенному риску онкологических изменений, особенно в печени.
3. Биодобавки на основе ферментированных плодов и трав («Ферментированный напиток с коллагеном», «Ферментированный напиток с лактобактериями» от Unimat Riken Corporation) являются хорошей компенсацией энзимов, недополученных со свежими овощами и фруктами. Такие продукты хорошо подойдут для занятых людей, которые не всегда имеют возможность уделить время полноценному приему пищи. Добавки сделаны в виде стиков, их удобно носить с собой.

Для наиболее эффективного усвоения рекомендуем употреблять энзимные продукты за 30-40 минут до приема пищи. В этом случае активные вещества быстрее поступят в кровь и лучше проявят свое многостороннее воздействие.

______________________________________________________________________________

1. Учебное пособие по курсу «Основы энзимологии» (тексты лекций). Направление 020200.62 «Биология». Красноярск, 2008
2. Роль энзимов неживотного происхождения при нарушениях пищеварения различной этиологии. Е. Ю. Плотникова. Медицинский журнал «Лечащий врач». ISSN 1560-5175. № 1, 2019
3. Pancreatic-like enzymes of microbial origin restore growth and normalize lipid absorption in a pig model with exocrine pancreatic insufficiency. Kateryna Pierzynowska, Jose Valverde-Piedra, Sylwia Szymanczyk, Olena Prykhod’ko, Marek Pieszka, Marek Kardas, Elżbieta Grochowska-Niedworok, Tomasz Grabowski, Mateusz Winiarczyk and Stefan Pierzynowski. PMID: 29593816
4. Supplementation of pancreatic digestive enzymes alters the composition of intestinal microbiota in mice. Hiroki Nishiyama, Tomoyuki Nagai, Masatoshi Kudo, Yoshihisa Okazaki, Yoshinao Azuma, Tomohiro Watanabe, Susumu Goto, Hiroyuki Ogata, Toshiharu Sakurai. PMID: 29106956
5. Enzymes as Immunotherapeutics. Shaheen A. Farhadi, Evelyn Bracho-Sanchez, Sabrina L. Freeman, Benjamin G. Keselowsky and Gregory A. Hudalla. PMID: 29285931
6. Системная энзимотерапия у детей и подростков. Методическое письмо. Государственное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Российский государственный медицинский универстет». Федеральное Государственное Учреждение «Научно-клинический центр детской гематологии, онкологии и иммунологии» РОСЗДРАВА. Москва, 2007
7. Nattospes as Effective and Safe Functional Supplements in Management of Stroke. Phuong T. Pham, Bo Han and Ba X. Hoang. PMID: 31934821

что есть и от чего отказаться, чтобы их уберечь

От ферментов зависит наша биологическая жизнь, без них не работала бы наша пищевая цепочка, сообщает Sputnik Беларусь.

Почему ферменты так важны для нас?

В нашем организме с рождения заложено определенное количество ферментов. Их у нас более 3 тысяч видов.

Без ферментов невозможно ни пищеварение, ни дыхание, без них ни единого раза не сократится сердце, не будут работать мыслительные процессы в головном мозге. Ферменты участвуют в беременности и родах, уменьшают воспалительные процессы, улучшают иммунную систему, а также участвуют в синтезе ДНК и внутриклеточном пищеварении. Мы состоим из клеток, жизнь кипит в каждой из них 24 часа в сутки благодаря ферментам. Можно уверенно сказать, что управление жизнью — это ферментативная реакция.

Ферменты — это белковые структуры, состоящие из цепочек аминокислот. Они участвуют в расщеплении необходимого и в разрушении ненужного.

Каждый фермент, как ключ, открывает только свой замок. Ферменты бывают растительные, животные и те, которые производит наш организм. Они всегда работают в определенной среде и условиях. Для них важна рН-среда, температура, наличие микроэлементов, витаминов и аминокислот. Поскольку ферменты — это белковая структура, при температуре около 48°С они коагулируются (разрушаются). Ферменты животного происхождения — это, по сути, высушенный фермент железы животного. И неприятность в том, что ферменты животного происхождения наш организм распознает, как свои и со временем функции желез, вырабатывающих собственные ферменты значительно снижаются, а при болезни органа и вовсе могут приблизиться к нулю.

Пельмени — шок для ферментов

Кислотно-щелочная среда имеет огромное значение для ферментов. Одни ферменты работают в кислой среде, а другие в щелочной. Именно поэтому медики рекомендуют раздельное питание, а иногда — добавочный прием ферментов.

Приведем пример: многие из вас наверняка замечали, что после хорошей порции пельменей нередко мучает отрыжка. Потому что пельмени — это мясной фарш и тесто. Чтобы расщепить мясо, нужны ферменты, работающие в кислой среде, а чтобы расщепить тесто — ферменты из щелочной среды. Вспоминаем химию. Кислота + щелочь = новый продукт и газ, который и выходит в виде отрыжки! Так что пельмени — скорее повод побаловать вкусовые рецепторы, чем польза для организма. Любое мясо лучше кушать с овощами и зеленью, которые содержат собственные ферменты и помогают организму справиться с белковым продуктом.

Как заставить правильно работать ферменты пищеварения?

Съев определенную пищу, мы должны перевести ее в доступную для нашего организма форму. И ферменты выступают здесь катализаторами процессов. На каждом этапе пищеварения работают свои группы ферментов. Давайте рассмотрим основные.

Амилаза

Вырабатывается слюнной железой. Благодаря чему в ротовой полости начинается первичный процесс ферментации, расщепления пищи. Поэтому правильное пищеварение начинается с тщательного пережевывания пищи.

Амилаза преобразует крахмал в глюкозу. Этот фермент не активен в желудочном соке, поэтому сахар лучше есть вприкуску — так в ротовой полости начнется его первичное расщепление.

Например, если пожевать 2-3 минуты кусочек черного хлеба, он приобретает сладковатый вкус, это означает, что фермент амилаза расщепил крахмал до глюкозы. Один этап пищеварения преодолен. Продолжайте жевать.

Чем дольше вы жуете — тем длиннее будет ваша жизнь.

Если амилаза поработала недостаточно, крахмал или сахара другими ферментами не расщепляются. Когда они попадут в толстый кишечник, то станут пищей для грибов, в частности рода Candida. Так что плохо пережеванный сахар помимо метеоризма может подарить вам еще и кандидоз.

Протеазы

Класс ферментов, которые расщепляют белки. Вырабатываются желудком, поджелудочной железой и кишечным секретом. В желудке начинает свою работу фермент пепсин. Он активен при рН 2, т. е. в кислой среде, расщепляет белки до пептидов.  Если у человека гастрит, то идет сбой выработки и других ферментов желудка, участвующих в расщеплении белков. Особое внимание медиков привлекла способность этой группы ферментов расщеплять белки, вызывающие воспаление.

Если образуется недостаток протеаз, это приводит к тому, что белки не смогут расщепиться до конца и часть белков попадает в толстый кишечник.

У нас в кишечнике живет более 500 активных видов микрофлоры. Одни ее представители для нас полезны, другие — нейтральны до тех пор, пока не получают нужного питания. Нерасщепленные белки — как раз та пища, которой им не хватает. Подкрепившись, нейтральная флора начинает активно размножаться и переходит в патогенную, опасную для нас. Происходит резкое изменение микрофлоры и развивается дисбактериоз.

Лактаза

Выделяется тонким кишечником, для расщепления молочного сахара, он переходит в глюкозу.

Липаза

Фермент синтезируется поджелудочной железой для двенадцатиперстной кишки и тонкого кишечника, где идет расщепление жиров на глицерин и высшие жирные кислоты.

Также печенью выделяется желчь, которая позволяет расщепить жир из крупных капель на маленькие и дальше под действием липазы на мельчайшие формы. Переходя в питательные вещества, они впитываются в кишечнике и разносятся кровью к клеткам. Ферменты в клетках печени срабатывают миллион раз за 1 секунду.

При недостатке липазы жиры не до конца расщепляются и в виде крупных капель достигают толстого кишечника, вызывая раздражение его стенок, формируется синдром раздраженного кишечника.

Как понять, что ферментов в организме недостаточно?

Недостаток ферментов мы можем почувствовать на физическом уровне, если в течение 30 минут — часа ощущаем в области живота тяжесть, ноющую боль, распирание в животе или если вас клонит ко сну — проанализируйте содержимое своей тарелки и что было с ней рядом!

Может, это банальное отсутствие ферментов, ведь последствия могут быть разные: от недополучения питательных веществ как строительного материала до серьезных заболеваний.

Чтобы всегда быть в форме, нужно обязательно помнить, что еда — это в том числе и приятное вкусное лекарство. Практически все можно отрегулировать правильным питанием и разумным подходом!

Что уничтожает ферменты?

Температура, сахар, соль, уксус, контакт с металлом, время. Но если замороженные фрукты взбить в шербет, то в течение 15 минут вы получите изумительный коктейль из ферментов. Правда, желательно скушать его побыстрее, иначе в нем пойдут обратные процессы.

На земле существует немало продуктов, которые содержат ферменты.

Продукты, содержащие высокоактивные ферменты, способствующие очищению: бананы, манго, папайя, ананас, авокадо, киви, брусника, грейпфрут.

С осторожностью — чеснок, лук, сырая и квашеная капуста, сырые без химикатов морковь и свекла, редьки, пророщенное зерно, кроме пшеницы, мягкие сыры. А вот орехи, напротив, являются ингибиторами (блокаторами) ферментов, поэтому, готовя овощные салаты с орехами и семечками, подумайте, что для вас в прерогативе: наслаждение или польза?

Вещества, разрушающие ферменты: яичный белок, проросшая картошка, горох, бобы, чечевица, семечки, поэтому эти продукты лучше употреблять с вареной пищей, где априори уже не будет ферментов.

При нехватке ферментов, помимо того что в кишечнике бактерии и грибы начинают расти на непереваренных остатках пищи, начинаются запоры, болезни, связанные с нарушением обмена веществ (фосфорно-кальциевый обмен): боли в суставах и подагра, образуются кристаллы мочевой кислоты, которая скапливается в суставах.

Правильное пищеварение — это база как для здоровья, так и для развития болезни. Не забывайте об этом всякий раз, размышляя о том, чем бы подкрепиться.

что это такое и применение энзимов в косметике

Что такое энзимы

Энзимы, или ферменты, — это белки-катализаторы, то есть ускорители всех биохимических реакций, проистекающих в организме. По сути, они управляют всеми жизненными процессами и, как и все белки, представляют собой цепочку аминокислот. На сегодняшний день у человека обнаружено более 3000 ферментов. Около 400 разновидностей энзимов научились синтезировать и производить, используя животный и растительный материал. Сегодня энзимы применяются:

• в пищевой промышленности;

• бытовой химии;

• медицине;

• фармакологии.

В косметике и косметологии нашли применение лишь некоторые ферменты. Их число невелико, ведь контролировать деятельность этих крайне капризных молекул, способных к тому же увеличивать скорости реакций до космических, — весьма непростая задача.

Проверьте, какая косметика нужна вам прямо сейчас, ответив на вопросы теста.

Вернуться к оглавлению

Воздействие энзимов на организм

Каждую минуту в организме происходят миллионы биохимических реакций и метаморфоз, и ни одна из них не проходит без участия ферментов. Работа пищеварительного тракта, мышц (включая сердце), каждого органа и всех систем зависит от того, как поведут себя ферменты.

Энзимы заведуют обменом веществ, расщепляют сложные соединения на простые и решают, что с ними делать дальше: уничтожить за ненадобностью или пустить в оборот на благо общего дела, то есть жизни.

Вернуться к оглавлению

Энзимные пилинги мягко отшелушивают кожу © iStock

Основные причины недостатка энзимов в организме

Энзимы бывают простые и сложные. Сложным энзимам для жизнедеятельности требуется союзник – кофермент. В этой роли выступают витамины и микроэлементы. Именно поэтому недостаток или избыток витаминов в целом негативно сказывается на здоровье, ведь ферменты, оставшись без партнера, не могут выполнять своих функций. Главными врагами энзимов считаются:

1. 1

   химически синтезированные добавки в продуктах питания;

2. 2

   воспалительные процессы в организме;

3. 3

   любая интоксикация;

4. 4

   курение;

5. 5

   стресс;

6. 6

   инфекции.

Для нормального функционирования ферментов организм должен получать достаточное количество витаминов и минералов, которыми богаты свежие овощи и фрукты. Нездоровое питание, вредные привычки и стрессы подавляют деятельность энзимов.

«Накормить» организм энзимами и запастись ими впрок – невозможно. Что, впрочем, не мешает использовать уникальные особенности этих белков для создания эффективных медицинских и косметических препаратов.

Вернуться к оглавлению

Частые гости в косметических формулах – энзимы экзотических фруктов

Свойства энзимов

Энзимы – это великая созидательная и разрушительная сила. В косметике и косметологии в основном используются ферменты-разрушители. В списке ингредиентов их можно легко узнать по окончанию «-аза». Исключение составляют только папаин и бромелайн – первопроходцы, появившиеся в косметическом мире еще до того, как ферменты были классифицированы.

У всех энзимов, независимо от специализации, есть общие свойства.

• Активность в теплой среде

  Им комфортно при температуре, близкой к температуре человеческого тела, – естественной для их жизнедеятельности.

• Узкая направленность и избирательность

  Каждая группа ферментов работает с определенным веществом: одни энзимы занимаются исключительно белками, другие – углеводами, третьи – жирами.

Вернуться к оглавлению

Виды энзимов

В косметике и косметологии используются энзимы преимущественно растительного происхождения. Наиболее распространенная сфера применения – эксфолиация. Действительно, энзимные или ферментные пилинги славятся своей способностью мягко и качественно отшелушивать роговые клетки. Но обновление кожи – не единственный эффект, которого ждут от ферментов.

В бьюти-сфере главная миссия энзимов – деликатное обновление кожи © iStock

Энзимы (ферменты) в косметике и косметологии

Энзим (фермент)	Источник	Действие	Применение в косметике
Папаин	папайя	Способствует разрушению белка (кератин), может вызвать раздражение.	энзимные маски и пилинги
Бромелайн	ананас	Способствует разрушению белковых связей, кератолитик.	энзимные пилинги, обновляющие сыворотки
Трипсин и химотрипсин	биотехнологии	Разрушает протеины, в том числе в составе волосяных луковиц.	энзимная эпиляция
Липаза	злаки, бобовые, водоросли	Способствует расщеплению жиров.	средства для похудения, анти-целлюлитные гели, средства для очищения жирной кожи
Амилаза	биотехнологии	Способствует разрушению углеводов.	маски и пилинги для лечения жирной кожи и воспалений
Супероксиддисмутаза и оксиддисмутаза	биотехнологии	Способствует разрушению пероксида водорода	антиоксидант, используется в кремах для борьбы со свободными радикалами

Вернуться к оглавлению

Ферменты — это… Что такое Ферменты?

Модель фермента нуклеозидфосфорилазы

Ферме́нты, или энзи́мы (от лат. fermentum, греч. ζύμη, ἔνζυμον — закваска) — обычно белковые молекулы или молекулы РНК (рибозимы) или их комплексы, ускоряющие (катализирующие) химические реакции в живых системах. Реагенты в реакции, катализируемой ферментами, называются субстратами, а получающиеся вещества — продуктами. Ферменты специфичны к субстратам (АТФаза катализирует расщепление только АТФ, а киназа фосфорилазы фосфорилирует только фосфорилазу).

Ферментативная активность может регулироваться активаторами и ингибиторами (активаторы — повышают, ингибиторы — понижают).

Белковые ферменты синтезируются на рибосомах, а РНК — в ядре.

Термины «фермент» и «энзим» давно используют как синонимы (первый в основном в русской и немецкой научной литературе, второй — в англо- и франкоязычной).

Наука о ферментах называется энзимологией, а не ферментологией (чтобы не смешивать корни слов латинского и греческого языков).

История изучения

Термин фермент предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

В кон. ХVIII — нач. XIX вв. уже было известно, что мясо переваривается желудочным соком, а крахмал превращается в сахар под действием слюны. Однако механизм этих явлений был неизвестен^[1].

В XIX в. Луи Пастер, изучая превращение углеводов в этиловый спирт под действием дрожжей, пришёл к выводу, что этот процесс (брожение) катализируется некой жизненной силой, находящейся в дрожжевых клетках.

Более ста лет назад термины фермент и энзим отражали различные точки зрения в теоретическом споре Л. Пастера с одной стороны, и М. Бертло и Ю. Либиха — с другой, о природе спиртового брожения. Собственно ферментами (от лат. fermentum — закваска) называли «организованные ферменты» (то есть сами живые микроорганизмы), а термин энзим (от греч. ἐν- — в- и ζύμη — дрожжи, закваска) предложен в 1876 году В. Кюне для «неорганизованных ферментов», секретируемых клетками, например, в желудок (пепсин) или кишечник (трипсин, амилаза). Через два года после смерти Л. Пастера в 1897 году Э. Бухнер опубликовал работу «Спиртовое брожение без дрожжевых клеток», в которой экспериментально показал, что бесклеточный дрожжевой сок осуществляет спиртовое брожение так же, как и неразрушенные дрожжевые клетки. В 1907 году за эту работу он был удостоен Нобелевской премии. Впервые высокоочищенный кристаллический фермент (уреаза) был выделен в 1926 году Дж. Самнером. В течение последующих 10 лет было выделено ещё несколько ферментов, и белковая природа ферментов была окончательно доказана.

Каталитическая активность РНК впервые была обнаружена в 1980-е годы у пре-рРНК Томасом Чеком, изучавшим сплайсинг РНК у инфузории Tetrahymena thermophila. Рибозимом оказался участок молекулы пре-рРНК Tetrahymena, кодируемый интроном внехромосомного гена рДНК; этот участок осуществлял аутосплайсинг, то есть сам вырезал себя при созревании рРНК.

Функции ферментов

Ферменты присутствуют во всех живых клетках и способствуют превращению одних веществ (субстратов) в другие (продукты). Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах — ими катализируется более 4000 разных биохимических реакций^[2]. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма.

Подобно всем катализаторам, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, понижая энергию активации процесса. Химическое равновесие при этом не смещается ни в прямую, ни в обратную сторону. Отличительной особенностью ферментов по сравнению с небелковыми катализаторами является их высокая специфичность — константа связывания некоторых субстратов с белком может достигать 10⁻¹⁰ моль/л и менее. Каждая молекула фермента способна выполнять от нескольких тысяч до нескольких миллионов «операций» в секунду.

Например, одна молекула фермента ренина, содержащегося в слизистой оболочке желудка телёнка, створаживает около 10⁶ молекул казеиногена молока за 10 мин при температуре 37 °C.

При этом эффективность ферментов значительно выше эффективности небелковых катализаторов — ферменты ускоряют реакцию в миллионы и миллиарды раз, небелковые катализаторы — в сотни и тысячи раз. См. также Каталитически совершенный фермент

Классификация ферментов

По типу катализируемых реакций ферменты подразделяются на 6 классов согласно иерархической классификации ферментов (КФ, EC — Enzyme Comission code). Классификация была предложена Международным союзом биохимии и молекулярной биологии (International Union of Biochemistry and Molecular Biology). Каждый класс содержит подклассы, так что фермент описывается совокупностью четырёх чисел, разделённых точками. Например, пепсин имеет название ЕС 3.4.23.1. Первое число грубо описывает механизм реакции, катализируемой ферментом:

• КФ 1: Оксидоредуктазы, катализирующие окисление или восстановление. Пример: каталаза, алкогольдегидрогеназа.
• КФ 2: Трансферазы, катализирующие перенос химических групп с одной молекулы субстрата на другую. Среди трансфераз особо выделяют киназы, переносящие фосфатную группу, как правило, с молекулы АТФ.
• КФ 3: Гидролазы, катализирующие гидролиз химических связей. Пример: эстеразы, пепсин, трипсин, амилаза, липопротеинлипаза.
• КФ 4: Лиазы, катализирующие разрыв химических связей без гидролиза с образованием двойной связи в одном из продуктов.
• КФ 5: Изомеразы, катализирующие структурные или геометрические изменения в молекуле субстрата.
• КФ 6: Лигазы, катализирующие образование химических связей между субстратами за счёт гидролиза АТФ. Пример: ДНК-полимераза.

Будучи катализаторами, ферменты ускоряют как прямую, так и обратную реакции, поэтому, например, лиазы способны катализировать и обратную реакцию — присоединение по двойным связям.

Соглашения о наименовании ферментов

Обычно ферменты именуют по типу катализируемой реакции, добавляя суффикс -аза к названию субстрата (например, лактаза — фермент, участвующий в превращении лактозы). Таким образом, у различных ферментов, выполняющих одну функцию, будет одинаковое название. Такие ферменты различают по другим свойствам, например, по оптимальному pH (щелочная фосфатаза) или локализации в клетке (мембранная АТФаза).

Кинетические исследования

Кривая насыщения химической реакции, иллюстрирующая соотношение между концентрацией субстрата [S] и скоростью реакции v

Простейшим описанием кинетики^[ru] односубстратных ферментативных реакций является уравнение Михаэлиса — Ментен (см. рис.). На сегодняшний момент описано несколько механизмов действия ферментов. Например, действие многих ферментов описывается схемой механизма «пинг-понг».

В 1972—1973 г.г. была создана первая квантово-механическая модель ферментативного катализа (авторы М. В. Волькенштейн, Р. Р. Догонадзе, З. Д. Урушадзе и др.)^[3][4][5][6].

Структура и механизм действия ферментов

Активность ферментов определяется их трёхмерной структурой^[7].

Как и все белки, ферменты синтезируются в виде линейной цепочки аминокислот, которая сворачивается определённым образом. Каждая последовательность аминокислот сворачивается особым образом, и получающаяся молекула (белковая глобула) обладает уникальными свойствами. Несколько белковых цепей могут объединяться в белковый комплекс. Третичная структура белков разрушается при нагревании или воздействии некоторых химических веществ.

Активный центр ферментов

Изучение механизма химической реакции, катализируемой ферментом наряду с определением промежуточных и конечных продуктов на разных стадиях реакции подразумевает точное знание геометрии третичной структуры фермента, природы функциональных групп его молекулы, обеспечивающих специфичность действия и высокую каталитическую активность на данный субстрат, а также химической природы участка (участков) молекулы фермента, который обеспечивает высокую скорость каталитической реакции. Обычно молекулы субстрата, участвующие в ферментативных реакциях, по сравнению с молекулами ферментов имеют относительно небольшие размеры. Таким образом, при образовании фермент-субстратных комплексов в непосредственное химическое взаимодействие вступают лишь ограниченные фрагменты аминокислотной последовательности полипептидной цепи — «активный центр» — уникальная комбинация остатков аминокислот в молекуле фермента, обеспечивающая непосредственное взаимодействие с молекулой субстрата и прямое участие в акте катализа^[8].

В активном центре условно выделяют^[8]:

• каталитический центр — непосредственно химически взаимодействующий с субстратом;
• связывающий центр (контактная или «якорная» площадка) — обеспечивающий специфическое сродство к субстрату и формирование комплекса фермент-субстрат.

Чтобы катализировать реакцию, фермент должен связаться с одним или несколькими субстратами. Белковая цепь фермента сворачивается таким образом, что на поверхности глобулы образуется щель, или впадина, где связываются субстраты. Эта область называется сайтом связывания субстрата. Обычно он совпадает с активным центром фермента или находится вблизи него. Некоторые ферменты содержат также сайты связывания кофакторов или ионов металлов.

Фермент, соединяясь с субстратом:

• очищает субстрат от водяной «шубы»
• располагает реагирующие молекулы субстратов в пространстве нужным для протекания реакции образом
• подготавливает к реакции (например, поляризует) молекулы субстратов.

Обычно присоединение фермента к субстрату происходит за счет ионных или водородных связей, редко — за счет ковалентных. В конце реакции её продукт (или продукты) отделяются от фермента.

В результате фермент снижает энергию активации реакции. Это происходит потому, что в присутствии фермента реакция идет по другому пути (фактически происходит другая реакция), например:

В отсутствие фермента:

В присутствии фермента:

• А+Ф = АФ
• АФ+В = АВФ
• АВФ = АВ+Ф

где А, В — субстраты, АВ — продукт реакции, Ф — фермент.

Ферменты не могут самостоятельно обеспечивать энергией эндергонические реакции (для протекания которых требуется энергия). Поэтому ферменты, осуществляющие такие реакции, сопрягают их с экзергоническими реакциями, идущими с выделением большего количества энергии. Например, реакции синтеза биополимеров часто сопрягаются с реакцией гидролиза АТФ.

Для активных центров некоторых ферментов характерно явление кооперативности.

Специфичность

Ферменты обычно проявляют высокую специфичность по отношению к своим субстратам (субстратная специфичность). Это достигается частичной комплементарностью формы, распределения зарядов и гидрофобных областей на молекуле субстрата и в центре связывания субстрата на ферменте. Ферменты обычно демонстрируют также высокий уровень стереоспецифичности (образуют в качестве продукта только один из возможных стереоизомеров или используют в качестве субстрата только один стереоизомер), региоселективности (образуют или разрывают химическую связь только в одном из возможных положений субстрата) и хемоселективности (катализируют только одну химическую реакцию из нескольких возможных для данных условий). Несмотря на общий высокий уровень специфичности, степень субстратной и реакционной специфичности ферментов может быть различной. Например, эндопептидаза трипсин разрывает пептидную связь только после аргинина или лизина, если за ними не следует пролин, а пепсин гораздо менее специфичен и может разрывать пептидную связь, следующую за многими аминокислотами.

Модель «ключ-замок»

Гипотеза Кошланда об индуцированном соответствии Более реалистичная ситуация в случае индуцированного соответствия. Неправильные субстраты — слишком большие или слишком маленькие — не подходят к активному центру

В 1890 г. Эмиль Фишер предположил, что специфичность ферментов определяется точным соответствием формы фермента и субстрата^[9]. Такое предположение называется моделью «ключ-замок». Фермент соединяется с субстратом с образованием короткоживущего фермент-субстратного комплекса. Однако, хотя эта модель объясняет высокую специфичность ферментов, она не объясняет явления стабилизации переходного состояния, которое наблюдается на практике.

Модель индуцированного соответствия

В 1958 г. Дениел Кошланд предложил модификацию модели «ключ-замок»^[10]. Ферменты, в основном, — не жесткие, а гибкие молекулы. Активный центр фермента может изменить конформацию после связывания субстрата. Боковые группы аминокислот активного центра принимают такое положение, которое позволяет ферменту выполнить свою каталитическую функцию. В некоторых случаях молекула субстрата также меняет конформацию после связывания в активном центре. В отличие от модели «ключ-замок», модель индуцированного соответствия объясняет не только специфичность ферментов, но и стабилизацию переходного состояния. Эта модель получила название «рука-перчатка».

Модификации

Многие ферменты после синтеза белковой цепи претерпевают модификации, без которых фермент не проявляет свою активность в полной мере. Такие модификации называются посттрансляционными модификациями (процессингом). Один из самых распространенных типов модификации — присоединение химических групп к боковым остаткам полипептидной цепи. Например, присоединение остатка фосфорной кислоты называется фосфорилированием, оно катализируется ферментом киназой. Многие ферменты эукариот гликозилированы, то есть модифицированы олигомерами углеводной природы.

Ещё один распространенный тип посттранляционных модификаций — расщепление полипептидной цепи. Например, химотрипсин (протеаза, участвующая в пищеварении), получается при выщеплении полипептидного участка из химотрипсиногена. Химотрипсиноген является неактивным предшественником химотрипсина и синтезируется в поджелудочной железе. Неактивная форма транспортируется в желудок, где превращается в химотрипсин. Такой механизм необходим для того, чтобы избежать расщепления поджелудочной железы и других тканей до поступления фермента в желудок. Неактивный предшественник фермента называют также «зимогеном».

Кофакторы ферментов

Некоторые ферменты выполняют каталитическую функцию сами по себе, безо всяких дополнительных компонентов. Однако есть ферменты, которым для осуществления катализа необходимы компоненты небелковой природы. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем). Органические кофакторы, прочно связанные с ферментом, называют также простетическими группами. Кофакторы органической природы, способные отделяться от фермента, называют коферментами.

Фермент, который требует наличия кофактора для проявления каталитической активности, но не связан с ним, называется апо-фермент. Апо-фермент в комплексе с кофактором носит название холо-фермента. Большинство кофакторов связано с ферментом нековалентными, но довольно прочными взаимодействиями. Есть и такие простетические группы, которые связаны с ферментом ковалентно, например, тиаминпирофосфат в пируватдегидрогеназе.

Регуляция работы ферментов

У некоторых ферментов есть сайты связывания малых молекул, они могут быть субстратами или продуктами метаболического пути, в который входит фермент. Они уменьшают или увеличивают активность фермента, что создает возможность для обратной связи.

Ингибирование конечным продуктом

Метаболический путь — цепочка последовательных ферментативных реакций. Часто конечный продукт метаболического пути является ингибитором фермента, ускоряющего первую из реакций данного метаболического пути. Если конечного продукта слишком много, то он действует как ингибитор для самого первого фермента, а если после этого конечного продукта стало слишком мало, то первый фермент опять активируется. Таким образом, ингибирование конечным продуктом по принципу отрицательной обратной связи — важный способ поддержания гомеостаза (относительного постоянства условий внутренней среды организма).

Влияние условий среды на активность ферментов

Активность ферментов зависит от условий в клетке или организме — давления, кислотности среды, температуры, концентрации растворённых солей (ионной силы раствора) и др.

Множественные формы ферментов

Множественные формы ферментов можно разделить на две категории:

• Изоферменты
• Собственно множественные формы (истинные)

Изоферменты — это ферменты, синтез которых кодируется разными генами, у них разная первичная структура и разные свойства, но они катализируют одну и ту же реакцию. Виды изоферментов:

• Органные — ферменты гликолиза в печени и мышцах.
• Клеточные — малатдегидрогеназа цитоплазматическая и митохондриальная (ферменты разные, но катализируют одну и ту же реакцию).
• Гибридные — ферменты с четвертичной структурой, образуются в результате нековалентного связывания отдельных субъединиц (лактатдегидрогеназа — 4 субъединицы 2 типов).
• Мутантные — образуются в результате единичной мутации гена.
• Аллоферменты — кодируются разными аллелями одного и того же гена.

Собственно множественные формы (истинные) — это ферменты, синтез которых кодируется одним и тем же аллелем одного и того же гена, у них одинаковая первичная структура и свойства, но после синтеза на рибосомах они подвергаются модификации и становятся разными, хотя и катализируют одну и ту же реакцию.

Изоферменты разные на генетическом уровне и отличаются от первичной последовательности, а истинные множественные формы становятся разными на посттрансляционном уровне.

Медицинское значение

Связь между ферментами и наследственными болезнями обмена веществ была впервые установлена А. Гэрродом^[ru] в 1910-е гг. Гэррод назвал заболевания, связанные с дефектами ферментов, «врожденными ошибками метаболизма».

Если происходит мутация в гене, кодирующем определенный фермент, может измениться аминокислотная последовательность фермента. При этом в результате большинства мутаций его каталитическая активность снижается или полностью пропадает. Если организм получает два таких мутантных гена (по одному от каждого из родителей), в организме перестает идти химическая реакция, которую катализирует данный фермент. Например, появление альбиносов связано с прекращением выработки фермента тирозиназы, отвечающего за одну из стадий синтеза темного пигмента меланина. Фенилкетонурия связана с пониженной или отсутствующей активностью фермента фенилаланин-4-гидроксилазы в печени.

В настоящее время известны сотни наследственных заболеваний, связанные с дефектами ферментов. Разработаны методы лечения и профилактики многих из таких болезней.

Практическое использование

Ферменты широко используются в народном хозяйстве — пищевой, текстильной промышленности, в фармакологии и медицине. Большинство лекарств влияют на течение ферментативных процессов в организме, запуская или приостанавливая те или иные реакции.

Ещё шире область использования ферментов в научных исследованиях и в медицине.

Примечания

1. ↑ Williams, Henry Smith, 1863—1943. A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences
2. ↑ Bairoch A. The ENZYME database in 2000 Nucleic Acids Res 28:304-305(2000).
3. ↑ Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная Биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431—439
4. ↑ Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. Электронно-конформационные взаимодействия в ферментативном катализе.- Сб. «Конформационные изменения биополимеров в растворах», изд-во «Наука», Москва, 1972
5. ↑ Урушадзе З. Д., Хидурели В. К. Квантовый расчет кинетики Элементарного акта биохимических реакций.- Сб. «Биохимия растений», т.1, изд-во «Мецниереба», Тбилиси, 1973
6. ↑ Urushadze Z. About a Real Conceptual Framework for Enzyme Catalysis.- Bull. Georg. Natl. Acad. Sci., Vol. 173, No 2, Tbilisi, 2006, pp. 421—424
7. ↑ Anfinsen C.B. Principles that Govern the Folding of Protein Chains Science 20 July 1973: 223—230
8. ↑ ^{1 2} Березов Т. Т., Коровкин Б. Ф. Биологическая химия: Учебник / Под. ред. акад. АМН СССР С. С. Дебова.— 2-е изд., перераб. и доп.— М.: Медицина,— 1990.— 528 с., С 99-102. ISBN 5-225-01515-8
9. ↑ Fischer E, «Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme» Ber. Dt. Chem. Ges. 1894 v27, 2985—2993.
10. ↑ Koshland DE, Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 1958 Feb;44(2):98-104.

Литература

• Волькенштейн М. В., Догонадзе Р. Р., Мадумаров А. К., Урушадзе З. Д., Харкац Ю. И. К теории ферментативного катализа.- Молекулярная биология, т. 6, вып. 3, 1972, ст. 431—439.
• Диксон, М. Ферменты / М. Диксон, Э. Уэбб. — В 3-х т. — Пер. с англ. — Т.1-2. — М.: Мир, 1982. — 808 с.
• Koshland D. The Enzymes, V. I, Ch. 7. New York, Acad. Press, 1959.
• Urushadze Z. About a Real Conceptual Framework for Enzyme Catalysis.- Bull. Georg. Natl. Acad. Sci., Vol. 173, No 2, 2006, 421—424.

Энзимы: отзывы, применение ферментов для кожи лица в косметике

Многие думают, что энзимы только отшелушивают. Но это не так. Разбираемся, на что еще они способны.

Наши эксперты:

• Оксана Иванова — косметический химик, создатель бренда G.Love, совладелец контрактного производства косметики в Doka Lab.
• Екатерина Гуськова — врач-косметолог, дерматовенеролог клиники Gen87.
• Марина Кульбаева — врач-дерматолог, косметолог клиники Remedy Lab.
• Яна Шаманова — тренинг-менеджер брендов 3LAB, Dr. Barbara Sturm, Rodial.

Что такое энзимы?

Вещества белкового происхождения (а именно — глобулярные белки) или их комплексы, которые являются катализатором химических реакций (ускоряют их в 10-1000 раз).

Энзимы и ферменты — это одно и то же?

Да, эти термины давно используют как синонимы. В разных языках преобладает один из вариантов.

Энзимы в косметике и в желудке – одни и те же?

Если кратко — нет.

В организме человека больше 3 тысяч ферментов. Они участвуют не только в пищеварении, но и во многих процессах (от синтеза коллагена до проведения импульсов в головной мозг). Ферменты делятся на 6 классов: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы, лигазы, и у каждого — свое назначение. Желудочные ферменты участвуют только в процессах пищеварения. А в метаболизме кожи участвуют ферменты лигазы (они же используются в косметике).

Чем полезны энзимы для кожи?

Все энзимы отшелушивают с поверхности кожи мертвые клетки, и тем придают ей сияние, выравнивают текстуру и тон. Дополнительное действие зависит от конкретного фермента (об этом ниже).

Важно понимать, что энзимы не проникают в дерму, а работают на поверхности, поэтому они не решают глобальных проблем вроде морщин и пигментации.

Исключение — коферменты. Это энзимы, к которым добавили молекулу другого вещества (например, цинка, железо, магния или медь) для «проталкивания» их в дерму. Самый известный кофермент — коэнзим Q10.

Коферменты работают по другому принципу и требуют отдельного разговора, поэтому дальше мы их в расчет не берем.

Как работают энзимы?

При попадании на кожу энзимы разрушают белковые связи между роговыми чашуйками эпидермиса (кераноцитами). Мертвые клетки в буквальном смысле отслаиваются и смываются при умывании. 

Энзимы в косметике все одинаковые?

Нет. Энзимы бывают растительного, бактериального (микробного) или животного происхождения. В косметике используются первые два вида.

Растительные получают, соответственно, из растений. В косметике чаще всего используют папаин (из папайи), бромелайн (из ананаса), энзим тыквы. Реже — энзимы из граната, черники, фенхеля, киви, брусники, хрена (список не полный).

Бактериальные ферменты выделяются бактериями. Их опять же множество. В косметике чаще используются протеаза, липаза, коллагеназа, субтилизин, лаксипероксидаза, супероксиддисмутаза. Процесс получения энзимов похож на брожение вина.

А чем отличаются растительные энзимы от бактериальных?

Глобально — бактериальные мягче. Они деактивируются самостоятельно, когда «съели» все мертвые клетки. Химический процесс, запущенный растительными энзимами, остановить сложнее. Поэтому их следует выдерживать на коже не дольше, чем написано на упаковке (а не как мы любим — до победного, «чтобы наверняка»). Они могут повредить здоровые клетки.

А сами ферменты чем отличаются?

Растительные:

• Бромелайн (Bromelain) — препятствует размножению бактерий, уменьшает выработку себума, может вызвать раздражение.
• Папаин (Papain или Carica Papaya Extract) — чуть мощнее бромелайна, способствует сужению пор, может вызвать раздражение.
• Энзим тыквы — со слов производителя ингредиентов, 5% энзимов тыквы работают так же как 4% гликолевой кислоты. Не вызывает раздражения даже при попадании в глаза.
• Пероксидаза (Horseradish Peroxidase) — используется нечасто, получают её, как правило, из хрена. О ней стоит упомянуть, так как она нейтрализует действие свободных радикалов.

Бактериальные:

• Протеаза (Protease) — повышает эффективность увлажняющих средств, препятствует появлению шелушений. Рекомендуется для сухой кожи. Есть данные, что ее можно использовать для лечения атопического дерматита и псориаза.
• Липаза (Thermus thermophilus) — помимо белков, способна расщеплять жир, поэтому используется в средствах для проблемной кожи.
• Cубтилизин (Subtilisin) — разрушает больше видов белков, чем растительные энзимы, и действует мягче.
• Коллагеназа (Clostridium histolyticum) — расщепляет мертвый коллаген в поврежденных тканях и способствует образованию нового, поэтому используется в средствах от рубцов и ожогов.
• Лактопероксидаза (Lactoperoxidase) — обладает противомикробной активностью.
• Супероксиддисмутаза (Superoxide Dismutase) — защищает от свободных радикалов.

Какой фермент эффективнее?

Ответа на этот вопрос нет. Важно не только то, какой энзим используется в средстве, но и сколько белка он может переработать. У у одного и того же вещества бывает разная ферментная активность. Так как её уровень не указывается на упаковке, даже химик не сможет определить, какое средство эффективнее.

А можно просто положить кружочки ананаса на лицо?

Нет. Как мы уже писали, ингредиенты из овощей и фруктов не усваиваются кожей, молекулы надо синтезировать в лаборатории.

Вы можете сказать: «Подождите, ананас же щиплет рот! Щиплет — значит работает!». Но нет, такая реакция возникает из-за высокой кислотности.

Чем действие энзимов отличается от действия AHA кислот?

И кислоты, и энзимы растворяют «межклеточный цемент», который связывает ороговевшие клетки. Но кислоты могут проникать глубже эпидермиса, энзимы – нет.

Поэтому кислоты не только отшелушивают, но также осветляют пигментацию, увлажняют и делают много чего еще. Зато энзимы работают мягче и чаще всего не вызывают раздражения.

В каких типах средств встречаются энзимы?

Как правило, энзимы содержатся в смываемых средствах: очищающих пудрах, гелях, масках. Потому что (см. выше) выдерживать на коже растительные энзимы долго нельзя, а бактериальные -– не имеет смысла.

Исключение – супероксиддисмутаза. Её иногда добавляют в сыворотки и кремы для антиоксидантного действия.

Кажется, что все энзимные пудры одинаковые, это так?

Да, но нет. Все они отшелушивают, но дальше возможны варианты.

Во-первых, дополнительный эффект зависит от типа фермента. Во- вторых, производители добавляют и другие ингредиенты для увлажнения / осветления / чего угодно. Плюс помним про разную степень ферментативной активности.

Основа — сам порошок — тоже может быть разной, как минимум тактильно.

С чем можно и с чем нельзя сочетать энзимы?

В теории, совмещать их можно с чем угодно. Энзимные средства смываются, поэтому всё, что наносится после, не вступает с ними в реакцию.

Единственное, стоит быть осторожнее с активными средствами на основе кислот и ретинола: если нанести их на свежеотшелушенную энзимами кожу, они могут вызвать раздражение.

Если вы используете автозагар, который окрашивает как раз мертвые клетки, энзимы сведут его действие на нет.

Всем ли можно использовать энзимы?

Да, за редчайшим исключением — если кожа сверхчувствительная (попробуйте на небольшом участке) или с повреждениями. И то, как правило, раздражение при таких проблемах могут вызвать растительные, но не бактериальные энзимы.

Есть данные, что папаин может вызвать аллергию при нанесении на кожу, а энзимная пудра — при вдыхании.

Энзимные средства можно использовать, начиная с подросткового возраста и до бесконечности, в период беременности и лактации, в том числе. При куперозе и розацеа — тоже.

Как часто нужно использовать?

Зависит от возраста и сопутствующих проблем. Молодая кожа обновляется за 21 день, ближе к 60 годам – за 56. Соответственно, для молодой беспроблемной кожи достаточно раз в 10 дней. Для возрастной или кожи с кератозом – 2-3 раза в неделю.

Можно ли использовать летом?

Да. Энзимы не нарушают липидный барьер, не затрагивают меланоциты и терозиназу, так как работают на поверхности, поэтому не провоцируют пигментацию.

Как хранить средства с энзимами?

Энзимы лучше всего работают свеженькими, поэтому бренды используют разные упаковки и стабилизаторы, чтобы сохранить их подольше. Так что лучше производителя на этот вопрос никто не ответит – читайте, что написано на упаковке.

Единственное, что надо отметить: не стоит хранить их в холодильнике. Когда-нибудь задумывались, почему в России не растут ананасы? Потому что этот фермент разрушается при температуре ниже 10 градусов.

Самая стабильная форма – сухое вещество, то есть энзимная пудра. У масок в классических тюбиках срок хранения, как правило, 6-9 месяцев, у энзимной пудры – 12-24.

А еще энзимы что-то могут?

Замедлять рост волос. Бромелайн «склеивает» волосяные фолликулы, если нанести его на кожу сразу после восковой эпиляции. В первые минуты после удаления волоса фолликул травмирован. Фермент воздействует на белки его стенок, вызывая незначительное воспаление, что приводит к замедлению роста волос.

Регулировать скорость раскрытия парфюмерных композиций на коже. Липаза способствует постепенному высвобождению ароматических компонентов.

Имеют потенциал в лечении аллопеции. Есть исследования, что фермент, полученный из рогульника японского, может стимулировать рост клеток в волосяном фолликуле.

Защищать кожу головы при окрашивании волос.

Очищать контактные линзы. Когда вы оставляете линзы на ночь в растворе, энзимы буквально съедают белковые загрязнения.

---

Наши любимые средства с энзимами:

---

Наши эксперты:

Оксана Иванова

Косметический химик, создатель бренда G.Love, совладелец контрактного производства косметики в Doka Lab.

Марина Кульбаева

Врач-дерматолог, косметолог клиники Remedy Lab

Екатерина Гуськова

Врач-косметолог, дерматовенеролог клиники Gen87

Яна Шаманова

Тренинг-менеджер брендов 3LAB, Dr. Barbara Sturm, Rodial

---

Читайте также:

Ферменты (энзимы) — амилаза, протеазы, липаза

Ферменты (энзимы) — это белковые вещества, играющие очень важную роль в различных биохимических процессах в организме. Они необходимы для переваривания пищевых продуктов, стимуляции деятельности головного мозга, процессов энергообеспечения клеток, восстановления органов и тканей. Наиболее важной функцией ферментов является ускорение и запуск биохимических реакций в организме, многие, если не большинство, из которых, идут только в присутствии соответствующих энзимов. Функция каждого из ферментов уникальна, т.е. каждый фермент активизирует только один биохимический процесс. В связи с этим в организме существует огромное количество энзимов.

В зависимости от того, какие виды реакций организма катализируют ферменты, они выполняют различные функции. Чаще всего их подразделяют на две основные группы: пищеварительные и метаболические.

Пищеварительные ферменты выделяются в желудочно-кишечном тракте, разрушают питательные вещества, способствуя их абсорбции в системный кровоток. Различают три основные категории таких ферментов: амилаза, протеазы, липаза. Амилаза расщепляет углеводы и находятся в слюне, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника. Различные виды амилазы расщепляют различные сахара. Протеазы, находящиеся в желудочном соке, панкреатическом секрете и в содержимом кишечника, помогают переваривать белки. Липаза, находящаяся в желудочном соке и панкреатическом секрете, расщепляет жиры.

Метаболические ферменты катализируют биохимические процессы внутри клеток. Каждый орган или ткань организма имеет свою сеть ферментов.

Некоторые виды пищевых продуктов содержат ферменты. К сожалению, ферменты очень чувствительны к высокой температуре и легко разрушаются при нагревании. Для того, чтобы организм получил дополнительное количество ферментов, следует или есть продукты, содержащие их, в сыром виде или принимать биологически активные пищевые добавки с такими ферментами.

Ферментами богаты продукты растительного происхождения: авокадо, папайя, ананасы, бананы, манго, ростки.

Большинство формул биологически активных пищевых добавок содержит различные пищеварительные ферменты и получены из продуктов животного или грибкового происхождения.

Протеолитическими ферментами являются пепсин, трипсин, реннин, панкреатин и хи-мотрипсин. Помимо улучшения пищеварения, эти ферменты оказывают противовоспалительное действие. Панкреатин используют при ферментной недостаточности поджелудочной железы, муковисцидозе, нарушениях пищеварения, пищевой аллергии, аутоиммунных заболеваниях, вирусных инфекциях и спортивных травмах.

Обычно пищеварительные ферменты принимают после еды, но если вы едите продукты, прошедшие технологическую обработку или измельченные, то во время еды.

Все препараты и БАД, содержащие ферменты, следует хранить в прохладном месте. Таблетки и жидкости в холодильнике, порошок и капсулы — в сухом прохладном месте.

Центральная роль ферментов как биологических катализаторов — клетка

Фундаментальная задача белков — действовать как ферменты — катализаторы, которые увеличивают скорость практически всех химических реакций внутри клеток. Хотя РНК способны катализировать некоторые реакции, большинство биологических реакций катализируются белками. В отсутствие ферментативного катализа большинство биохимических реакций протекают настолько медленно, что они не могли бы происходить в мягких условиях температуры и давления, совместимых с жизнью.Ферменты ускоряют скорость таких реакций более чем в миллион раз, поэтому реакции, на которые в отсутствие катализа потребовались бы годы, могут происходить за доли секунды, если их катализирует соответствующий фермент. Клетки содержат тысячи различных ферментов, и их активность определяет, какая из многих возможных химических реакций действительно происходит внутри клетки.

Каталитическая активность ферментов

Как и все другие катализаторы, ферменты характеризуются двумя основными свойствами.Во-первых, они увеличивают скорость химических реакций, не будучи поглощенными реакцией и не подвергаясь ее постоянному изменению. Во-вторых, они увеличивают скорость реакции без изменения химического равновесия между реагентами и продуктами.

Эти принципы ферментативного катализа проиллюстрированы в следующем примере, в котором молекула, на которую воздействует фермент (называемая субстратом [ S ]), превращается в продукт ( P ) в результате реакции.В отсутствие фермента реакция может быть записана следующим образом:

Химическое равновесие между S и P определяется законами термодинамики (как обсуждается далее в следующем разделе этой главы) и представлено по соотношению скоростей прямой и обратной реакции ( S → P и P → S соответственно). В присутствии соответствующего фермента превращение S в P ускоряется, но равновесие между S и P не изменяется.Следовательно, фермент должен одинаково ускорять как прямую, так и обратную реакции. Реакция может быть записана следующим образом:

Обратите внимание, что фермент ( E ) не изменяется в результате реакции, поэтому химическое равновесие остается неизменным, определяемым исключительно термодинамическими свойствами S и P .

Влияние фермента на такую ​​реакцию лучше всего иллюстрируется изменениями энергии, которые должны произойти во время превращения S в P ().Равновесие реакции определяется конечными энергетическими состояниями S и P , на которые не влияет ферментативный катализ. Однако для того, чтобы реакция продолжилась, подложку необходимо сначала преобразовать в состояние с более высокой энергией, называемое переходным состоянием . Энергия, необходимая для достижения переходного состояния (энергия активации), представляет собой барьер для развития реакции, ограничивая скорость реакции. Ферменты (и другие катализаторы) действуют, уменьшая энергию активации, тем самым увеличивая скорость реакции.Повышенная скорость одинакова как в прямом, так и в обратном направлениях, поскольку оба должны проходить через одно и то же переходное состояние.

Рис. 2.22

Энергетические диаграммы для катализированных и некаталитических реакций. Проиллюстрированная реакция представляет собой простое преобразование субстрата S в продукт P Поскольку конечное энергетическое состояние P ниже, чем у S , реакция протекает слева направо. Для (подробнее …)

Каталитическая активность ферментов включает связывание их субстратов с образованием комплекса фермент-субстрат ( ES ).Субстрат связывается с определенной областью фермента, называемой активным центром. Связавшись с активным центром, субстрат превращается в продукт реакции, который затем высвобождается из фермента. Таким образом, реакция, катализируемая ферментами, может быть записана следующим образом:

Обратите внимание, что E остается неизменным с обеих сторон уравнения, поэтому равновесие не нарушается. Однако фермент обеспечивает поверхность, на которой реакции, превращающие S в P , могут протекать более легко.Это результат взаимодействий между ферментом и субстратом, которые снижают энергию активации и способствуют образованию переходного состояния.

Механизмы ферментативного катализа

Связывание субстрата с активным центром фермента является очень специфическим взаимодействием. Активные сайты — это щели или бороздки на поверхности фермента, обычно состоящие из аминокислот из разных частей полипептидной цепи, которые собраны вместе в третичной структуре свернутого белка.Субстраты изначально связываются с активным центром за счет нековалентных взаимодействий, включая водородные связи, ионные связи и гидрофобные взаимодействия. Когда субстрат связывается с активным центром фермента, несколько механизмов могут ускорить его превращение в продукт реакции.

Хотя простой пример, обсужденный в предыдущем разделе, включает только одну молекулу субстрата, большинство биохимических реакций включают взаимодействия между двумя или более различными субстратами. Например, образование пептидной связи включает соединение двух аминокислот.Для таких реакций связывание двух или более субстратов с активным центром в правильном положении и ориентации ускоряет реакцию (). Фермент обеспечивает матрицу, на которой реагенты собираются вместе и должным образом ориентируются, чтобы способствовать образованию переходного состояния, в котором они взаимодействуют.

Рис. 2.23

Ферментативный катализ реакции между двумя субстратами. Фермент обеспечивает матрицу, на которой два субстрата сводятся вместе в правильном положении и ориентации для взаимодействия друг с другом.

Ферменты ускоряют реакции, также изменяя конформацию своих субстратов, чтобы приблизиться к конформации переходного состояния. Простейшей моделью взаимодействия фермент-субстрат является модель lock-and-key , в которой субстрат точно входит в активный центр (). Однако во многих случаях конфигурации как фермента, так и субстрата модифицируются связыванием субстрата — процесс, называемый индуцированной подгонкой . В таких случаях конформация субстрата изменяется так, что она больше напоминает конформацию переходного состояния.Напряжение, вызванное таким искажением подложки, может дополнительно облегчить ее переход в переходное состояние за счет ослабления критических связей. Более того, переходное состояние стабилизируется за счет его прочного связывания с ферментом, тем самым снижая требуемую энергию активации.

Рисунок 2.24

Модели взаимодействия фермент-субстрат. (A) В модели с замком и ключом субстрат точно входит в активный центр фермента. (B) В модели индуцированной подгонки связывание субстрата искажает конформации как субстрата, так и фермента.Это искажение (подробнее …)

Помимо объединения нескольких субстратов и искажения конформации субстратов для достижения переходного состояния, многие ферменты непосредственно участвуют в каталитическом процессе. В таких случаях боковые цепи конкретных аминокислот в активном центре могут реагировать с субстратом и образовывать связи с промежуточными продуктами реакции. Кислые и основные аминокислоты часто участвуют в этих каталитических механизмах, как показано в следующем обсуждении химотрипсина как примера ферментативного катализа.

Химотрипсин является членом семейства ферментов (сериновых протеаз), которые переваривают белки, катализируя гидролиз пептидных связей. Реакцию можно записать следующим образом:

Различные члены семейства сериновых протеаз (включая химотрипсин, трипсин, эластазу и тромбин) имеют различные субстратные специфичности; они предпочтительно расщепляют пептидные связи, прилегающие к различным аминокислотам. Например, в то время как химотрипсин расщепляет связи, соседние с гидрофобными аминокислотами, такими как триптофан и фенилаланин, трипсин расщепляет связи рядом с основными аминокислотами, такими как лизин и аргинин.Однако все сериновые протеазы похожи по структуре и используют один и тот же механизм катализа. Активные центры этих ферментов содержат три важные аминокислоты — серин, гистидин и аспартат, которые управляют гидролизом пептидной связи. Действительно, эти ферменты называются сериновыми протеазами из-за центральной роли серинового остатка.

Субстраты связываются с сериновыми протеазами путем вставки аминокислоты, прилегающей к сайту расщепления, в карман на активном сайте фермента ().Природа этого кармана определяет субстратную специфичность различных членов семейства сериновых протеаз. Например, связывающий карман химотрипсина содержит гидрофобные аминокислоты, которые взаимодействуют с гидрофобными боковыми цепями его предпочтительных субстратов. Напротив, связывающий карман трипсина содержит отрицательно заряженную кислотную аминокислоту (аспартат), которая способна образовывать ионную связь с остатками лизина или аргинина своих субстратов.

Рисунок 2.25

Связывание субстрата сериновыми протеазами.Аминокислота, прилегающая к расщепляемой пептидной связи, вставляется в карман в активном центре фермента. В химотрипсине карман связывает гидрофобные аминокислоты; Связывающий карман трипсина содержит (подробнее …)

Субстрат связывается с расщепляемой пептидной связью рядом с серином активного сайта (). Затем протон этого серина переносится на гистидин в активном центре. Конформация активного центра способствует переносу протона, поскольку гистидин взаимодействует с отрицательно заряженным остатком аспартата.Серин реагирует с субстратом, образуя тетраэдрическое переходное состояние. Затем пептидная связь расщепляется, и фермент высвобождает С-концевую часть субстрата. Однако N-концевой пептид остается связанным с серином. Эта ситуация разрешается, когда молекула воды (второй субстрат) входит в активный центр и обращает вспять предыдущие реакции. Протон молекулы воды переносится на гистидин, а его гидроксильная группа переносится на пептид, образуя второе тетраэдрическое переходное состояние.Затем протон переносится от гистидина обратно к серину, и пептид высвобождается из фермента, завершая реакцию.

Рисунок 2.26

Каталитический механизм химотрипсина. Три аминокислоты в активном центре (Ser-195, His-57 и Asp-102) играют решающую роль в катализе.

Этот пример иллюстрирует несколько особенностей ферментативного катализа; специфичность взаимодействий фермент-субстрат, расположение различных молекул субстрата в активном центре и участие остатков активного сайта в формировании и стабилизации переходного состояния.Хотя тысячи ферментов в клетках катализируют множество различных типов химических реакций, к их работе применимы одни и те же основные принципы.

Коферменты

Помимо связывания своих субстратов, активные центры многих ферментов связывают другие небольшие молекулы, которые участвуют в катализе. Протезные группы — это небольшие молекулы, связанные с белками, в которых они играют важнейшие функциональные роли. Например, кислород, переносимый миоглобином и гемоглобином, связан с гемом, простетической группой этих белков.Во многих случаях ионы металлов (например, цинка или железа) связаны с ферментами и играют центральную роль в каталитическом процессе. Кроме того, различные низкомолекулярные органические молекулы участвуют в определенных типах ферментативных реакций. Эти молекулы называются коферментами, потому что они работают вместе с ферментами, увеличивая скорость реакции. В отличие от субстратов, коферменты не изменяются необратимо в результате реакций, в которых они участвуют. Скорее они перерабатываются и могут участвовать во множестве ферментативных реакций.

Коферменты служат переносчиками нескольких типов химических групп. Ярким примером кофермента является никотинамидадениндинуклеотид ( NAD ⁺ ), который действует как переносчик электронов в окислительно-восстановительных реакциях (). NAD ⁺ может принимать ион водорода (H ⁺ ) и два электрона (e ^— ) от одной подложки, образуя NADH. Затем НАДН может отдавать эти электроны второй подложке, повторно образуя НАД ⁺ .Таким образом, NAD ⁺ переносит электроны от первой подложки (которая окисляется) ко второй (которая восстанавливается).

Рисунок 2.27

Роль NAD ⁺ в окислительно-восстановительных реакциях. (A) Никотинамидадениндинуклеотид (NAD ⁺ ) действует как переносчик электронов в окислительно-восстановительных реакциях, принимая электроны (e ^—) с образованием NADH. (B) Например, NAD ⁺ может принимать электроны от одного субстрата (подробнее …)

Несколько других коферментов также действуют как переносчики электронов, а третьи участвуют в переносе множества дополнительных химических групп (e .g. карбоксильные группы и ацильные группы; ). Одни и те же коферменты действуют вместе с множеством различных ферментов, катализируя перенос определенных химических групп между широким спектром субстратов. Многие коферменты тесно связаны с витаминами, которые вносят часть или всю структуру кофермента. Витамины не требуются бактериям, таким как E. coli , но они являются необходимыми компонентами рациона человека и других высших животных, которые утратили способность синтезировать эти соединения.

Регулирование активности ферментов

Важной особенностью большинства ферментов является то, что их активность непостоянна, а вместо этого может модулироваться. То есть активность ферментов можно регулировать таким образом, чтобы они функционировали надлежащим образом для удовлетворения различных физиологических потребностей, которые могут возникнуть в течение жизни клетки.

Одним из распространенных типов регуляции ферментов является ингибирование с обратной связью, при котором продукт метаболического пути подавляет активность фермента, участвующего в его синтезе.Например, аминокислота изолейцин синтезируется серией реакций, начиная с аминокислоты треонина (). Первый этап этого пути катализируется ферментом треониндезаминазой, который ингибируется изолейцином, конечным продуктом этого пути. Таким образом, достаточное количество изолейцина в клетке ингибирует треониндезаминазу, блокируя дальнейший синтез изолейцина. Если концентрация изолейцина снижается, подавление обратной связи снимается, треониндезаминаза больше не ингибируется и синтезируется дополнительный изолейцин.Регулируя таким образом активность треониндезаминазы, клетка синтезирует необходимое количество изолейцина, но не тратит энергию на синтез большего количества изолейцина, чем необходимо.

Рисунок 2.28

Запрет обратной связи. Первый этап превращения треонина в изолейцин катализируется ферментом треониндезаминазой. Активность этого фермента подавляется изолейцином, конечным продуктом метаболизма.

Ингибирование по обратной связи является одним из примеров аллостерической регуляции, при которой активность фермента контролируется связыванием малых молекул с регуляторными участками фермента ().Термин «аллостерическая регуляция» происходит от того факта, что регуляторные молекулы связываются не с каталитическим сайтом, а с отдельным сайтом белка ( алло = «другой» и стерический = «сайт»). Связывание регуляторной молекулы изменяет конформацию белка, что, в свою очередь, изменяет форму активного центра и каталитическую активность фермента. В случае треониндезаминазы связывание регуляторной молекулы (изолейцина) подавляет ферментативную активность. В других случаях регуляторные молекулы служат активаторами, стимулируя, а не ингибируя целевые ферменты.

Рисунок 2.29

Аллостерическая регуляция. В этом примере активность фермента ингибируется связыванием регуляторной молекулы с аллостерическим сайтом. В отсутствие ингибитора субстрат связывается с активным центром фермента, и реакция продолжается. Связывание (подробнее …)

Активность ферментов также может регулироваться их взаимодействием с другими белками и ковалентными модификациями, такими как добавление фосфатных групп к остаткам серина, треонина или тирозина.Фосфорилирование — особенно распространенный механизм регулирования активности ферментов; добавление фосфатных групп либо стимулирует, либо подавляет активность многих различных ферментов (). Например, мышечные клетки реагируют на адреналин (адреналин), расщепляя гликоген на глюкозу, тем самым обеспечивая источник энергии для повышенной мышечной активности. Распад гликогена катализируется ферментом гликогенфосфорилазой, который активируется фосфорилированием в ответ на связывание адреналина с рецептором на поверхности мышечной клетки.Фосфорилирование белков играет центральную роль в контроле не только метаболических реакций, но и многих других клеточных функций, включая рост и дифференцировку клеток.

Рисунок 2.30

Фосфорилирование белков. Некоторые ферменты регулируются добавлением фосфатных групп к ОН-группам боковых цепей серина (как показано здесь), треонина или тирозиновых остатков. Например, фермент гликогенфосфорилаза, который катализирует преобразование (подробнее …)

Что такое ферменты, поджелудочная железа, пищеварение и функция печени

Что такое ферменты?

Ферменты — это белки, которые помогают ускорить метаболизм или химические реакции в нашем организме.Они создают одни вещества и разрушают другие. Все живые существа имеют ферменты.

Наши тела естественным образом вырабатывают ферменты. Но ферменты также присутствуют в промышленных продуктах и ​​продуктах питания.

Что делают ферменты?

Одна из самых важных функций ферментов — способствовать пищеварению. Пищеварение — это процесс превращения пищи, которую мы едим, в энергию. Например, ферменты есть в нашей слюне, поджелудочной железе, кишечнике и желудке. Они расщепляют жиры, белки и углеводы.Ферменты используют эти питательные вещества для роста и восстановления клеток.

Ферменты также помогают с:

• Дыхание.
• Наращивание мышц.
• Нервная функция.
• Избавляем наш организм от токсинов.

Какие бывают ферменты?

В организме есть тысячи отдельных ферментов. У каждого типа ферментов есть только одна работа. Например, фермент сахараза расщепляет сахар, называемый сахарозой. Лактаза расщепляет лактозу, разновидность сахара, содержащегося в молочных продуктах.

Некоторые из наиболее распространенных пищеварительных ферментов:

• Карбогидраза расщепляет углеводы на сахара.
• Липаза расщепляет жиры на жирные кислоты.
• Протеаза расщепляет белок на аминокислоты.

Части ферментов

Что входит в состав фермента?

У каждого фермента есть «активный сайт». Эта территория имеет уникальную форму. Вещество, над которым работает фермент, является субстратом.Подложка также имеет уникальную форму. Фермент и субстрат должны работать вместе.

Как температура и pH влияют на ферменты?

Для работы ферментов необходимы правильные условия. Если условия неподходящие, ферменты могут изменить форму. Затем они перестают подходить к подложкам, поэтому не работают должным образом.

Каждый фермент имеет идеальную температуру и pH:

.

• pH: Ферменты чувствительны к кислотности и щелочности. Они не работают должным образом, если среда слишком кислая или щелочная.Например, фермент в желудке, называемый пепсином, расщепляет белки. Если в желудке недостаточно кислоты, пепсин не может функционировать оптимально.
• Температура: Ферменты работают лучше всего при нормальной температуре тела, около 98,6 ° F (37 ° C). При повышении температуры усиливаются ферментативные реакции. Но если температура становится слишком высокой, фермент перестает работать. Вот почему высокая температура может нарушить функции организма.

Общие состояния и расстройства

Какие состояния здоровья могут вызывать проблемы с ферментами?

Нарушения обмена веществ часто являются результатом недостатка определенного фермента.Родители могут передать их своим детям через гены (по наследству). Некоторые примеры наследственных нарушений обмена веществ включают:

• Болезнь Фабри препятствует выработке организмом ферментов (альфа-галактозидаза А), расщепляющих жир (липиды).
• Болезнь Краббе (лейкодистрофия глобоидных клеток) влияет на ферменты, необходимые для защитного покрытия (миелин) нервных клеток (центральная нервная система).
• Болезнь мочи кленового сиропа влияет на ферменты, необходимые для расщепления определенных аминокислот разветвленной цепи.

Другие состояния здоровья, связанные с дисбалансом ферментов, включают:

• Болезнь Крона дисбаланс бактерий в кишечнике (микробиом кишечника) может влиять на аутоиммунный ответ кишечного тракта. Это может сыграть роль в проявлении и тяжести болезни Крона.
• Внешнесекреторная недостаточность поджелудочной железы (EPI) — это состояние, при котором в поджелудочной железе не хватает пищеварительных ферментов. Вы не можете расщеплять пищу или усваивать питательные вещества.Хронический панкреатит, рак поджелудочной железы, диабет или муковисцидоз могут привести к EPI.
• Непереносимость лактозы — это нехватка фермента, необходимого для переваривания сахаров в молоке (лактозе) и молочных продуктах.

Как тесты на ферменты используются для диагностики состояний здоровья?

Ваш лечащий врач может использовать различные анализы крови на ферменты и белки для проверки определенных заболеваний. Например, повышенный уровень ферментов печени может быть признаком заболевания печени.

Уход за ферментами

Нужно ли мне принимать ферментные добавки?

Люди без хронических заболеваний обычно могут получать необходимые ферменты из здорового питания.Но если у вас есть определенные заболевания, ваш лечащий врач может порекомендовать принимать ферментные добавки. Например, многие люди с EPI могут принимать пищеварительный фермент перед едой. Это помогает их телу усваивать питательные вещества из пищи. Поговорите со своим врачом, прежде чем принимать какие-либо ферментные добавки.

Могут ли лекарства влиять на уровень ферментов?

Некоторые лекарства влияют на уровень ферментов. Например, антибиотики могут убить определенные бактерии, необходимые для того, чтобы некоторые ферменты работали наилучшим образом.Это причина того, что антибиотики могут вызвать диарею. Чтобы убить бактерии, вызывающие заболевание, они также уничтожают важные полезные бактерии, которые помогают пищеварению.

Статины (лекарства, снижающие уровень холестерина) могут повышать ферменты печени и мышечные ферменты. Они могут увеличить риск повреждения печени или мышц.

Когда звонить врачу

Когда мне следует обратиться к врачу по поводу проблемы с ферментами?

Вы не узнаете, есть ли у вас проблемы с ферментами, без анализа крови.Обратитесь к врачу, если у вас возникнут какие-либо из следующих проблем:

Записка из клиники Кливленда

Ферменты помогают облегчить биохимические реакции в нашем организме. Они помогают во всем, от дыхания до пищеварения. Слишком мало или слишком много определенного фермента может привести к проблемам со здоровьем. Некоторым людям с хроническими заболеваниями может потребоваться прием ферментных добавок, чтобы помочь своему организму работать должным образом. Принимайте ферментные добавки только под наблюдением врача.

Что такое ферменты? | Как работают ферменты?

Что такое ферменты и как они работают?

Ферменты — это белок, присутствующий во всем живом. Они выделяются источником и являются биологическими катализаторами, увеличивая скорость химических реакций без каких-либо постоянных изменений. Они продолжают работать, пока присутствует «субстрат».

Ферменты — это биологические молекулы (обычно белки), которые значительно ускоряют скорость практически всех химических реакций, происходящих в клетках.

Они жизненно важны и выполняют широкий спектр важных функций организма, таких как помощь в пищеварении и обмене веществ.

Некоторые ферменты помогают разбивать большие молекулы на более мелкие части, которые легче усваиваются организмом. Другие ферменты помогают связать две молекулы вместе, чтобы произвести новую молекулу. Ферменты являются высокоселективными катализаторами, что означает, что каждый фермент только ускоряет определенную реакцию.

Биологические источники ферментов

Ферменты могут быть получены из животных, бактериальных, грибковых, дрожжевых и растительных источников.Они могут быть кошерными, халяльными, GRAS или промышленными. Они бывают как в сухом, так и в жидком виде.

Молекулы, с которыми работает фермент, называются субстратами. Субстраты связываются с областью фермента, называемой активным центром.

Есть две теории, объясняющие взаимодействие фермент-субстрат.

Это одна из теорий, объясняющих механизм работы ферментов. Согласно этой теории, каждый фермент имеет определенную область (называемую активным центром), которая предназначена для прикрепления определенного субстрата.Активный центр фермента комплементарен определенной части субстрата в том, что касается формы. Подложка идеально впишется в активный центр, и между ними происходит реакция.

Правильный субстрат впишется в активный центр фермента и образует комплекс фермент-субстрат. Именно в этом активном центре субстрат превращается в полезные продукты. После завершения реакции и высвобождения продуктов активный центр остается прежним и готов к реакции с новыми субстратами.Эта теория была постулирована Эмилем Фишером в 1894 году. Эта теория дает общий обзор действия ферментов на субстрат. Однако некоторые факторы остаются невыясненными. Согласно этой теории, аминокислоты (в несвязанном состоянии) в активном центре ответственны за его специфическую форму. Есть определенные ферменты, которые не образуют никакой формы в несвязанном виде. Теория замка и ключа не может объяснить действие таких ферментов.

Эта теория была сформулирована Дэниелом Э.Кошландом младшим в 1958 году. Эта теория также поддерживает гипотезу о замках и ключах о том, что активный центр и субстрат идеально подходят друг другу, а их формы дополняют друг друга. Согласно теории индуцированной подгонки форма активного центра не является жесткой. Он эластичен и меняется при контакте субстрата с ферментом.

Чтобы быть более точным, как только фермент идентифицирует правильный субстрат, форма его активного сайта изменяется, чтобы точно соответствовать последнему. Это приводит к образованию комплекса фермент-субстрат и дальнейшим реакциям.Поскольку эта теория объясняет рабочий механизм многих ферментов, она более широко признана, чем гипотеза «замок и ключ».

От чего зависит эффективность фермента?

• Тип субстрата и концентрация: белок, углевод, жир
• Специфичность фермента
• Доза фермента
• pH: кислотный, нейтральный, щелочной
• Время
• Температура
• Ингибиторы: отбеливатель, температура пастеризации и т. Д.

В органической химии существует шесть основных типов ферментов

Эти категории организованы в соответствии с тем, как фермент работает на молекулярном уровне.Они важны для вашего понимания органической химии (узнайте больше из этого курса). Эти шесть типов ферментов следующие: оксидоредуктазы, трансферазы, гидролазы, лиазы, изомеразы и лигазы. Гидролазы являются наиболее распространенным типом, за ними следуют оксиоредуктазы и трансферазы. На их долю приходится более половины известных ферментов.

Оксидоредуктазы катализируют реакции окисления или восстановления. Эти реакции включают перенос электронов от одной молекулы (восстановитель) к другой (окислитель).Эти реакции жизненно важны для жизни, поскольку они играют важную роль в метаболических процессах, таких как гликолиз, который происходит почти в каждом организме на планете.

Ферменты трансферазы катализируют перенос функциональной группы (такой как метил) от одной молекулы к другой. Первая молекула называется донором, а вторая молекула — акцептором. Эти процессы переноса являются одними из самых основных и жизненно важных реакций в жизни.

Гидролазы вызывают гидролиз: это разрыв химических связей с добавлением воды.Существует большое количество идентифицированных гидролаз, более 200 из них, от тех, которые расщепляют белки, до гидролаз, расщепляющих сложноэфирные связи, и т. Д. Ферменты экзогидролазы разрезают молекулы на конце цепи, а ферменты эндогидролазы — в середине цепи.

Реакции лизиса — те, которые образуют двойную связь — вызываются ферментами лиазы. Реакции лизиса — это реакции элиминации, которые не являются гидролитическими или окислительными. Лиазы также иногда называют синтазными ферментами.Также возможно добавление Майкла — обратная реакция. Однако для протекания обратной реакции требуются два субстрата, а для реакции лизиса требуется один субстрат. Это делает лиазу уникальной среди ферментов.

Ферменты изомеразы катализируют структурные изменения внутри молекулы — это просто приводит к изменению формы, поскольку существует только один субстрат и один продукт, при этом ничего не теряется и не теряется. В этой категории есть несколько подкатегорий в зависимости от их воздействия.Различают геометрические, структурные, энантиомерные и стереоизомерные изомеразы.

Лигирование осуществляется ферментами лигазы. Лигирование происходит, когда два субстрата соединяются вместе. Для протекания этой реакции обычно требуется химическая потенциальная энергия, поэтому она часто сопровождается гидролизом дифосфатной связи. ДНК-лигаза, которая катализирует лигирование или восстановление разрывов в ДНК, является примером жизненно важного фермента в этой категории.

Работа, которую выполняют ферменты, делая возможной клеточную активность — и всю жизнь — является одной из ключевых концепций биохимии.Каждая живая клетка выполняет множество биохимических процессов. Продолжающиеся химические и физические изменения относят что-то к органической жизни. Создание новой ткани, замена старой ткани, преобразование пищи в энергию, удаление отходов, размножение — все это характеристики жизни.

Свойства ферментов

Почти все ферменты являются белками, хотя были идентифицированы некоторые каталитически активные молекулы РНК.

В протоплазме ферменты существуют в виде гидрофильных коллоидов.Из-за коллоидной природы их выделяют диализом.

Данный фермент катализирует только одну реакцию или реакцию подобного типа. Например, мальтаза действует только на мальтозу, в то время как липаза поджелудочной железы действует на различные жиры. Иногда разные ферменты могут действовать на один и тот же субстрат, производя разные конечные продукты. Субстратная специфичность фермента основана на аминокислотной последовательности в каталитическом сайте, а также на оптической изомерной форме субстрата.

— Ферменту требуется небольшая концентрация для любого химического изменения.

— Они не инициируют катализ, но ускоряют скорость катализа за счет снижения энергии активации.

— Они остаются неизменными в конце реакции.

— Их присутствие не влияет на свойства конечных продуктов.

— Они ускоряют прямую или обратную реакцию для достижения равновесия, но не смещают равновесие.

— Обычно реакции, катализируемые ферментами, обратимы, но не всегда.

— Им для активности требуется гидратация.

• Число оборотов (эффективность фермента):

Это количество молекул субстрата, измененных в единицу времени на фермент. Типичное число оборотов колеблется от 102 до 103 сек-1. Например, число оборачиваемости сахарозы составляет 104, что означает, что одна молекула сахарозы превращает 10000 сахарозы в продукты. Точно так же это 36 миллионов для карбоангидразы (самый быстрый фермент) и 5 ​​миллионов для каталазы (2-й самый быстрый фермент). Эффективность фермента в лизоциме очень низкая.

Ферменты очень чувствительны к изменению pH, температуры и ингибиторов. Ферменты лучше всего работают в узком диапазоне условий, называемых оптимальными.
(i) Температура:
Оптимальная температура ферментов составляет 20-35 ° C. Они деактивируются при очень низкой температуре и денатурируются (разрушаются) при очень высокой температуре, т.е. выше 45 ° C. Ферменты с низкой молекулярной массой сравнительно более термостабильны. У архебактерии Pyrococcus furious оптимальная температура гидрогенизации превышает 95 ° C.Этот термостабильный фермент позволяет Pyrococcus расти при 100 ° C.
(ii) pH:
Оптимальным pH для большинства эндоферментов является pH 7,0 (нейтральный pH). Однако пищеварительные ферменты могут функционировать при разном pH. Например, амилаза слюны лучше всего действует при pH 6,8, пепсин — при pH 3 и т. Д. Любое отклонение pH от оптимума вызывает ионизацию R-групп аминокислот, что снижает активность фермента. Иногда изменение pH вызывает обратную реакцию, например при pH 7,0 фосфорилаза расщепляет крахмал на глюкозо-1-фосфат, а при pH 5 происходит обратная реакция.
(iii) Ингибиторы:
Ферменты также чувствительны к ингибиторам. Ингибиторы — это любые молекулы, такие как клеточные метаболиты, лекарства или токсины, которые снижают или останавливают активность ферментов. Ингибиторы ферментов бывают двух типов: обратимые и необратимые.

О ферментах: определение, как они работают и многое другое

Как работают ферменты?

Ферменты — это не живые организмы, это биологические вещества, катализирующие очень специфические биохимические реакции.Когда ферменты находят свой назначенный субстрат, они захватывают и трансформируют их, а затем переходят к следующей молекуле субстрата.

Ферменты белки

Ферменты — это белки — первичных компонентов всех живых организмов . Они действуют как катализаторы, что означает, что они заставляют биохимические реакции происходить быстрее, чем в противном случае. Без ферментов эти реакции просто не произошли бы или протекали бы слишком медленно, чтобы поддерживать жизнь. Например, без ферментов пищеварение было бы невозможно.

Как и все белки, ферменты состоят из цепочек аминокислот . Большинство биохимических реакций у людей, растений и животных катализируются ферментами, и их действие варьируется в зависимости от их аминокислотной последовательности. Каждый фермент имеет определенное действие в зависимости от трехмерной структуры и, в частности, от активного центра молекулы фермента.

В промышленных применениях ферменты являются очень полезными катализаторами. Наиболее значительным преимуществом ферментов является то, что они работают при низкой температуре и умеренном pH с очень высокой скоростью реакции.Кроме того, ферменты легко разлагаются микроорганизмами. По этой причине ферменты являются экологически чистым решением промышленных проблем.

Ферменты обычно называют добавлением суффикса «-аза» к корневому имени молекулы субстрата, на которую они будут воздействовать естественным образом. Например, липаза катализирует гидролиз липидов, они расщепляют молекулу с помощью воды; Сахараза катализирует гидролиз сахарозы до глюкозы и фруктозы.

Слово «фермент» впервые появилось в конце 19 века .Пиво, вино, йогурт и сыр существуют благодаря ферментам, но ферменты связаны не только с едой и напитками. Сегодня существует более 4000 охарактеризованных ферментов , которые катализируют естественные реакции в живых организмах.

Создание первого положительного списка пищевых ферментов ЕС

Окно для подачи досье по пищевым ферментам, присутствующим в настоящее время на рынке, было закрыто 11 марта 2015 года.

Досье, представленные до этого срока, будут проверены Европейской Комиссией и EFSA на предмет действительности.Действительные досье будут внесены в реестр сообщества, который будет опубликован Комиссией — вероятно, к концу 2015 года.

Все пищевые ферменты, законно представленные в настоящее время на рынке в любой конкретной европейской стране-члене, могут оставаться на рынке этой страны-члена ЕС до тех пор, пока список разрешенных пищевых ферментов Союза не будет опубликован впервые. Однако, если на эти ферменты не было представлено досье, они больше не будут авторизованы после первой публикации списка Союза.

Досье можно подавать на новые пищевые ферменты или новые приложения в пищевой промышленности после 11 марта 2015 года. Такие досье будут оцениваться после досье, представленных до крайнего срока. Рассматриваемые ферменты, скорее всего, не войдут в первый список Union. Однако предполагается, что промежуточный период позволит им законно оставаться на рынке после публикации первого списка Союза и до завершения их оценки.

ПЕРЕЧЕНЬ ФЕРМЕНТОВ AMFEP (обновлен в мае 2015 г.)

ферментов | Биология для неосновных I

Результаты обучения

• Обсудите, как ферменты действуют как молекулярные катализаторы

Рисунок 1.Ферменты снижают энергию активации реакции, но не изменяют свободную энергию реакции.

Вещество, которое способствует протеканию химической реакции, называется катализатором, а молекулы, катализирующие биохимические реакции, называются ферментами. Большинство ферментов являются белками и выполняют важную задачу по снижению энергии активации химических реакций внутри клетки. Большинство реакций, критических для живой клетки, протекают слишком медленно при нормальной температуре, чтобы быть полезными для клетки.Без ферментов, ускоряющих эти реакции, жизнь не могла бы существовать. Ферменты делают это, связываясь с молекулами реагентов и удерживая их таким образом, чтобы облегчить процессы разрыва и образования химических связей. Важно помнить, что ферменты не изменяют, является ли реакция экзергонической (спонтанной) или эндергонической. Это потому, что они не изменяют свободную энергию реагентов или продуктов. Они только уменьшают энергию активации, необходимую для продолжения реакции (рис. 1).Кроме того, сам фермент не изменяется в результате реакции, которую он катализирует. После того, как одна реакция катализируется, фермент может участвовать в других реакциях.

Химические реагенты, с которыми связывается фермент, называются субстратами фермента. В зависимости от конкретной химической реакции может быть один или несколько субстратов. В некоторых реакциях один реагент-субстрат распадается на несколько продуктов. В других случаях два субстрата могут объединиться, чтобы создать одну большую молекулу.Два реагента также могут вступить в реакцию, и оба они станут модифицированными, но выходят из реакции в виде двух продуктов. Место внутри фермента, где связывается субстрат, называется активным центром фермента. Активный сайт — это место, где происходит «действие». Поскольку ферменты являются белками, в активном центре существует уникальная комбинация боковых цепей аминокислот. Каждая боковая цепь характеризуется разными свойствами. Они могут быть большими или маленькими, слабокислотными или основными, гидрофильными или гидрофобными, положительно или отрицательно заряженными или нейтральными.Уникальная комбинация боковых цепей создает очень специфическую химическую среду в активном центре. Эта специфическая среда подходит для связывания с одним конкретным химическим субстратом (или субстратами).

Активные сайты подвержены влиянию местной среды. Повышение температуры окружающей среды обычно увеличивает скорость реакции, катализируемой ферментами или иначе. Однако температуры за пределами оптимального диапазона снижают скорость, с которой фермент катализирует реакцию. Высокие температуры в конечном итоге вызывают денатурирование ферментов, необратимое изменение трехмерной формы и, следовательно, функции фермента.Ферменты также подходят для наилучшего функционирования в определенном диапазоне pH и концентрации соли, и, как и в случае с температурой, экстремальные значения pH и концентрации соли могут вызывать денатурацию ферментов.

В течение многих лет ученые считали, что связывание фермента с субстратом происходит простым «замком и ключом». Эта модель утверждает, что фермент и субстрат идеально сочетаются друг с другом за один мгновенный шаг. Однако текущие исследования поддерживают модель, называемую индуцированной подгонкой (рис. 2). Модель индуцированной подгонки расширяет модель блокировки и ключа, описывая более динамическое связывание между ферментом и субстратом.Когда фермент и субстрат объединяются, их взаимодействие вызывает небольшой сдвиг в структуре фермента, который формирует идеальную структуру связывания между ферментом и субстратом.

Посмотрите эту анимацию индуцированной подгонки.

Когда фермент связывает свой субстрат, образуется комплекс фермент-субстрат. Этот комплекс снижает энергию активации реакции и способствует ее быстрому развитию одним из множества возможных способов. На базовом уровне ферменты способствуют химическим реакциям, в которых участвует более одного субстрата, объединяя субстраты вместе в оптимальной ориентации для реакции.Другой способ, которым ферменты способствуют реакции своих субстратов, — это создание оптимальной среды в активном центре для протекания реакции.

Рис. 2. Модель индуцированной подгонки представляет собой корректировку модели «замок-и-ключ» и объясняет, как ферменты и субстраты претерпевают динамические модификации во время переходного состояния, чтобы увеличить сродство субстрата к активному сайту.

Карьера в действии: разработчик фармацевтических препаратов

Рис. 3. Задумывались ли вы, как создаются фармацевтические препараты? (кредит: Дебора Остин)

Ферменты — ключевые компоненты метаболических путей.Понимание того, как работают ферменты и как их можно регулировать, — ключевые принципы, лежащие в основе разработки многих фармацевтических препаратов, представленных сегодня на рынке. Биологи, работающие в этой области, совместно с другими учеными разрабатывают лекарства.

Рассмотрим, к примеру, статины. Статины — это название одного класса лекарств, которые могут снижать уровень холестерина. Эти соединения являются ингибиторами фермента HMG-CoA редуктазы, который является ферментом, синтезирующим холестерин из липидов в организме.Ингибируя этот фермент, можно снизить уровень холестерина, синтезируемого в организме. Точно так же ацетаминофен, широко продаваемый под торговой маркой Tylenol, является ингибитором фермента циклооксигеназы. Хотя он используется для снятия лихорадки и воспаления (боли), его механизм действия до сих пор полностью не изучен.

Как обнаруживаются наркотики? Одна из самых больших проблем в открытии лекарств — это определение мишени для лекарства. Мишень лекарства — это молекула, которая буквально является мишенью лекарства.В случае статинов мишенью для лечения является HMG-CoA редуктаза. Цели лекарств определяются путем кропотливых лабораторных исследований. Одной идентификации цели недостаточно; ученым также необходимо знать, как мишень действует внутри клетки и какие реакции идут наперекосяк в случае болезни. Как только цель и путь определены, начинается фактический процесс разработки лекарств. На этом этапе химики и биологи работают вместе, чтобы разработать и синтезировать молекулы, которые могут блокировать или активировать определенную реакцию.Однако это только начало: если и когда прототип лекарства успешно выполняет свою функцию, он подвергается множеству тестов, от экспериментов in vitro до клинических испытаний, прежде чем он сможет получить одобрение Управления по контролю за продуктами и лекарствами США. магазин.

Многие ферменты не работают оптимально или даже не работают, если они не связаны с другими специфическими небелковыми вспомогательными молекулами. Они могут связываться либо временно посредством ионных или водородных связей, либо навсегда посредством более прочных ковалентных связей.Связывание с этими молекулами способствует оптимальной форме и функционированию соответствующих ферментов. Двумя примерами этих типов вспомогательных молекул являются кофакторы и коферменты. Кофакторы — это неорганические ионы, такие как ионы железа и магния. Коферменты — это органические вспомогательные молекулы, имеющие базовую атомную структуру, состоящую из углерода и водорода. Подобно ферментам, эти молекулы участвуют в реакциях, не меняясь сами, и в конечном итоге перерабатываются и используются повторно. Витамины являются источником коферментов.Некоторые витамины являются предшественниками коферментов, а другие действуют непосредственно как коферменты. Витамин С является прямым коферментом множества ферментов, которые участвуют в создании важной соединительной ткани — коллагена. Следовательно, функция фермента частично регулируется обилием различных кофакторов и коферментов, которые могут поступать с пищей организма или, в некоторых случаях, вырабатываться организмом.

Внесите свой вклад!

У вас была идея улучшить этот контент? Нам очень понравится ваш вклад.

Улучшить эту страницуПодробнее

ферментов | Безграничная биология

Активный сайт фермента и специфичность субстрата

Ферменты катализируют химические реакции, снижая энергетические барьеры активации и превращая молекулы субстрата в продукты.

Цели обучения

Опишите модели связывания субстрата с активным сайтом фермента.

Основные выводы

Ключевые моменты

• Активный центр фермента связывается с субстратом.
• Повышение температуры обычно увеличивает скорость реакции, но резкие изменения температуры и pH могут денатурировать фермент, тем самым отменяя его действие в качестве катализатора.
• Модель индуцированной подгонки утверждает, что субстрат связывается с активным участком и оба слегка меняют форму, создавая идеальную подгонку для катализа.
• Когда фермент связывает свой субстрат, он образует комплекс фермент-субстрат.
Ферменты
• способствуют химическим реакциям, объединяя субстраты в оптимальной ориентации, тем самым создавая идеальную химическую среду для протекания реакции.
• Фермент всегда возвращается в исходное состояние по завершении реакции.

Ключевые термины

• субстрат : Реагент в химической реакции называется субстратом, когда на него действует фермент.
• индуцированная подгонка : Предполагает, что начальное взаимодействие между ферментом и субстратом относительно слабое, но что эти слабые взаимодействия быстро вызывают конформационные изменения в ферменте, которые усиливают связывание.
• активный центр : Активный центр является частью фермента, с которой связываются субстраты и где катализируется реакция.

Активный сайт фермента и специфичность субстрата

Ферменты связываются с химическими реагентами, называемыми субстратами. Для каждого типа фермента может быть один или несколько субстратов, в зависимости от конкретной химической реакции. В некоторых реакциях субстрат с одним реагентом распадается на несколько продуктов. В других случаях два субстрата могут объединиться, чтобы создать одну большую молекулу.Два реагента также могут вступить в реакцию, оба модифицируются и выходят из реакции в виде двух продуктов.

Активный центр фермента связывается с субстратом. Поскольку ферменты являются белками, этот сайт состоит из уникальной комбинации аминокислотных остатков (боковых цепей или R-групп). Каждый аминокислотный остаток может быть большим или маленьким; слабокислый или щелочной; гидрофильный или гидрофобный; и положительно заряженные, отрицательно заряженные или нейтральные. Положения, последовательности, структуры и свойства этих остатков создают очень специфическую химическую среду в активном центре.Определенный химический субстрат совпадает с этим участком, как кусок головоломки, и делает фермент специфичным для этого субстрата.

Активные участки и условия окружающей среды

Условия окружающей среды могут влиять на активный центр фермента и, следовательно, на скорость протекания химической реакции. Повышение температуры окружающей среды обычно увеличивает скорость реакции, потому что молекулы движутся быстрее и с большей вероятностью вступят в контакт друг с другом.

Однако повышение или понижение температуры за пределами оптимального диапазона может повлиять на химические связи внутри фермента и изменить его форму.Если фермент меняет форму, активный центр может больше не связываться с соответствующим субстратом, и скорость реакции снизится. Резкие изменения температуры и pH в конечном итоге приводят к денатурированию ферментов.

Индуцированная адаптация и ферментативная функция

В течение многих лет ученые считали, что связывание фермента с субстратом происходит простым «замком и ключом». Эта модель утверждает, что фермент и субстрат идеально сочетаются друг с другом за один мгновенный шаг. Однако текущие исследования поддерживают более точную точку зрения, называемую индуцированной посадкой.Когда фермент и субстрат объединяются, их взаимодействие вызывает умеренный сдвиг в структуре фермента, который подтверждает идеальную структуру связывания между ферментом и субстратом. Это динамическое связывание максимизирует способность фермента катализировать свою реакцию.

Induced Fit : Согласно модели индуцированного соответствия и фермент, и субстрат претерпевают динамические конформационные изменения при связывании. Фермент переводит субстрат в его переходное состояние, тем самым увеличивая скорость реакции.

Комплекс фермент-субстрат

Когда фермент связывает свой субстрат, он образует комплекс фермент-субстрат. Этот комплекс снижает энергию активации реакции и способствует ее быстрому развитию, предоставляя определенные ионы или химические группы, которые фактически образуют ковалентные связи с молекулами в качестве необходимой стадии процесса реакции. Ферменты также способствуют химическим реакциям, объединяя субстраты в оптимальной ориентации, выстраивая атомы и связи одной молекулы с атомами и связями другой молекулы.Это может исказить молекулы субстрата и способствовать разрыву связей. Активный центр фермента также создает идеальную среду, такую ​​как слабокислая или неполярная среда, для протекания реакции. По завершении реакции фермент всегда возвращается в исходное состояние. Одно из важных свойств ферментов состоит в том, что они в конечном итоге не изменяются в результате катализируемых ими реакций. После того, как фермент закончил катализировать реакцию, он высвобождает свои продукты (субстраты).

Контроль метаболизма посредством регулирования ферментов

Клетки регулируют свои биохимические процессы путем ингибирования или активации ферментов.

Цели обучения

Объясните влияние фермента на химическое равновесие

Основные выводы

Ключевые моменты

• При конкурентном ингибировании молекула ингибитора конкурирует с субстратом, связываясь с активным сайтом фермента, так что субстрат блокируется.
• При неконкурентном ингибировании (также известном как аллостерическое ингибирование) ингибитор связывается с аллостерическим сайтом; субстрат все еще может связываться с ферментом, но фермент больше не находится в оптимальном положении, чтобы катализировать реакцию.
• Аллостерические ингибиторы вызывают конформационное изменение, которое изменяет форму активного сайта и снижает сродство активного сайта фермента к его субстрату.
• Аллостерические активаторы вызывают конформационное изменение, которое изменяет форму активного сайта и увеличивает сродство активного сайта фермента к его субстрату.
• Ингибирование обратной связи включает использование продукта реакции для регулирования его собственного дальнейшего производства.
• Неорганические кофакторы и органические коферменты способствуют оптимальной ориентации и функции ферментов.
• Витамины действуют как коферменты (или предшественники коферментов) и необходимы для функционирования ферментов.

Ключевые термины

• кофермент : органическая молекула, необходимая для функционирования фермента.
• аллостерический сайт : сайт, отличный от активного сайта фермента.
• кофактор : неорганическая молекула, необходимая для функционирования фермента.

Контроль метаболизма посредством регулирования ферментов

Потребности и условия сотовой связи варьируются от ячейки к ячейке и меняются в пределах отдельных ячеек с течением времени.Например, клетке желудка требуется другое количество энергии, чем клетке кожи, клетке накопления жира, клетке крови или нервной клетке. Одной и той же клетке желудка может потребоваться больше энергии сразу после еды и меньше энергии между приемами пищи.

Функция клетки заключается в химических реакциях, которые она может проводить. Ферменты снижают энергию активации химических реакций; в клетках они стимулируют те реакции, которые специфичны для функции клетки. Поскольку ферменты в конечном итоге определяют, какие химические реакции может выполнять клетка и скорость, с которой они могут протекать, они являются ключом к функциональности клетки.

Запрещение конкуренции и неконкурентоспособности

Клетка использует определенные молекулы для регулирования ферментов, чтобы стимулировать или подавлять определенные химические реакции. Иногда необходимо ингибировать фермент, чтобы снизить скорость реакции, и это ингибирование может происходить несколькими способами. При конкурентном ингибировании молекула ингибитора достаточно похожа на субстрат, чтобы она могла связываться с активным сайтом фермента, чтобы остановить его от связывания с субстратом. Он «конкурирует» с субстратом за связывание с ферментом.

При неконкурентном ингибировании молекула ингибитора связывается с ферментом в месте, отличном от активного сайта (аллостерический сайт). Субстрат все еще может связываться с ферментом, но ингибитор изменяет форму фермента, поэтому он больше не находится в оптимальном положении для катализа реакции.

Ферментное ингибирование : Конкурентное и неконкурентное ингибирование по-разному влияет на скорость реакции. Конкурентные ингибиторы влияют на начальную скорость, но не влияют на максимальную скорость, тогда как неконкурентные ингибиторы влияют на максимальную скорость.

Аллостерическое ингибирование и активация

При неконкурентном аллостерическом ингибировании молекулы ингибитора связываются с ферментом в аллостерическом сайте. Их связывание вызывает конформационное изменение, которое снижает сродство активного сайта фермента к его субстрату. Связывание этого аллостерического ингибитора изменяет конформацию фермента и его активный центр, поэтому субстрат не может связываться. Это предотвращает снижение ферментом энергии активации реакции, и скорость реакции снижается.

Однако аллостерические ингибиторы — не единственные молекулы, которые связываются с аллостерическими сайтами. Аллостерические активаторы могут увеличивать скорость реакции. Они связываются с аллостерическим сайтом, который вызывает конформационное изменение, которое увеличивает сродство активного сайта фермента к его субстрату. Это увеличивает скорость реакции.

Аллостерические ингибиторы и активаторы : Аллостерические ингибиторы модифицируют активный центр фермента, так что связывание субстрата уменьшается или предотвращается.Напротив, аллостерические активаторы модифицируют активный центр фермента, так что сродство к субстрату увеличивается.

Кофакторы и коферменты

Многие ферменты работают, только если они связаны с небелковыми вспомогательными молекулами, называемыми кофакторами и коферментами. Связывание с этими молекулами способствует оптимальной конформации и функционированию соответствующих ферментов. Эти молекулы временно связываются ионными или водородными связями или постоянно более прочными ковалентными связями.

Кофакторы — это неорганические ионы, такие как железо (Fe ²⁺ ) и магний (Mg ²⁺ ).Например, ДНК-полимеразе требуется ион цинка (Zn ²⁺ ) для построения молекул ДНК. Коферменты — это органические вспомогательные молекулы с основной атомной структурой, состоящей из углерода и водорода. Наиболее распространенные коферменты — это диетические витамины. Витамин С является коферментом множества ферментов, которые участвуют в создании коллагена, важного компонента соединительной ткани. Пируватдегидрогеназа — это комплекс из нескольких ферментов, которому требуется один кофактор и пять различных органических коферментов, чтобы катализировать его химическую реакцию.Доступность различных кофакторов и коферментов регулирует функцию ферментов.

Витамины : Витамины являются важными коферментами или предшественниками коферментов и необходимы для правильного функционирования ферментов. Мультивитаминные капсулы обычно содержат смеси всех витаминов в разном процентном соотношении.

Компартментализация ферментов

В эукариотических клетках молекулы, такие как ферменты, обычно разделены на разные органеллы. Эта организация способствует регуляции ферментов, поскольку определенные клеточные процессы содержатся в отдельных органеллах.Например, ферменты, участвующие в более поздних стадиях клеточного дыхания, осуществляют реакции исключительно в митохондриях. Ферменты, участвующие в переваривании клеточного мусора и чужеродных материалов, находятся внутри лизосом.

Ингибирование обратной связи в метаболических путях

Подавление обратной связи — это когда продукт реакции используется для регулирования его собственного дальнейшего производства. Клетки эволюционировали, чтобы использовать ингибирование с обратной связью для регулирования активности ферментов в метаболизме, используя продукты ферментативных реакций для подавления дальнейшей активности ферментов.Метаболические реакции, такие как анаболические и катаболические процессы, должны протекать в соответствии с потребностями клетки. Чтобы поддерживать химическое равновесие и удовлетворять потребности клетки, некоторые продукты метаболизма ингибируют ферменты в химическом пути, в то время как некоторые реагенты активируют их.

Ингибирование обратной связи : Метаболические пути — это серия реакций, катализируемых множеством ферментов. Ингибирование обратной связи, когда конечный продукт пути ингибирует более раннюю стадию, является важным регуляторным механизмом в клетках.

Производство как аминокислот, так и нуклеотидов контролируется посредством ингибирования с обратной связью. В качестве примера подавления обратной связи рассмотрим АТФ. Это продукт катаболического метаболизма сахара (клеточного дыхания), но он также действует как аллостерический регулятор тех же ферментов, которые его вырабатывают. АТФ — нестабильная молекула, которая может спонтанно диссоциировать на АДФ; если присутствует слишком много АТФ, большая его часть будет потрачена впустую. Это подавление обратной связи предотвращает производство дополнительного АТФ, если его уже много.Однако, хотя АТФ является ингибитором, АДФ является аллостерическим активатором. Когда уровни АДФ высоки по сравнению с уровнями АТФ, АДФ запускает катаболизм сахара для производства большего количества АТФ.

ферментов: принципы и биотехнологические применения | Очерки биохимии

Физическая адсорбция фермента на поддерживающей матрице — самый старый метод иммобилизации. Еще в 1916 году Дж. М. Нельсон и Эдвард Г. Гриффин описали адсорбцию дрожжевой инвертазы на активированном угле и последующее использование этого препарата для гидролиза сахарозы.На протяжении многих лет использовались различные адсорбенты, включая целлюлозу, сефадекс, полистирол, каолинит, коллаген, оксид алюминия, силикагель и стекло. Такие процедуры иммобилизации чрезвычайно легко выполнить, поскольку адсорбент и фермент просто перемешивают вместе в течение некоторого времени (обычно от минут до часов). Сила связывания, которая иммобилизует катализатор на носителе, может включать водородные связи, силы Ван-дер-Ваальса, ионные взаимодействия или гидрофобные взаимодействия. Такие силы обычно слабы по сравнению с ковалентными связями — например, водородная связь имеет энергосодержание около 20 кДж моль ^-1 по сравнению с 200-500 кДж моль ^-1 для ковалентной связи.Таким образом, при использовании таких методов выходы (т.е. количество связанного фермента на единицу адсорбента) обычно низкие. Кроме того, адсорбция обычно легко обращается и может привести к десорбции фермента в критический момент.

Однако, несмотря на эти ограничения, в 1969 году такой метод был использован в первом коммерческом применении иммобилизованного фермента, а именно ацилазы 1-аминокислоты с иммобилизованной ДЭАЭ-Сефадексом. ДЭАЭ-Сефадекс представляет собой ионообменную смолу, состоящую из инертного декстрана. частица активируется добавлением множества диэтиламиноэтильных групп.Частицы этого материала остаются положительно заряженными при pH 6–8 (см. Рис. 15a) и, таким образом, прочно связываются с белками, которые обычно имеют отрицательный заряд в этом диапазоне pH. Если pH поддерживается постоянным, фермент и носитель останутся ионно связанными. Однако, когда со временем фермент теряет свою активность из-за денатурации, pH может быть отрегулирован до более кислого значения, старый фермент будет десорбирован, а затем pH может быть снова отрегулирован до pH 6-8 и свежей партии фермента. граница. Таким образом, опорная матрица может использоваться много раз, что дает процессу значительные экономические выгоды.

.